Cálculo Monte Carlo de la energía del estado fundamental para un gas de electrones unidimensional

Consideremos un gas de electrones unidimensional interactuando vía un potencial efectivo propuesto por Hu y Das Sarma. Aplicamos a este sistema el método de Monte Carlo cuántico con el factor de Jastrow determinado utilizando la RPA. Calculamos así la energía del estado fundamental por partícula en función del parámetro de Wigner-Seitz.A one dimensional electron gas, interacting via the effective potencial of Hu and Das Sarma, is considered. We apply quantum Monte Carlo method, with the Jastrow factor determined by using RPA, in order to calculate the ground State energy per particle as a function of the Wigner-Seitz parameter.Instituto de Física de Líquidos y Sistemas BiológicosGrupo de Aplicaciones Matemáticas y Estadísticas de la Facultad de Ingenierí

Cálculo Monte Carlo de la energía del estado fundamental para un gas de electrones unidimensional

Consideremos un gas de electrones unidimensional interactuando vía un potencial efectivo propuesto por Hu y Das Sarma. Aplicamos a este sistema el método de Monte Carlo cuántico con el factor de Jastrow determinado utilizando la RPA. Calculamos así la energía del estado fundamental por partícula en función del parámetro de Wigner-Seitz.A one dimensional electron gas, interacting via the effective potencial of Hu and Das Sarma, is considered. We apply quantum Monte Carlo method, with the Jastrow factor determined by using RPA, in order to calculate the ground State energy per particle as a function of the Wigner-Seitz parameter.Instituto de Física de Líquidos y Sistemas BiológicosGrupo de Aplicaciones Matemáticas y Estadísticas de la Facultad de Ingenierí

Incidence of the temperature on the hydrophobic effect of alanine dissolved in water

El efecto hidrofóbico ocupa un lugar central en el estudio del plegamiento de las proteínas desde mediados del siglo pasado, cuando W. Kauzmann lo propuso como el principal responsable del colapso de éstas a su conformación nativa compacta, bajo condiciones fisiológicas normales. Experimentalmente se observa, que al variarle la temperatura al sistema se puede desplegar y replegar a una proteína, sin intervención de ningún otro elemento externo. Esto revela la importancia que presenta estudiar la influencia de la temperatura sobre ambos aspectos del efecto hidrofóbico: la hidratación hidrofóbica (estructura del agua alrededor de un aminoácido apolar) y la interacción hidrofóbica (el efecto neto que el medio acuoso ejerce sobre dos aminoácidos apolares disueltos en él). En este trabajo consideramos un sistema formado por alanina disuelta en agua y calculamos las funciones de distribución radial alanina–agua y alanina–alanina, para cuatro temperaturas diferentes (4C, 25C, 50C y 75C). Para esto, utilizamos dos técnicas distintas y a la vez complementarias: (1) una teoría mecánico–estadística de líquidos clásicos, y (2) simulación numérica mediante dinámica molecular. De nuestros resultados se observa que al aumentar la temperatura, la hidratación disminuye y la interacción hidrofóbica alanina–alanina se hace más intensa.The hydrophobic effect has played a central role in the study of proteins folding since W. Kauzmann proposed it as the main responsible for their collapse to the compact native conformation under normal physiological conditions. By changing the medium temperature a protein can be unfolded and folded again to its native conformation, without any other external action. This reveals the importance of studying the influence of the temperature on both aspects of the hydrophobic effect: the hydrophobic hydration and the hydrophobic interaction. In this work we consider a system formed by alanine residues dissolved in water and calculate the alanine-water and alanine-alanine radial distribution functions, at four different temperatures (4C, 25C, 50C and 75C). We use two complementary theoretic techniques: (1) a statistical mechanics theory of classical liquids, and (2) numerical simulations by molecular dynamics. From our results we conclude that when temperature is increased then the residue hydration diminishes and the alanine-alanine hydrophobic interaction becomes more intense.Instituto de Física de Líquidos y Sistemas BiológicosGrupo de Aplicaciones Matemáticas y Estadísticas de la Facultad de Ingenierí

Incidence of the temperature on the hydrophobic effect of alanine dissolved in water

El efecto hidrofóbico ocupa un lugar central en el estudio del plegamiento de las proteínas desde mediados del siglo pasado, cuando W. Kauzmann lo propuso como el principal responsable del colapso de éstas a su conformación nativa compacta, bajo condiciones fisiológicas normales. Experimentalmente se observa, que al variarle la temperatura al sistema se puede desplegar y replegar a una proteína, sin intervención de ningún otro elemento externo. Esto revela la importancia que presenta estudiar la influencia de la temperatura sobre ambos aspectos del efecto hidrofóbico: la hidratación hidrofóbica (estructura del agua alrededor de un aminoácido apolar) y la interacción hidrofóbica (el efecto neto que el medio acuoso ejerce sobre dos aminoácidos apolares disueltos en él). En este trabajo consideramos un sistema formado por alanina disuelta en agua y calculamos las funciones de distribución radial alanina–agua y alanina–alanina, para cuatro temperaturas diferentes (4C, 25C, 50C y 75C). Para esto, utilizamos dos técnicas distintas y a la vez complementarias: (1) una teoría mecánico–estadística de líquidos clásicos, y (2) simulación numérica mediante dinámica molecular. De nuestros resultados se observa que al aumentar la temperatura, la hidratación disminuye y la interacción hidrofóbica alanina–alanina se hace más intensa.The hydrophobic effect has played a central role in the study of proteins folding since W. Kauzmann proposed it as the main responsible for their collapse to the compact native conformation under normal physiological conditions. By changing the medium temperature a protein can be unfolded and folded again to its native conformation, without any other external action. This reveals the importance of studying the influence of the temperature on both aspects of the hydrophobic effect: the hydrophobic hydration and the hydrophobic interaction. In this work we consider a system formed by alanine residues dissolved in water and calculate the alanine-water and alanine-alanine radial distribution functions, at four different temperatures (4C, 25C, 50C and 75C). We use two complementary theoretic techniques: (1) a statistical mechanics theory of classical liquids, and (2) numerical simulations by molecular dynamics. From our results we conclude that when temperature is increased then the residue hydration diminishes and the alanine-alanine hydrophobic interaction becomes more intense.Instituto de Física de Líquidos y Sistemas BiológicosGrupo de Aplicaciones Matemáticas y Estadísticas de la Facultad de Ingenierí

Aplicación de un algoritmo genético al cálculo de la función de distribución del gas de electrones

En este trabajo consideramos la aplicación de un algoritmo genético, como herramienta de optimización, al cálculo de la función de distribución de pares del gas de electrones para la cual proponemos una generalización de la aproximación hipercadena cuántica. La expresión propuesta contiene ciertos parámetros que se determinan minimizando, mediante el algoritmo genético mencionado, la energía del sistema. Comparamos las funciones así obtenidas con las correspondientes calculadas mediante simulaciones Monte Carlo realizadas por otros autores tanto en la versión variacional como difusional. La comparación muestra un muy buen acuerdo especialmente con los resultados de Monte Carlo difusional.Facultad de Ingenierí

Genetic algorithm for the pair distribution function of the electron gas

The pair distribution function of the electron gas is calculated using a parameterized generalization of quantum hypernetted chain approximation with the parameters being obtained by optimizing the system energy with a genetic algorithm. The functions so obtained are compared with Monte Carlo simulations performed by other authors in its variational and diffusion versions showing a very good agreement especially with the diffusion Monte Carlo results.Grupo de Aplicaciones Matemáticas y Estadísticas de la Facultad de IngenieríaInstituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológico

Sistemas cuánticos de muchos cuerpos en una dimensión : Hipercadena cuántica, Monte Carlo variacional y algoritmo genético

En esta Tesis encaramos el estudio de sistemas de muchas partículas cuánticas, bosones o fermiones (de los cuales el gas de electrones es quizás el más destacado), en 1D. Nuestro trabajo estaría centrado en dos técnicas que se encuentran seguramente entre las más exitosas para describir, en 3D, sistemas de muchas partículas cuánticas: Monte Carlo cuántico variacional (VQMC) e hipercadena cuántica (QHNC). La QHNC resulta de adaptar a sistemas de partículas cuánticas la aproximación hipercadena propuesta originalmente para sistemas de partículas clásicas. Con este fin se tomaron prestadas de la teoría de campos algunas técnicas diagramáticas. Existen diversas versiones de la QHNC de acuerdo a los criterios usados por sus autores para organizar y sumar los diagramas involucrados. Buena parte del trabajo lo dedicaremos a presentar una versión propia de la aproximación QHNC que a nuestro entender tiene, con respecto a los tratamientos anteriores, la ventaja de mostrar con mayor transparencia cómo suman los diversos diagramas y consecuentemente establecer una metodología para ir agregando otros nuevos. Si bien todos los desarrollos que mostramos corresponden estrictamente a sistemas formados por una sola componente, hemos realizado la extensión al caso de dos componentes (y de hecho la utilizamos en las aplicaciones). Esta extensión si bien sigue los lineamientos del caso de una componente no es trivial en el sentido de que es necesario hacer algunas consideraciones extra que dan como resultado términos adicionales propios de la mezcla.Facultad de Ciencias Exacta

Clustering and percolation theory for continuum systems: Clusters with nonspecific bonds and a residence time in their definition

In this article, dedicated to the memory of Lesser Blum, we develop a theory for the physical clusters which were introduced some time ago in our group (J. Chem Phys. 116, 1097–1108, 2002). The physical cluster definition establishes that a system particle belongs to the cluster if it is (nonspecifically) bonded to other particles of the cluster along a finite time period τ (the residence time). Our theory has as main ingredients the Stillinger criterion of instantaneous connectivity, that involves a connectivity distance d, the generalized time-dependent pair distribution function of Oppenheim and Bloom that acts as a classical propagator and also the cluster pair correlation function for a weaker version of the physical clusters that requires connectivity just at the extremes of the time period no matter what happens in between. With these tools we express the time dependent pair connectedness function for the physical clusters in the strong sense as a path integral. The path integral is solved by means of a perturbation expansion where the nonperturbed connectedness function coincides with the generalized pair distribution function of Oppenheim and Bloom. We apply the theory to Lennard-Jones fluids at low densities and perform molecular dynamics simulations to check the goodness of diverse functions that appear in the theory.Fil: Vericat, Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos; ArgentinaFil: Carlevaro, Carlos Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos; Argentina. Universidad Tecnológica Nacional. Facultad Regional Buenos Aires; ArgentinaFil: Stoico, César Omar. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; ArgentinaFil: Renzi, Danilo Germán. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentin