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    Meat Quality Traits in Beef from Heifers: Effect of including Distiller Grains in Finishing Pasture-Based Diets

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    Distiller grains (DG), which are the by-product from the bioethanol industry, represent an interesting alternative as animal feedstock. To our knowledge, little information is available on the inclusion of DG on the quality of meat from pasture-fed heifers. Thus, the aim of the present study was to evaluate the effect of DG inclusion in pasture-based systems on the main meat quality attributes of Charolais x Aberdeen Angus heifers. For this purpose, meat from heifers fed with a pasture-based diet without supplementation (P) or with 0.75% of live weight DG supplementation (PDG; DG plus dry-rolled corn, 50:50) or with 0.75% of live weight dry-rolled corn supplementation (PRC) was evaluated. Physical (pH, WHC, color, texture), sensory and nutritional (fat content, fatty acid, and amino acid profile) attributes were evaluated in beef samples. No effect of supplementation was observed on meat pH or color (p > 0.05). Meat from PDG heifers showed higher values of WBSF than meat from P heifers (p = 0.039). However, the overall tenderness evaluated by trained panelists showed no differences due to supplementation (p > 0.05). Our results indicate that the inclusion of DG as a partial corn-replacement supplementation for heifers under grazing represents a strategic tool not only related to meat quality, but also as an alternative to reduce food–feed competition.Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos (ITA)Fil: Merayo, Manuela. Universidad Nacional de Río Negro. Centro de Investigaciones y Transferencia de Río Negro (CIT Rio Negro); Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Río Negro (CIT Rio Negro); Argentina.Fil: Merayo, Manuela. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Ciencias Médicas; Argentina.Fil: Pighin, Darío Gabriel. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos; Argentina.Fil: Pighin, Darío Gabriel. Instituto de Ciencia y Tecnología de los Sistemas Alimentarios Sustentables (ICyTeSAS) UEDD INTA-CONICET; ArgentinaFil: Pighin, Darío Gabriel. Universidad de Morón. Escuela Superior de Ingeniería, Informática y Ciencias Agroalimentarias; Argentina.Fil: Cunzolo, Sebastián Abel. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos; Argentina.Fil: Cunzolo, Sebastián Abel. Instituto de Ciencia y Tecnología de los Sistemas Alimentarios Sustentables (ICyTeSAS) UEDD INTA-CONICET; Argentina.Fil: Cunzolo, Sebastián Abel. Universidad de Morón (UM). Escuela Superior de Ingeniería, Informática y Ciencias Agroalimentarias; Argentina.Fil: Veggetti, Mariela Iris. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos; Argentina.Fil: Veggetti, Mariela Iris. Instituto de Ciencia y Tecnología de los Sistemas Alimentarios Sustentables (ICyTeSAS) UEDD INTA-CONICET; ArgentinaFil: Soteras, Trinidad. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos; Argentina.Fil: Soteras, Trinidad. Instituto de Ciencia y Tecnología de los Sistemas Alimentarios Sustentables (ICyTeSAS) UEDD INTA-CONICET; ArgentinaFil: Chamorro, Verónica Celeste. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos; Argentina.Fil: Chamorro, Verónica Celeste. Instituto de Ciencia y Tecnología de los Sistemas Alimentarios Sustentables (ICyTeSAS) UEDD INTA-CONICET; ArgentinaFil: Pazos, Adriana Alejandra. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos; Argentina.Fil: Pazos, Adriana Alejandra. Instituto de Ciencia y Tecnología de los Sistemas Alimentarios Sustentables (ICyTeSAS) UEDD INTA-CONICET; Argentina.Fil: Pazos, Adriana Alejandra. Universidad de Morón (UM). Escuela Superior de Ingeniería, Informática y Ciencias Agroalimentarias; Argentina.Fil: Grigioni, Gabriela María. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Investigación Tecnología de Alimentos; Argentina.Fil: Grigioni, Gabriela Maria. Instituto de Ciencia y Tecnología de los Sistemas Alimentarios Sustentables (ICyTeSAS) UEDD INTA-CONICET; ArgentinaFil: Grigioni, Gabriela María. Universidad de Morón. Escuela Superior de Ingeniería, Informática y Ciencias Agroalimentarias; Argentina

    Effect of purines on calcium-independent acetylcholine release at the mouse neuromuscular junction

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    At the mouse neuromuscular junction, activation of adenosine A1 and P2Y receptors inhibits acetylcholine release by an effect on voltage dependent calcium channels related to spontaneous and evoked secretion. However, an effect of purines upon the neurotransmitter-releasing machinery downstream of Ca2+ influx cannot be ruled out. An excellent tool to study neurotransmitter exocytosis in a Ca2+-independent step is the hypertonic response. Intracellular recordings were performed on diaphragm fibers of CF1 mice to determine the action of the specific adenosine A1 receptor agonist 2-chloro-N6-cyclopentyl-adenosine (CCPA) and the P2Y12-13 agonist 2-methylthio-adenosine 5′-diphosphate (2-MeSADP) on the hypertonic response. Both purines significantly decreased such response (peak and area under the curve), and their effect was prevented by specific antagonists of A1 and P2Y12-13 receptors, 8-cyclopentyl-1,3-dipropylxanthine (DPCPX) and N-[2-(methylthioethyl)]-2-[3,3,3-trifluoropropyl]thio-5′-adenylic acid, monoanhydride with dichloromethylenebiphosphonic acid, tetrasodium salt (AR-C69931MX), respectively. Moreover, incubation of preparations only with the antagonists induced a higher response compared with controls, suggesting that endogenous ATP/ADP and adenosine are able to modulate the hypertonic response by activating their specific receptors. To search for the intracellular pathways involved in this effect, we studied the action of CCPA and 2-MeSADP in hypertonicity in the presence of inhibitors of several pathways. We found that the effect of CPPA was prevented by the calmodulin antagonist N-(6-aminohexil)-5-chloro-1-naphthalenesulfonamide hydrochloride (W-7) while that of 2-MeSADP was occluded by the protein kinase C antagonist chelerythrine and W-7. On the other hand, the inhibitors of protein kinase A (N-(2[pbromocinnamylamino]-ethyl)-5-isoquinolinesulfonamide, H-89) and phosphoinositide-3 kinase (PI3K) (2-(4-morpholinyl)-8-phenyl-4H-1-benzopyran-4-one hydrochloride, LY-294002) did not modify the modulatory action in hypertonicity of both purines. Our results provide evidence that activation of A1 and P2Y12-13 receptors by CCPA and 2-MeSADP inhibits ACh release from mammalian motor nerve terminals through an effect on a Ca2+-independent step in the cascade of the exocytotic process. Since presynaptic calcium channels are intimately associated with components of the synaptic vesicle docking and fusion processes, further experiments could clarify if the actions of purines on calcium channels and on secretory machinery are related.Fil: Veggetti, Mariela Iris. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Médicas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Muchnik, Salomon. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Médicas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Losavio, Adriana Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Médicas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentin

    Role of adenosine in the early diagnosis of bipolar disorder

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    En trabajos previos encontramos que el suero de pacientes bipolares contiene una sustancia que, cuando es transferida pasivamente a ratones CF1, disminuye la liberación espontánea del neurotransmisor y ocluye el efecto inhibitorio de CCPA (agonista específico del receptor A1) en sinapsis neuromuscular. Esta acción no fue observada con el suero de pacientes esquizofrénicos, permitiendo realizar un diagnóstico diferencial entre ambas enfermedades. Para conocer la naturaleza de la sustancia activa, el suero de pacientes bipolares fue filtrado (cut off 3000) obteniéndose dos fracciones. La frecuencia de MEPP (fMEPP) registrada de diafragmas de ratones inyectados con la fracción de suero de alto PM (APM) estuvo dentro del rango control, mientras que la inyección con la fracción de suero de bajo PM (BPM) indujo una disminución de la fMEPP, y no permitió que CCPA ejerciera su efecto inhibitorio; esas acciones fueron similares a las producidas por el suero entero de pacientes bipolares. Debido a que el trastorno bipolar es una enfermedad asociada a la hiperactividad neuronal que implica un aumento de la secreción de neurotransmisor y ATP, evaluamos si la adenosina (metabolito activo del ATP), estaba involucrada en los resultados observados. Para ello estudiamos el efecto de la fracción de BPM + adenosina deaminasa (ADA, enzima que dregada adenosina a su metabolito inactivo inosina). Este procedimiento abolió la acción observada con la fracción de BPM sin ADA. Conclusiones: Estos resultados sugieren que la sustancia del suero de pacientes bipolares que induce disminución de la liberación espontánea de ACh en unión neuromuscular cuando es transferida pasivamente a los ratones, es compatible con adenosina (PM: 267.2). Esto fue demostrado por el hecho que los efectos biológicos no fueron observados cuando la fracción de BPM fue tratada con ADA. Por otro lado, se puede descartar que la sustancia involucrada sea una inmunoglobulina ya que estas tienen un PM mayor a 3000. La modulación observada con la fracción de BPM puede ser explicada por el incremento de la concentración de adenosina en el espacio sináptico como consecuencia de la hiperactividad neuronal. Este mecanismo no estaría involucrado en la esquizofrenia; por lo tanto, este estudio constituye una nueva herramienta diagnóstica para diferenciar el trastorno bipolar de la esquizofrenia.Fil: Veggetti, Mariela Iris. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: De Lorenzo, Silvana. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Losavio, Adriana Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Muchnik, Salomon. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentin

    Endogenous purines modulate K+-evoked ACh secretion at the mouse neuromuscular junction

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    At the mouse neuromuscular junction, adenosine triphosphate (ATP) is co-released with the neurotransmitter acetylcholine (ACh), and once in the synaptic cleft, it is hydrolyzed to adenosine. Both ATP/adenosine diphosphate (ADP) and adenosine modulate ACh secretion by activating presynaptic P2Y13 and A1, A2A, and A3 receptors, respectively. To elucidate the action of endogenous purines on K+-dependent ACh release, we studied the effect of purinergic receptor antagonists on miniature end-plate potential (MEPP) frequency in phrenic diaphragm preparations. At 10 mM K+, the P2Y13 antagonist N-[2-(methylthio)ethyl]-2-[3,3,3-trifluoropropyl]thio-5′-adenylic acid, monoanhydride with (dichloromethylene)bis[phosphonic acid], tetrasodium salt (AR-C69931MX) increased asynchronous ACh secretion while the A1, A3, and A2A antagonists 8-cyclopentyl-1,3-dipropylxanthine (DPCPX), (3-Ethyl-5-benzyl-2-methyl-4-phenylethynyl-6-phenyl-1, 4-(±)-dihydropyridine-3,5-, dicarboxylate (MRS-1191), and 2-(2-Furanyl)-7-(2-phenylethyl)-7H-pyrazolo[4,3-e][1,2,4]triazolo[1,5-c]pyrimidin-5-amine (SCH-58261) did not modify neurosecretion. The inhibition of equilibrative adenosine transporters by S-(p-nitrobenzyl)-6-thioinosine provoked a reduction of 10 mM K+-evoked ACh release, suggesting that the adenosine generated from ATP is being removed from the synaptic space by the transporters. At 15 and 20 mM K+, endogenous ATP/ADP and adenosine bind to inhibitory P2Y13 and A1 and A3 receptors since AR-C69931MX, DPCPX, and MRS-1191 increased MEPP frequency. Similar results were obtained when the generation of adenosine was prevented by using the ecto-5′-nucleotidase inhibitor α,β-methyleneadenosine 5′-diphosphate sodium salt. SCH-58261 only reduced neurosecretion at 20 mM K+, suggesting that more adenosine is needed to activate excitatory A2A receptors. At high K+ concentration, the equilibrative transporters appear to be saturated allowing the accumulation of adenosine in the synaptic cleft. In conclusion, when motor nerve terminals are depolarized by increasing K+ concentrations, the ATP/ADP and adenosine endogenously generated are able to modulate ACh secretion by sequential activation of different purinergic receptors.Fil: Guarracino, Juan Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Cinalli, Alejandro Raúl. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaFil: Veggetti, Mariela Iris. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Losavio, Adriana Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentin

    Presynaptic inhibition of spontaneous acetylcholine release mediated by P2Y receptors at the mouse neuromuscular junction

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    At the neuromuscular junction, ATP is co-released with the neurotransmitter acetylcholine (ACh) and once in the synaptic space, it is degraded to the presynaptically active metabolite adenosine. Intracellular recordings were performed on diaphragm fibers of CF1 mice to determine the action of extracellular ATP (100 μM) and the slowly hydrolysable ATP analog 5′-adenylylimidodiphosphate lithium (βγ-imido ATP) (30 μM) on miniature end-plate potential (MEPP) frequency. We found that application of ATP and βγ-imido ATP decreased spontaneous secretion by 45.3% and 55.9% respectively. 8-Cyclopentyl-1,3-dipropylxanthine (DPCPX), a selective A1 adenosine receptor antagonist and α,β-methylene ADP sodium salt (αβ-MeADP), which is an inhibitor of ecto-5′-nucleotidase, did not prevent the inhibitory effect of ATP, demonstrating that the nucleotide is able to modulate spontaneous ACh release through a mechanism independent of the action of adenosine. Blockade of Ca2+ channels by both, Cd2+ or the combined application of nitrendipine and ω-conotoxin GVIA (ω-CgTx) (L-type and N-type Ca2+ channel antagonists, respectively) prevented the effect of βγ-imido ATP, indicating that the nucleotide modulates Ca2+ influx through the voltage-dependent Ca2+ channels related to spontaneous secretion. βγ-Imido ATP-induced modulation was antagonized by the non-specific P2 receptor antagonist suramin and the P2Y receptor antagonist 1-amino-4-[[4-[[4-chloro-6-[[3(or4)-sulfophenyl] amino]-1,3,5-triazin-2-yl]amino]-3-sulfophenyl] amino]-9,10-dihydro-9,10-dioxo-2-anthracenesulfonic acid (reactive blue-2), but not by pyridoxal phosphate-6-azo(benzene-2,4-disulfonic acid) tetrasodium salt (PPADS), which has a preferential antagonist effect on P2X receptors. Pertussis toxin and N-ethylmaleimide (NEM), which are blockers of Gi/o proteins, prevented the action of the nucleotide, suggesting that the effect is mediated by P2Y receptors coupled to Gi/o proteins. The protein kinase C (PKC) antagonist chelerythrine and the calmodulin antagonist N-(6-aminohexil)-5-chloro-1-naphthalenesulfonamide hydrochloride (W-7) occluded the effect of βγ-imido ATP, while the protein kinase A (PKA) antagonist KT-5720 and the inhibitor of the calcium/calmodulin-dependent protein kinase II (CAMKII) KN-62 failed to do so. βγ-Imido ATP did not affect 10, 15 and 20 mM K+-evoked release and application of reactive blue-2 before incubation in high K+ induced a higher asynchronous secretion. Thus, our results show that at mammalian neuromuscular junctions, ATP induces presynaptic inhibition of spontaneous ACh release due to the modulation of Ca2+ channels related to tonic secretion through the activation of P2Y receptors coupled to Gi/o proteins. We also demonstrated that at increasing degrees of membrane depolarization evoked by K+, endogenously released ATP induces presynaptic inhibition as a means of preventing excessive neurotransmitter secretion.Fil: de Lorenzo, María Soledad. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Veggetti, Mariela Iris. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Muchnik, Salomon. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Losavio, Adriana Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Médicas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentin

    Differential effect of serum from bipolar versus schizophrenic patients on spontaneous acetylcholine release at mammalian neuromuscular junction

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    Objective: The diagnosis of bipolar disease frequently requires a long time since the age of onset, especially because the disease ismisdiagnosed with schizophrenia. The aim of the present work was to investigate whether sera from bipolar patients have an activesubstance that allows making a fast identification of the disease.Methods: Sera from healthy volunteers, euthymic and non-stabilized bipolar patients, and schizophrenic patients were passively transferredinto CF1 mice and after 2 day injections, MEPP frequency from diaphragm muscles was recorded. The same procedure was performedwith sera fraction of high and low MW (cut-off 3000).Results: Sera from non-stabilized bipolar patients induced a decreased MEPP frequency and occluded the presynaptic inhibitory effect ofthe specific adenosine A1 receptor agonist 2-chloro-N6-cyclopentyl-adenosine (CCPA) in the recipient mice, while in the euthymic bipolargroup spontaneous secretion reached control values although the action of CCPA was still prevented. Similar results were obtained withlow MW sera fraction from euthymic and non-stabilized bipolar patients. The addition of adenosine deaminase to the sera fraction preventedthe modification of spontaneous ACh release. In mice injected with sera from schizophrenic patients, MEPP frequency was withincontrol values and CCPA induced its typical inhibitory action.Conclusions: These results indicate that bipolar patients contain in their blood an active substance compatible with adenosine, which wasable to modify spontaneous ACh release in the recipient mice. This effect was not observed with sera from healthy volunteers and schizophrenicpatients. The increase of adenosine concentration may result from synaptic hyperactivity that presumably plays a role in thesymptoms of bipolar disorder and/or may derive from peripheral cells through a more general mechanism.Significance: The different results obtained with bipolar and schizophrenic sera raise the possibility that the passive transfer model couldbe used as a diagnostic test in the future.Fil: Veggetti, Mariela Iris. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: de Lorenzo, Silvana. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Cassone, Julieta. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Losavio, Adriana Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Médicas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Muchnik, Salomon. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

    Meat Quality Traits in Beef from Heifers: Effect of including Distiller Grains in Finishing Pasture-Based Diets

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    Distiller grains (DG), which are the by-product from the bioethanol industry, represent an interesting alternative as animal feedstock. To our knowledge, little information is available on the inclusion of DG on the quality of meat from pasture-fed heifers. Thus, the aim of the present study was to evaluate the effect of DG inclusion in pasture-based systems on the main meat quality attributes of Charolais x Aberdeen Angus heifers. For this purpose, meat from heifers fed with a pasture-based diet without supplementation (P) or with 0.75% of live weight DG supplementation (PDG; DG plus dry-rolled corn, 50:50) or with 0.75% of live weight dry-rolled corn supplementation (PRC) was evaluated. Physical (pH, WHC, color, texture), sensory and nutritional (fat content, fatty acid, and amino acid profile) attributes were evaluated in beef samples. No effect of supplementation was observed on meat pH or color (p > 0.05). Meat from PDG heifers showed higher values of WBSF than meat from P heifers (p = 0.039). However, the overall tenderness evaluated by trained panelists showed no differences due to supplementation (p > 0.05). Our results indicate that the inclusion of DG as a partial corn-replacement supplementation for heifers under grazing represents a strategic tool not only related to meat quality, but also as an alternative to reduce food–feed competition.Fil: Merayo, Manuela. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Rio Negro. Sede Viedma del Centro de Investigaciones y Transferencia de Rio Negro | Universidad Nacional de Rio Negro. Centro de Investigaciones y Transferencia de Rio Negro. Sede Viedma del Centro de Investigaciones y Transferencia de Rio Negro.; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires"; ArgentinaFil: Pighín, Darío Gabriel. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación de Agroindustria. Instituto de Tecnología de Alimentos. Instituto de Ciencia y Tecnología de Sistemas Alimentarios Sustentables. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnología de Sistemas Alimentarios Sustentables; Argentina. Universidad de Morón. Facultad de Agronomía y Ciencias Agroalimentarias; ArgentinaFil: Cunzolo, Sebastian Abel. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación de Agroindustria. Instituto de Tecnología de Alimentos. Instituto de Ciencia y Tecnología de Sistemas Alimentarios Sustentables. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnología de Sistemas Alimentarios Sustentables; Argentina. Universidad de Morón. Facultad de Agronomía y Ciencias Agroalimentarias; ArgentinaFil: Veggetti, Mariela Iris. Instituto Nacional de Tecnologia Agropecuaria. Centro de Investigacion de Agroindustria. Instituto de Tecnologia de Alimentos. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Pque. Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables.; ArgentinaFil: Soteras, Trinidad. Instituto Nacional de Tecnologia Agropecuaria. Centro de Investigacion de Agroindustria. Instituto de Tecnologia de Alimentos. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Pque. Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables.; ArgentinaFil: Chamorro, Veronica Celeste. Instituto Nacional de Tecnologia Agropecuaria. Centro de Investigacion de Agroindustria. Instituto de Tecnologia de Alimentos. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Pque. Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables.; ArgentinaFil: Pazos, Adriana Alejandra. Instituto Nacional de Tecnologia Agropecuaria. Centro de Investigacion de Agroindustria. Instituto de Tecnologia de Alimentos. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Pque. Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables.; Argentina. Universidad de Morón. Facultad de Agronomía y Ciencias Agroalimentarias; ArgentinaFil: Grigioni, Gabriela Maria. Instituto Nacional de Tecnologia Agropecuaria. Centro de Investigacion de Agroindustria. Instituto de Tecnologia de Alimentos. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Pque. Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnologia de Sistemas Alimentarios Sustentables.; Argentina. Universidad de Morón. Facultad de Agronomía y Ciencias Agroalimentarias; Argentin
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