Valaisimen suunnittelu Innojok Oy:lle

Tavoitteena opinnäytetyössä oli suunnitella Innojok Oy:lle uusi valaisin lämpömuovattavaa UPM Grada vaneria käyttäen. Toimeksiantaja toivoi, että opinnäytetyössä tutkitaan heille ominaisuuksiltaan vieraan materiaalin ominaisuuksia ja niiden käyttöä valaisimessa. Tavoitteena oli että valaisin sopii Innojok Oy:n tuotevalikoimaan. Tuotekehitys perustuu materiaalitutkimukseen,jossa materiaalin eri ominaisuuksia testattiin ja kokeiltiin. Muotoilijan keskeisin henkilökohtainen tavoite oli suunnitella innovatiivinen ja eri käyttötarkoituksiin soveltuva valaisin, joka sopii Innojok Oy:n muotokieleen. Lisäksi tavoitteena oli, että valaisin on muotokieleltään tuoteperhemäinen. Oikeanlaisia ratkaisuja ja vastauksia tutkimuskysymyksiin etsittiin havainnoiden, asiantuntijahaastattelulla, tekemällä tutkien eli kokeilemalla, dokumenttiaineistojen avulla sekä analysoiden jo olemassa olevia tuotteita. Tuotekehitys perustui tehtyyn tutkimustyöhön ja opinnäytetyön lopputuloksena on tuotekehityksen pohjalta valmistettu protomalli valaisimesta sekä lisäksi 3D-mallinnuskuvat tuoteperhekonseptista. Opinnäytetyön tuloksena valmistui valaisimen protomalli, sekä 3D-kuvia valaisimen tuoteperhekonseptista. Toimeksiantajan kanssa sovittiin, että opinnäytetyössä valmistettua protomallia käytetään hyödyksi, kun valaisin kehitetään tuotantoa varten ja tätä kautta Innojok Oy:n valikoimaan

Global analysis of aging-related protein structural changes uncovers enzyme-polymerization-based control of longevity

Aging is associated with progressive phenotypic changes. Virtually all cellular phenotypes are produced by proteins, and their structural alterations can lead to age-related diseases. However, we still lack comprehensive knowledge of proteins undergoing structural-functional changes during cellular aging and their contributions to age-related phenotypes. Here, we conducted proteome-wide analysis of early age-related protein structural changes in budding yeast using limited proteolysis-mass spectrometry (LiP-MS). The results, compiled in online ProtAge catalog, unraveled age-related functional changes in regulators of translation, protein folding, and amino acid metabolism. Mechanistically, we found that folded glutamate synthase Glt1 polymerizes into supramolecular self-assemblies during aging, causing breakdown of cellular amino acid homeostasis. Inhibiting Glt1 polymerization by mutating the polymerization interface restored amino acid levels in aged cells, attenuated mitochondrial dysfunction, and led to lifespan extension. Altogether, this comprehensive map of protein structural changes enables identifying mechanisms of age-related phenotypes and offers opportunities for their reversal.ISSN:1097-2765ISSN:1097-416

Global analysis of aging-related protein structural changes uncovers enzyme-polymerization-based control of longevity

Aging is associated with progressive phenotypic changes. Virtually all cellular phenotypes are produced by proteins, and their structural alterations can lead to age-related diseases. However, we still lack comprehensive knowledge of proteins undergoing structural-functional changes during cellular aging and their contributions to age-related phenotypes. Here, we conducted proteome-wide analysis of early age-related protein structural changes in budding yeast using limited proteolysis-mass spectrometry (LiP-MS). The results, compiled in online ProtAge catalog, unraveled age-related functional changes in regulators of translation, protein folding, and amino acid metabolism. Mechanistically, we found that folded glutamate synthase Glt1 polymerizes into supramolecular self-assemblies during aging, causing breakdown of cellular amino acid homeostasis. Inhibiting Glt1 polymerization by mutating the polymerization interface restored amino acid levels in aged cells, attenuated mitochondrial dysfunction, and led to lifespan extension. Altogether, this comprehensive map of protein structural changes enables identifying mechanisms of age-related phenotypes and offers opportunities for their reversal.Peer reviewe