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    Mechanism of allosteric modulation of Escherichia coli carbamoyl phosphate synthetase probed by site-directed mutagenesis of ornithine site residues

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    AbstractThe role of residues of the ornithine activator site is probed by mutagenesis in Escherichia coli carbamoyl phosphate synthetase (CPS). Mutations E783A, E783L, E892A and E892L abolish ornithine binding, E783D and T1042V decrease 2–3 orders of magnitude and E892D decreased 10-fold apparent affinity for ornithine. None of the mutations inactivates CPS. E783 mutations hamper carbamate phosphorylation and increase K+ and MgATP requirements, possibly by perturbing the K+-loop near the carbamate phosphorylation site. Mutation E892A activates the enzyme similarly to ornithine, possibly by altering the position of K891 at the opening of the tunnel that delivers the carbamate to its phosphorylation site. T1042V also influences modulation by IMP and UMP, supporting signal transmission from the nucleotide effector to the ornithine site mediated by a hydrogen bond network involving T1042. Ornithine activation of CPS may be mediated by K+-loop and tunnel gating changes

    Lagunas mesetarias de La Mancha: funcionamiento hidrológico, cultura y medio ambiente

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    432 pgs.: fig.;Este libro recoge, en formato de alta divulgación científica, los aspectos más relevantes sobre el medio físico y los valores ambientales de las lagunas esteparias estudiadas en el proyecto de investigación “Patrones ecológicos en lagunas mesetarias: las claves para su conservación (ECOLAKE)”. también incluye otros contenidos que enriquecen y completan el conocimiento de estos humedales, especialmente los que tienen relación con el ser humano. La presente versión digital de la publicación (versión preliminar) solo pretende informar de sus autores, estructura y líneas principales de investigación. Para consultar el contenido completo de la obra deberá realizarse en la versión papel, que se encuentra disponible en la librería del IGME.Instituto Geológico y Minero de España (IGME)Universidad de ValenciaUniversidad de Castilla-La ManchaPeer reviewe
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