Um modelo matemático para otimizar redes de abastecimento de água

Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro Tecnológico

Estudo da glicerólise enzimática na produção de mono e diacilgliceróis utilizando óleo de oliva

este trabalho apresenta um estudo da glicerólise de óleo de oliva usando a enzima Novozym 435 em sistema com solvente orgânico terc-butanol na produção de monoacilgliceróis (MAGs) e diacilgliceróis (DAGs). Os experimentos foram desenvolvidos em sistema batelada para avaliação dos efeitos da temperatura, concentração de enzima imobilizada e relação molar de glicerol:óleo (G:O). Os resultados mostraram que é possível maximizar a produção de MAGs e/ou DAGs, dependendo da relação molar de G:O utilizada. Altos conteúdos de MAGs (~73% m/m) e DAGs (~56% m/m) foram obtidos usando relação molar de G:O de 9:1 e 0,8:1 e concentrações de enzima de 15 e 10% (m/m), respectivamente, ambos em 12 horas de reação a 55ºC e 600 rpm. Os maiores conteúdos da mistura de MAGs + DAGs (~89% m/m) foram obtidos utilizando relação molar de G:O de 6:1, a 70ºC, 600 rpm e concentração de enzima de 10% (m/m). Este trabalho também apresenta um estudo de modelagem matemática dos dados experimentais. Reações paralelas de glicerólise e hidrólise foram consideradas para estimar as constantes da velocidade por minimização da função objetivo. De um modo geral, correlações satisfatórias foram obtidas entre os dados experimentais e o modelo proposto

Kinetics and Thermodynamics of Thermal Inactivation of β-Galactosidase from Aspergillus oryzae

ABSTRACT For optimization of biochemical processes in food and pharmaceutical industries, the evaluation of enzyme inactivation kinetic models is necessary to allow their adequate use. Kinetic studies of thermal inactivation of β-galactosidase from Aspergillus oryzae were conducted in order to critically evaluate mathematical equations presented in the literature. Statistical analysis showed that Weibull model presented the best adequacy to residual enzymatic activity data through the processing time and its kinetic parameters as a function of the temperature, in the range of 58-66 ºC. The investigation suggests the existence of a non-sensitive heat fraction on the enzyme structure, which is relatively stable up to temperatures close to 59 ºC. Thermodynamic parameters were evaluated and showed that such β-galactosidase presents activation energy of 277 kJ mol-1 and that the enzyme inactivation is due to molecular structural changes. Results shown that the enzyme is quite stable for biotechnological applications