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Biopolymer production synthetized by Sphingomonas capsulata, using industrial media
This work studied the biopolymer production by Sphingomonas capsulata ATCC 14666 using industrial raw material and pretreated molasses and aqueous extract of textured soy protein (TSP). Different concentrations of industrial media (2.66, 4, 6 and 8 w/t%) were evaluated at 28º ± 2ºC, 208rpm, 72h, were the fermentation conditions utilized. Triplicate assays were conducted and Tukey's test was used. The highest productivity were obtained for 8% of pretreated molasses (0,290 gL-1h-1), 6% of aqueous extract of TSP (0,240 gL-1h-1) and 8% raw molasses (0,190 gL-1h-1), respectively. The rheological behavior of aqueous and saline (NaCl and CaCl2 3% wt/v) solutions of biopolymers were investigated by apparent viscosity analysis at 25 and 60ºC.Com este trabalho, avaliou-se a produção de biopolímero sintetizado por Sphingomonas capsulata ATCC 14666, utilizando-se os meios industriais melaço bruto e pré-tratado e resíduo de proteína texturizada de soja (PTS). Foram testadas diferentes concentrações de meios industriais (2,66, 4, 6 e 8%), cujas condições de fermentação utilizadas foram 28º ± 2ºC, 208 rpm, 72 h. Os ensaios foram realizados em triplicata e os resultados foram avaliados estatisticamente mediante o teste de Tukey. As melhores produtividades foram obtidas para melaço pré-tratado 8% (0,290 gL-1h-1), seguida de extrato aquoso de resíduo de PTS 6% (0,240 gL-1h-1) e melaço bruto 8% (0,190 gL-1h-1). A qualidade reológica das gomas foi demonstrada através da leitura de viscosidade aparente de soluções aquosas e salinas a 25 e 60ºC.177183Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES
Imobilização de lipases produzidas por fermentação em estado sólido utilizando Penicillium verrucosum em suportes hidrofóbicos Immobilization of lipases produced by solid state fermentation from Penicillium verrucosum on hydrophobic supports
O principal interesse em imobilizar uma enzima é obter um biocatalisador com atividade e estabilidade que não sejam afetadas durante o processo, em comparação à sua forma livre. Aliado ao potencial biotecnológico que as lipases apresentam, a aplicação destas em nível industrial requer a investigação de técnicas viáveis para reutilização e aumento da estabilidade, conferindo relevância aos processos de imobilização. Neste trabalho investigou-se a imobilização da lipase produzida por fermentação em estado sólido utilizando Penicillium verrucosum em dois suportes hidrofóbicos; Accurel EP 1000 e Carvão Ativo. Para a imobilização das lipases foi adicionado 1 g de suporte a 50 mL de uma solução enzimática, estes permaneceram em contato por 2 horas em banho de gelo. Depois de decorrido este tempo, a solução foi filtrada e a enzima imobilizada colocada em dessecador por 48 horas e então feita a medida da atividade lipásica, proteína e cálculo da atividade específica. Através dos resultados obtidos, verificou-se que lipase imobilizada em carvão ativo apresentou valores de atividade específica superiores aos obtidos quando da utilização de Accurel EP 1000 como suporte. Utilizando carvão ativo como suporte, a atividade específica foi de 1533422,5 U/mg de proteína, rendimento de 30,4% e retenção de 382,5%.<br>The major interest in the immobilization of enzymes is obtaining a biocatalyst with activity and stability that are not affected during the process when compared to the free enzyme. The application of lipases in industries requires the study of techniques suitable for reuse and stability increase such as immobilization strategies. This work studied the immobilization of lipases produced by solid state fermentation from Penicillium verrucosum using two hydrophobic supports: Accurel EP 1000 and activated carbon. For the lipase immobilization, 1 g of support was added to 50 mL of an enzyme solution and kept for 2 hour in an ice bath. The solution was then filtered and the immobilized enzyme was stored in a dissecator for 48 hour before the assays for lipase activity, protein, and specific lipase activity. The results showed that the lipase immobilized in activated carbon presented higher specific activity than the lipase immobilized in Accurel EP 1000. The use of activated carbon as support led to a specific activity of 1.5 × 10(6) U/mg of protein, yield of 30.42%, and retention of 382.516%