Forage resources and animals’ feeding in southern groudnut bassin and eastern regions of Senegal

Rainfall disturbances, a consequence of the effects of climate change, aggravated by anthropogenic pressure on vegetation, are leading to the progressive disappearance of several adapted local plant species in the so-called "groundnut basin" and eastern Senegal. Also, the clearing of land for agriculture potentiates and amplifies this degradation. At this rate, the loss of most of the local plant, forage and forest resources will follow. As part of a multi-species census and collection of plant genetic resources for food and agriculture, an inventory of available forage resources in the groundnut basin and eastern Senegal was made. This inventory was made by field observations triangulated with interview data. The results show that the methods and level of exploitation of natural forage resources and crop residues differ from one area to another. The natural rangeland, which still constitutes the essential part of domestic ruminants feed in these regions, is in continuous degradation. In fact, this rangeland in groundnut basin is not very diversified like southern area, with a low index of quality and volume of pastures. Crop residues are abundant but not very varied. They represent an interest for the breeders of this zone and their sale prices can sometimes exceed those of the harvested products. This is a snapshot of the situation, valid for a given time. This situation is dynamic and can change significantly from one moment to the next. Nevertheless, the results obtained will make it possible to conceive methods of conservation and production of the identified species; in order to identify the best methods of management and sustainable use

Stock identification: advancing in the knowledge of stock structure as a requirement for stock assessment

DEMERSTEM- Objectives of WP 1: -Improve the knowledge on the selected demersal stocks with a particular effort to solve the problems of stock identification and improvement of the quality of the data used for the assessment. -This follows the recommendations regularly made by CECAF.Peer reviewe

Recherche des partenaires de l'amyloïde-bêta 1-42 par spectrométrie de masse

L utilisation de la protéomique et de la spectrométrie de masse est devenue indispensable pour la compréhension au niveau moléculaire de nombreuses pathologies. Le peptide amyloïde bêta (Ab) 1-42 tient un rôle central dans le développement de la maladie d Alzheimer (MA). Cependant, les mécanismes de la toxicité induite par ce peptide sont toujours mal connus. Ce travail vise à identifier les partenaires protéiques de la forme fibrillaire du peptide Ab, afin d'avoir une meilleure comprehénsion des mécanismes moléculaires induits par ce peptide et d'identifier d'éventuels candidats comme cibles thérapeutiques de traitement contre la MA. Pour cela, nous avons mis en place une stratégie de co-précipitation des protéines en interaction avec le peptide Ab 1-42 sous forme fibrillaire, en utilisant des protéines extraites de synaptosomes de rat. L identification des protéines co-précipitées avec les fibrilles est réalisée en LC-MS/MS (Hesse et al. 2011) (ESI-LIT-FTICR). Les résultats obtenus sur six expériences indépendantes nous ont permis d identifier 172 protéines spécifiquement co-précipitées à l Ab. Parmi ces protéines, 11 sont identifiées dans l ensemble des réplicats biologiques Ras-related protein Ral-A, Cytochrome b-c1, amine oxidase B, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type 2, mitochondrial import TOM70, Dynamin-like 120 kDA protein, Succinate dehydrogenase, LETM1, EF-hand domain containing protein, Up-regulated during skeletal muscle growth protein et Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex.. Certaines de ces protéines sont associées dans la littérature au contrôle de l homéostasie du calcium, ou l organisation des microtubules, qui sont perturbées dans la MA. Afin de pouvoir compléter cette liste nous avons mis au point au laboratoire le couplage entre la chromatographie liquide et les spectromètres de masse équipés d une source MALDI. Ce couplage nous offre des possibilités d anlyses supplémentaires (Chiappetta et al. 2010) ainsi qu une complémentarité d analyse comparé au montage classique (LC-ESI). Pour comprendre la complémentarité protéique et peptidique de ces deux approches(LC-MALDI et LC-ESI) nous avons étudié différents facteurs phyisco-chimiques pouvant induire une discrimination et une ionisation préférentiellePARIS-BIUSJ-Biologie recherche (751052107) / SudocSudocFranceF