Valorisation de l’hydrolysat protéique par la neutrase à partir des produits et sous-produits de la sardine (Sardina pilchardus)

To optimize the conditions, temperature and pH, of neutrase 0.5 L, an enzyme produced by Bacillus subtilis, and enhance the byproducts of the sardine (Sardina pilchardus) by this enzyme, a comparative study between requirements mentioned in the literature review and the conditions proposed by the business profile of the enzyme was performed. The results showed that the temperature 50 ° C and pH 7 can be considered as suitable conditions for the enzyme, and DH and NR in the by-products in these conditions are slightly higher than the net full of fish which allows considering the byproducts can be used as a source of nitrogen is not negligible. The amount of protein was decreased gradually as the hydrolysis progresses. The electrophoretic followed acrylamide gel showed that there is an increase in peptides and amino acids during hydrolysis.Afin d’optimiser les conditions, la température et le pH de la neutrase 0,5 L, une enzyme produite par Bacillus subtilis, et de valoriser les sous-produits de la sardine (Sardina pilchardus), une étude comparative entre les conditions mentionnées dans les revues bibliographiques et les conditions proposées par la fiche commerciale de l’enzyme a été réalisée. Les résultats ont montré, d’une part, que la température 50° C et le pH 7 peuvent être considérés comme conditions adéquates pour l’enzyme. D’une autre part, dans ces conditions le DH et le NR des sous-produits sont légèrement supérieurs au filet et au poisson complet. Cela veut dire que les sous-produits peuvent être utilisés comme source d’azote non négligeable. De plus, la quantité  des protéines a diminué au fur et à mesure que l’hydrolyse progresse. Le suivi électrophorétique sur gel d’acrylamide a montré qu’il y a une augmentation en peptides et en acides aminés au cours de l’hydrolyse

TWEAK Affects Keratinocyte G2/M Growth Arrest and Induces Apoptosis through the Translocation of the AIF Protein to the Nucleus

The soluble TNF-like weak inducer of apoptosis (TWEAK, TNFSF12) binds to the fibroblast growth factor-inducible 14 receptor (FN14, TNFRSF12A) on the cell membrane and induces multiple biological responses, such as proliferation, migration, differentiation, angiogenesis and apoptosis. Previous reports show that TWEAK, which does not contain a death domain in its cytoplasmic tail, induces the apoptosis of tumor cell lines through the induction of TNFα secretion. TWEAK induces apoptosis in human keratinocytes. Our experiments clearly demonstrate that TWEAK does not induce the secretion of TNFα or TRAIL proteins. The use of specific inhibitors and the absence of procaspase-3 cleavage suggest that the apoptosis of keratinocytes follows a caspase- and cathepsin B-independent pathway. Further investigation showed that TWEAK induces a decrease in the mitochondrial membrane potential of keratinocytes. Confocal microscopy showed that TWEAK induces the cleavage and the translocation of apoptosis inducing factor (AIF) from the mitochondria to the nucleus, thus initiating caspase-independent apoptosis. Moreover, TWEAK induces FOXO3 and GADD45 expression, cdc2 phosphorylation and cdc2 and cyclinB1 degradation, resulting in the arrest of cell growth at the G2/M phase. Finally, we report that TWEAK and FN14 are normally expressed in the basal layer of the physiological epidermis and are greatly enhanced in benign (psoriasis) and malignant (squamous cell carcinoma) skin pathologies that are characterized by an inflammatory component. TWEAK might play an essential role in skin homeostasis and pathology

Contribution a l'etude immunohistochimique du systeme neurosecretoire chez le Lombricien Eisenia foetida Sav. (Annelide Oligochete)

SIGLECNRS T Bordereau / INIST-CNRS - Institut de l'Information Scientifique et TechniqueFRFranc

Rôle des ligands TNF, TWEAK, APRIL et BAFF et leurs récepteurs TNFR dans les cellules normales (kératinocytes) et tumorales (carcinome hépatocellulaire)

PARIS7-Bibliothèque centrale (751132105) / SudocSudocFranceF

La prolactine et son fragment 16 kDa dans les tissus de mammifères

La prolactine, du fait de ses origines, ses actions et ses formes moléculaires, a été qualifiée d’hormone ubiquitaire et pléiotrope. En effet, si elle est essentiellement d’origine hypophysaire, elle est aussi produite par plusieurs tissus chez les mammifères. Elle est impliquée dans plus de 300 activités biologiques dont la reproduction, le développement, l’immunité, le comportement. La prolactine est aussi décrite sous de nombreuses formes moléculaires résultant de modifications co- ou post-traductionnelles et de clivages enzymatiques. La forme de 16 kDa, produit du clivage de la prolactine 23 kDa, a retenu particulièrement l’attention du fait de son effet inhibiteur de l’angiogenèse. Des travaux récents ont suggéré un rôle des enzymes tissulaires (rétine, muscle cardiaque, tissu mammaire) dans la production de cette forme. Le clivage conduisant à la production de la prolactine 16 kDa pourrait avoir lieu à l’extérieur des cellules, dans le milieu interstitiel et donc à proximité des capillaires sanguins et être spécifique des tissus concernés. Connaître les sites cellulaires exacts de clivage de la prolactine et la régulation de cette activité enzymatique est essentiel pour mieux comprendre pourquoi, dans certaines pathologies, la production de cette forme anti-angiogénique est perturbée

Rat prolactin in serum, milk, and mammary tissue : characterization and intracellular localization

International audienc

Prolactin signalling to milk protein secretion but not to gene expression depends on the integrity of the Golgi region

International audienc

Cathepsin D released by lactating rat mammary epithelial cells is involved in prolactin cleavage under physiological conditions

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