Caracterização físico-química de inibidor de tripsina isolado de sementes de tamarindo (Tamarindus indica l.) Nanoencapsulado em proteína do leite isolada / Physicochemical characterization of trypsin inhibitor isolated from tamarind seeds (Tamarindus indica l.) Nanoencapsulated in isolated milk protein

Introdução: O inibidor de tripsina isolado de sementes de tamarindo (Tamarindus indica L.) (ITT) apresenta ação sacietogênica e anti-inflamatória em modelo experimental. Associado a isto, a encapsulação de proteínas bioativas atua promovendo uma melhora e prolongamento da ação destes ativos.Objetivo: Avaliar o nanoencapsulamento deste inibidor em proteína isolada do leite. Metodologia:O inibidor foi extraído das sementes de tamarindo e isolado por meio de cromatografia de afinidade em Tripsina-Sepharose. Posteriormente, foi encapsulado por meio da técnica de nanoprecipitação em solvente orgânico, na proporção ITT: proteína do soro do leite isolada de 1:4 (p/p). As partículas obtidas foram caracterizadas por diferentes métodos físico-químicos e, avaliadas quanto à eficiência de incorporação. Resultados:A micrografia do encapsulado mostrou a formação de nanopartículas esféricas (83.80 nm (5.80)) (figura 01), com tamanhos heterogêneos, corroborando com a difração laser (Índice de Polidispersão de 0.6 (0.080)), sem depressões e, de acordo com a análise de potencial zeta, instáveis e, com tendência a agregação. As análises de Espectroscopia por Transformada de Fourier (figura 2) e Difração de raios X (figura 3), mostraram, respectivamente, a presença de novas interações químicas entre o agente encapsulante e, o ITT, e natureza amorfa, fornecendo assim um indicativo da encapsulação, sendo este reforçado pelo alto percentual de incorporação do ITT (97.34 (5.50) %).Conclusão: A nanoencapsulação do ITT com proteína isolada do leite se mostra uma ferramenta inovadora, constituindo uma possível aplicação biotecnológica deste ativo, aumentando com isto o seu potencial de utilização

Safety and potential application of nanoparticles loaded with a trypsin inhibitor isolated from tamarind seeds (Tamarindus indica L.)

The trypsin inhibitor isolated from tamarind seeds (TTI) presents satietogenic and anti-inflammatory effects. In the present study, TTI encapsulation by nanoprecipitation in purified chitosan and whey protein isolate (ECW) was performed to maintain TTI’s integrity and protection through the gastrointestinal tract. The interaction between TTI and the encapsulating agents was determined by filtration (Amicon® 100 K) monitoring the antitrypsin activity. Cytotoxicity was evaluated in Caco-2 and CCD-18Co cells at different concentrations (0.5, 2.5 and 5.0 mg/mL). Subacute blood toxicity was evaluated in Wistar rats (12.5 mg/kg) for ten days. The particles presented a smooth surface, with 118 (17.27) nm of diameter, 0.37 (0.02) of polydispersity index, -38.26 (0.15) mV (neutral pH) of surface charge, and 95.3 (0.31) % of incorporation efficiency. At neutral pH, there was a strong interaction of the encapsulating agents and TTI, and a gradual release of TTI at pH 3.0. Cell viability (> 70%) evaluation, in vivo biochemical and hepatic parameters of Wistar rats showed the absence of toxic effects of the nanoparticles with TTI. The study showed that TTI nanoparticles are potentially safe and represent a promising formulation for the clinical application of TTI

Prospecting in silico antibacterial activity of a peptide from trypsin inhibitor isolated from tamarind seed

AbstractBacterial infections have become a global concern, stimulating the growing demand for natural and biologically safe therapeutic agents with antibacterial action. This study was evaluated the genotoxicity of the trypsin inhibitor isolated from tamarind seeds (TTI) and the antibacterial effect of TTI theoric model, number 56, and conformation number 287 (TTIp 56/287) and derived peptides in silico. TTI (0.3 and 0.6 mg.mL−1) did not cause genotoxicity in cells (p > 0.05). In silico, a greater interaction of TTIp 56/287 with the Gram-positive membrane (GP) was observed, with an interaction potential energy (IPE) of −1094.97 kcal.mol−1. In the TTIp 56/287-GP interaction, the Arginine, Threonine (Thr), and Lysine residues presented lower IPE. In molecular dynamics (MD), Peptidotrychyme59 (TVSQTPIDIPIGLPVR) showed an IPE of −518.08 kcal.mol−1 with the membrane of GP bacteria, and the Thr and Arginine residues showed the greater IPE. The results highlight new perspectives on TTI and its derived peptides antibacterial activity