Vývoj webového rozhraní pro vizualizaci predikce protein-ligand interakčních míst a jejich konzervovanosti

Bílkoviny jsou základními stavebními kameny všech živých organismů. Fun- gují na základě interakcí s jinými molekulami. Tato práce se zabývá vazebnými místy mezi proteiny a malými molekulami, zejména protože většina současných léků jsou právě malé molekuly. Zatímco nástrojů na predikci těchto vazebných míst je mnoho, počet nástrojů na jejich vizualizaci je téměř nulový. Spojením několika projektů zabývajících se zobrazením proteinů jsme vytvořili nový vizua- lizační web. Jelikož evoluční konzervovanost koreluje s výskytem vazebných míst, umožňujeme její zobrazení společně s detekovanými vazebnými místy. Vyvinuli jsme několik metod pro výpočet konzervovanosti a použili je v experimentech pro zlepšení detekce vazebných míst. Zde představujeme PrankWeb, moderní webo- vou aplikaci pro vizualizaci struktury a sekvence proteinů, jejich vazebných míst a konzervovanosti. Doufáme, že PrankWeb bude vědcům poskytovat rychlý a po- hodlný prostředek pro analýzu bílkovin. 1Proteins are fundamental building blocks of all living organisms. They perform their function by binding to other molecules. This thesis deals with interactions between proteins and small molecules (so called ligands) because most of the currently used drugs are small molecules. While there are several tools that can predict these interactions, they are almost none for their visualization. Thus, we built a new visualization website by combining several protein visualizers toge- ther. Since evolutionary homology correlates with binding sites, our web interface also displays homology for comparison. We developed several ways how to calcu- late homology, and used it to improve detection of protein-ligand binding sites in our experiments. Here we present PrankWeb, a modern web application for structure and sequence visualization of a protein and its protein-ligand binding sites as well as evolutionary homology. We hope that it will provide a quick and convenient way for scientists to analyze proteins. 1Department of Software EngineeringKatedra softwarového inženýrstvíMatematicko-fyzikální fakultaFaculty of Mathematics and Physic

Development of web-based interface for visualization of protein-ligand interaction sites and their conservation

Proteins are fundamental building blocks of all living organisms. They perform their function by binding to other molecules. This thesis deals with interactions between proteins and small molecules (so called ligands) because most of the currently used drugs are small molecules. While there are several tools that can predict these interactions, they are almost none for their visualization. Thus, we built a new visualization website by combining several protein visualizers toge- ther. Since evolutionary homology correlates with binding sites, our web interface also displays homology for comparison. We developed several ways how to calcu- late homology, and used it to improve detection of protein-ligand binding sites in our experiments. Here we present PrankWeb, a modern web application for structure and sequence visualization of a protein and its protein-ligand binding sites as well as evolutionary homology. We hope that it will provide a quick and convenient way for scientists to analyze proteins.