Optimisations du chargement des instructions

National audienceLes processeurs actuels et à venir, dont le coeur d'exécution exploite le parallélisme entre instructions, ne peuvent atteindre leurs performances maximales que s'ils sont alimentés par un débit d'instructions suffisant. Dans cet article, nous montrons que la bande passante d'accès au cache d'instructions est en général sous-exploitée. Nous proposons deux solutions pour optimiser les accès au cache d'instructions : l'une consiste à combiner plusieurs accès à une même ligne de cache ; l'autre prévoit de réordonner les accès pour limiter le nombre de conflits de bancs dans un cache multi-port. Les résultats de simulation montrent que ces deux optimisations améliorent sensiblement le débit de chargement des instructions. Par ailleurs, leur mise en oeuvre se fait au travers de séquences de contrôle du chargement qui tiennent également lieu de prédicteur multiple de branchements

Séquences de branchements (prédiction de branchements et optimisation du chargement des instructions)

TOULOUSE3-BU Sciences (315552104) / SudocSudocFranceF

Etude préparatoire à la réutilisation de chaînes

National audienceLa réutilisation est une méthode destinée à augmenter le nombre d'instructions exécutées par cycle par un processeur en évitant de refaire des calculs qui ont été déjà effectués par le passé. Elle est d'autant plus performante qu'elle traite des groupes d'instructions. Deux types de groupes ont été étudiés, les blocs de base et les traces qui, dans les deux cas, sont des suites d'instructions exécutées en séquence. La réutilisation de traces se révèle plus performante que la réutilisation de blocs. Comme une trace est plus longue qu'un bloc, il est probable qu'elle contient plus d'instructions dépendantes et donc nécessairement exécutées en séquence et non en parallèle sous réserve d'un nombre suffisant d'unités fonctionnelles. Cet article s'intéresse à la réutilisation de chaînes d'instructions dépendantes. Nos premiers résultats montrent qu'il est nécessaire de faire un compromis entre la taille des chaînes et le taux d'instructions réutilisables. Les caractéristiques des chaînes sont proches de celles des traces mais elles ont l'avantage d'être composées uniquement d'instructions dépendantes. Elles sont donc promises à un meilleur gain en terme de parallélisme d'instructions que les traces

Modulation of the flavin-protein interactions in NADH peroxidase and mercuric ion reductase: a resonance Raman study

NADH peroxidase (Npx) and mercuric ion reductase (MerA) are flavoproteins belonging to the pyridine nucleotide:disulfide oxidoreductases (PNDO) and catalyzing the reduction of toxic substrates, i.e., hydrogen peroxide and mercuric ion, respectively. To determine the role of the flavin adenine dinucleotide (FAD) in the detoxification mechanism, the resonance Raman (RR) spectra of these enzymes under various redox and ligation states have been investigated using blue and/or near-UV excitation(s). These data were compared to those previously obtained for glutathione reductase (GR), another enzyme of the PNDO family, but catalyzing the reduction of oxidized glutathione. Spectral differences have been detected for the marker bands of the isoalloxazine ring of Npx, MerA, and GR. They provide evidence for different catalytic mechanisms in these flavoproteins. The RR modes of the oxidized and two-electron reduced (EH 2 ) forms of Npx are related to very tight flavin-protein interactions maintaining a nearly planar conformation of the isoalloxazine tricycle, a low level of H-bonding at the N 1 /N 5 and O 2 /O 4 sites, and a strong H-bond at N 3 H. They also indicate minimal changes in FAD structure and environment upon either NAD(H) binding or reduction of the sulfinic redox center. All these spectroscopic data support an enzyme functioning centered on the Cys-SO − /Cys-S − redox moiety and a neighbouring His residue. On the contrary, the RR data on various functional forms of MerA are indicative of a modulation of both ring II distortion and H-bonding states of the N 5 site and ring III. The Cd(II) binding to the EH 2 -NADP(H) complexes, biomimetic intermediates in the reaction of Hg(II) reduction, provokes important spectral changes. They are interpreted in terms of flattening of the isoalloxazine ring and large decreases in H-bonding at the N 5 site and ring III. The large flexibility of the FAD structure and environment in MerA is in agreement with proposed mechanisms involving C 4a (flavin) adducts