Biochemical and functional characterization of parawixia bistriata spider venom with potential proteolytic and larvicidal activities

Submitted by Claudete Queiroz ([email protected]) on 2016-05-03T17:35:46Z No. of bitstreams: 1 Biochemical and Functional Characterization of Parawixia bistriata Spider Venom with Potential Proteolytic and Larvicidal Activities.pdf: 2345310 bytes, checksum: 7b597bf6e451a2c576d5aa2c50136e25 (MD5)Approved for entry into archive by EMERSON LEAL ([email protected]) on 2016-05-16T21:12:26Z (GMT) No. of bitstreams: 1 Biochemical and Functional Characterization of Parawixia bistriata Spider Venom with Potential Proteolytic and Larvicidal Activities.pdf: 2345310 bytes, checksum: 7b597bf6e451a2c576d5aa2c50136e25 (MD5)Made available in DSpace on 2016-05-16T21:12:26Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Biochemical and Functional Characterization of Parawixia bistriata Spider Venom with Potential Proteolytic and Larvicidal Activities.pdf: 2345310 bytes, checksum: 7b597bf6e451a2c576d5aa2c50136e25 (MD5) Previous issue date: 2014Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Departamento de Biologia. Laboratório de Entomologia Médica. Laboratório de Bioecologia de Insetos. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Departamento de Biologia. Laboratório de Entomologia Médica. Laboratório de Bioecologia de Insetos. Porto Velho, RO, Brazil.Universidades Federal de Lavras. Departamento de Química. Lavras, MG, Brazil.Universidade Federal de São João del Rei. Departamento de Química, Biotecnologia e Engenharia de Bioprocessos. Ouro Branco, MG, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas a Saúde. Departamento de Medicina. Universidade Federal de Rondônia. Porto Velho, RO, Brazil.Toxins purified from the venom of spiders have high potential to be studied pharmacologically and biochemically. These biomolecules may have biotechnological and therapeutic applications. This study aimed to evaluate the protein content of Parawixia bistriata venom and functionally characterize its proteins that have potential for biotechnological applications. The crude venom showed no phospholipase, hemorrhagic, or anti-Leishmania activities attesting to low genotoxicity and discrete antifungal activity for C. albicans. However the following activities were observed: anticoagulation, edema, myotoxicity and proteolysis on casein, azo-collagen, and fibrinogen. The chromatographic and electrophoretic profiles of the proteins revealed a predominance of acidic, neutral, and polar proteins, highlighting the presence of proteins with high molecular masses. Five fractions were collected using cation exchange chromatography, with the P4 fraction standing out as that of the highest purity. All fractions showed proteolytic activity. The crude venom and fractions P1, P2, and P3 showed larvicidal effects on A. aegypti. Fraction P4 showed the presence of a possible metalloprotease (60 kDa) that has high proteolytic activity on azo-collagen and was inhibited by EDTA. The results presented in this study demonstrate the presence of proteins in the venom of P. bistriata with potential for biotechnological applications