On the coupling between mechanical properties and electrostatics in biological membranes

Cell membrane structure is proposed as a lipid matrix with embedded proteins, and thus, their emerging mechanical and electrostatic properties are commanded by lipid behavior and their interconnection with the included and absorbed proteins, cytoskeleton, extracellular matrix and ionic media. Structures formed by lipids are soft, dynamic and viscoelastic, and their properties depend on the lipid composition and on the general conditions, such as temperature, pH, ionic strength and electrostatic potentials. The dielectric constant of the apolar region of the lipid bilayer contrasts with that of the polar region, which also differs from the aqueous milieu, and these changes happen in the nanometer scale. Besides, an important percentage of the lipids are anionic, and the rest are dipoles or higher multipoles, and the polar regions are highly hydrated, with these water molecules forming an active part of the membrane. Therefore, electric fields (both, internal and external) affects membrane thickness, density, tension and curvature, and conversely, mechanical deformations modify membrane electrostatics. As a consequence, interfacial electrostatics appears as a highly important parameter, affecting the membrane properties in general and mechanical features in particular. In this review we focus on the electromechanical behavior of lipid and cell membranes, the physicochemical origin and the biological implications, with emphasis in signal propagation in nerve cells.Fil: Galassi, Vanesa Viviana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Wilke, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentin

Computational simulations of voltage sensitive dyes (VSD) inserted in model biological membranes

Los colorantes sensibles a voltaje (CSV) son ampliamente utilizados para determinar potencial de membrana en el ámbito de diagnóstico por imágenes y en investigación científica. Sin embargo, su aplicación está limitada por la sensibilidad y velocidad de respuesta de estas moléculas. Se propone realizar un estudio computacional detallado de colorantes de la familia de la indocianina verde (ICG). Estos CSV se destacan porque además de ser aptos para el uso humano, presentan sus principales transiciones electrónicas en el espectro infrarrojo, por lo que pueden usarse irradiando y detectando a través de la piel, siendo mucho menos invasivos que cualquier CSV conocido, lo que los convierte en atractivos para uso en diagnóstico por imágenes. En el presente proyecto, se plantea el estudio de la interacción de los colorantes ICG con membranas biológicas polarizadas modelo.Voltage sensitive dyes (VSD) are widely used to determine membrane electrostatic potential both in the image diagnosis field and in scientific research. However, its application is limited by the sensitivity and response rate of these molecules. We propose to perform a thorough computational study of the probes from the family of indocyanine green (ICG). These VSD stand out because appart from being suitable for human use, they display their main electronic transitions in the infrared spectrum, so they can be used by irradiating and detecting through the skin, being much less invasive than any known VSD, turning them really promising for use diagnostic imaging. In the present project, we address the study of the interaction of the ICG dyes with model polarized biological membranes

Simulations of the optical activity of voltage sensitive probes in polarized model membranes

Voltage sensitive dyes (VSD) are widely used to determine membrane potential both in imaging diagnosis field and in scientific research. However, their application is limited by their sensibility and rate of response [1]. We are developing a thorough computational study of optically active molecules sensitive to membrane potential. As sample cases, we chose di-3-ANEPPDHQ, widely used for in vitro determinations [2]; and indocyanine green (ICG), an infrared fluorescent dye with FDA approval for medical use [3]. The mechanism of response of these chromophores is basically electrochromic, i.e. the stationary electronic states responsible for the optical activity (light absorbance and fluorescence emission) are sensitive to the external electric field. Thus, the challenge in this kind of study is to combine the electronic description of the dye, prohibitive over a couple of hundreds atoms, with the complex condensed phase of biological systems, which is in turn determinant of the external field magnitude and fluctuations. We built atomistic models for the probes embedded in polarized membrane bilayers, and performed enhanced sampling calculations to determine the potential of mean force for membrane insertion, in order to establish the energetics of the partition process and to deconvolute the configurational contribution to the optical response. We appealed to the time-dependent resolution of Kohn-Sham equations (TD-DFT) and hybrid potentials from quantum mechanics and molecular mechanics (QM/MM) to calculate the absorption spectra of the VSDs. We obtained the spectral shifts corresponding to different configurations of the dye in the bilayer: adsorbed and inserted, and differential response to the transmembrane potential. The long-term objective is to develop a methodology that allows the study and molecular optimization of CSVs.Fil: Galassi, Vanesa Viviana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Sosa, Micaela. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: del Popolo, Mario Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaXLVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de BiofísicaSan LuisArgentinaUniversidad Nacional de San LuisSociedad Argentina de Biofísic

Relevance of the protein macrodipole in the membrane-binding process. Interactions of fatty-acid binding proteins with cationic lipid membranes

The fatty acid-binding proteins L-BABP and Rep1-NCXSQ bind to anionic lipid membranes by electrostatic interactions. According to Molecular Dynamics (MD) simulations, the interaction of the protein macrodipole with the membrane electric field is a driving force for protein binding and orientation in the interface. To further explore this hypothesis, we studied the interactions of these proteins with cationic lipid membranes. As in the case of anionic lipid membranes, we found that both proteins, carrying a negative as well as a positive net charge, were bound to the positively charged membrane. Their major axis, those connecting the bottom of the β-barrel with the α-helix portal domain, were rotated about 180 degrees as compared with their orientations in the anionic lipid membranes. Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy of the proteins showed that the positively charged membranes were also able to induce conformational changes with a reduction of the β-strand proportion and an increase in α-helix secondary structure. Fatty acid-binding proteins (FABPs) are involved in several cell processes, such as maintaining lipid homeostasis in cells. They transport hydrophobic molecules in aqueous medium and deliver them into lipid membranes. Therefore, the interfacial orientation and conformation, both shown herein to be electrostatically determined, have a strong correlation with the specific mechanism by which each particular FABP exerts its biological function.Fil: Galassi, Vanesa Viviana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; ArgentinaFil: Villarreal, Marcos Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; ArgentinaFil: Montich, Guillermo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentin

Yeast Svf1 binds ceramides and contributes to sphingolipid metabolism at the ER cis-Golgi interface

Ceramides are essential precursors of complex sphingolipids and act as potent signaling molecules. Ceramides are synthesized in the endoplasmic reticulum (ER) and receive their head-groups in the Golgi apparatus, yielding complex sphingolipids (SPs). Transport of ceramides between the ER and the Golgi is executed by the essential ceramide transport protein (CERT) in mammalian cells. However, yeast cells lack a CERT homolog, and the mechanism of ER to Golgi ceramide transport remains largely elusive. Here, we identified a role for yeast Svf1 in ceramide transport between the ER and the Golgi. Svf1 is dynamically targeted to membranes via an N-terminal amphipathic helix (AH). Svf1 binds ceramide via a hydrophobic binding pocket that is located in between two lipocalin domains. We showed that Svf1 membrane-targeting is important to maintain flux of ceramides into complex SPs. Together, our results show that Svf1 is a ceramide binding protein that contributes to sphingolipid metabolism at Golgi compartments

Un enfoque computacional sobre el efecto de la nonaarginina en las propiedades viscoelásticas de membranas lipídicas

Introducción: Los péptidos de penetración celular (CPPs por sus siglas en inglés) son típicamente cadenas de hasta 20 aminoácidos que presentan la habilidad  de superar la impermeabilidad natural de las bicapas lipídicas  ante solutos hidrofílicos. La translocación de estos péptidos se realiza sin  requerimientos energéticos, sitios específicos ni vías endocíticas, y  su interacción es fuertemente selectiva de membranas aniónicas. De este  modo, se sabe que la partición de CPPs en membrana se encuentra  regida por interacciones electrostáticas, principalmente determinadas  por la gran densidad de aminoácidos con carga positiva que estos  péptidos presentan. Sin embargo, las bases moleculares a través de las  cuales estos péptidos logran translocar las membranas se encuentra aún  en estudio. Experimentalmente se han observado variaciones de algunas  propiedades viscoelásticas de las membranas como consecuencia de la  interacción con CPPs. Esto es determinante en el enunciado de la hipótesis de que los péptidos de penetración celular modulan las  propiedades mecánicas y reológicas de las membranas como paso  preliminar a su translocación, logrando así sobreponerse a la barrera  energética involucrada en este proceso. En este marco, nuestro trabajo  se centra en el empleo de dinámica molecular para estudiar el efecto de  la interacción de un CPP modelo, con membranas formadas por un 50 %  de lípidos aniónicos. Resultados y conclusiones: Para estudiar el efecto de los CPPs en la reología de la membrana, se construyeron sistemas formados por parches rectangulares con 2704  fosfolípidos formando bicapas de composición mixta  dioleoilfosfatidilcolina (DOPC) - dioleoilfosfatidilglicerol (DOPG) en  proporción 1:1, y se agregaron moléculas del CPP nona-arginina (R9) en  cantidades variables de 25, 50, 100 y 200 péptidos. Se empleó presión  lateral para lograr el pandeo de la bicapa ( buckling ). Estas membranas  curvadas fueron dejadas relajar en presencia de un barostato, y se  obtuvieron los tiempos característicos de relajación en función de la  concentración de R9. Se efectuó además un estudio a través de la teoría  de ondas capilares, que provee el marco teórico para analizar las  fluctuaciones de la interfaz. Éstas son analizadas en términos de los  modos normales de una superficie ajustada a la interfaz lipídica. Se  concluyó que los CPPs tienen un efecto en las propiedades reológicas de  las membranas, mientras que el efecto a nivel mecánico es más sutil.  Esta modificación en la viscosidad interfacial parece correlacionarse con  el mecanismo de translocación de los mismos.Fil: Puchol, Joaquin Ignacio. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Via, Matías Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Galassi, Vanesa Viviana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Wilke, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; ArgentinaFil: del Popolo, Mario Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaXXII Congreso Argentino de Físicoquímica y Química InorganicaLa PlataArgentinaUniversidad Nacional de La Plata. Facultad de IngenieríaAsociación Argentina de Investigación Fisicoquímic

Poros transmembrana: energía libre de formación, clasificación

Introducción. La formación de poros está asociada a una mayor permeabilidad de la membrana y conductividad eléctrica, así como también, al transporte de fármacos y al intercambio de solutos solubles en agua, entre el exterior y el interior de las células. El estudio de los poros transmembrana, especialmente, estimar su energía libre de formación, resulta relevante para comprender los mecanismos por los cuales se producen tales eventos. Asimismo, para la estimación adecuada de la energía libre es necesario el uso de variables colectivas (VCs) apropiadas. Las VCs son funciones que dependen de la posición que toman las partículas del sistema de estudio y en Dinámica Molecular (DM) permiten aplicar técnicas de mejoramiento de muestreo. Además, las VCs pueden utilizarse como criterio de clasificación de las configuraciones. Los tipos de configuraciones a tener en cuenta son: membrana intacta, poro hidrofóbico, poro hidrofílico y poro de vapor. Nuestro objetivo fue definir VCs adecuadas, por un lado, para estimar la energía libre de la formación de los distintos tipos de poros, y por otro, para clasificar las configuraciones. Resultados. En este trabajo definimos cinco nuevas VCs (, , DT, COW y CHG). Corrimos una metadinámica 2D (Met2D) entre y (VC definida por Tolpekina et al. 1 ), de una bicapa hidratada de POPC semiatomístico. Esto nos permitió conseguir, por primera vez, los cuatro tipos de configuraciones en una misma simulación. Luego, estimamos la superficie de energía libre (FES) de formación de poros transmembrana, a través del repesado de la Met2D con y . Adicionalmente, utilizamos, DT, COW y CHG para clasificar las configuraciones muestreadas. La FES obtenida sugiere la existencia de una barrera energética entre configuraciones de poro de vapor y de poro hidrofílico. Conclusiones. La definición de un nuevo conjunto de VCs nos permitió estudiar la energética de formación de poros de membrana, con distintos grados de hidratación, mediante una única simulación de Dinámica Molecular.Fil: Moyano, Nora Alejandra Elizabeth. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Aplicadas a la Industria; ArgentinaFil: Klug, Joaquín. Dublin City University; IrlandaFil: Triguero, Carles. No especifíca;Fil: Galassi, Vanesa Viviana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Millán, Raúl Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Aplicadas a la Industria; ArgentinaFil: del Popolo, Mario Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaXXII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química InorgánicaLa PlataArgentinaUniversidad Nacional de la Plata. Facultad de IngenieríaAsociación Argentina de Investigaciones Fisicoquímica

Birnaviral Hijacking of Endosomal Membranes

Birnaviruses form a distinct class of double-stranded RNA (dsRNA) viruses characterized by the absence of a transcription-competent inner core particle. The early endosomes (EE) of cells infected with the infectious bursal disease virus (IBDV) - a prototypical birnavirus and an important avian pathogen - constitute a platform for viral replication. Here, we study the mechanism of birnaviral hijacking of EE membranes for this process. We demonstrate that the viral protein 3 (VP3) specifically binds to phosphatidylinositol-3-phosphate (PI3P) present in EE membranes. We identify the domain of VP3 involved in PI3P-binding and its role in viral replication. Finally, our molecular simulations results unveil a two-stage modular mechanism for VP3 association with EE. Firstly, the carboxy-terminal region of VP3 adsorbs to the membrane via non-specific electrostatic interactions. Then, in the second stage, the VP3 core seals the membrane engagement by specifically binding PI3P through its P2 domain, additionally promoting PI3P accumulation.Fil: Zanetti, Flavia Adriana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnología "Dr. César Milstein". Fundación Pablo Cassará. Instituto de Ciencia y Tecnología "Dr. César Milstein"; ArgentinaFil: Fernandez, Ignacio. Institut Pasteur de Paris. Departamento de Virología; FranciaFil: Baquero, Eduard. Institut Pasteur de Paris. Departamento de Virología; FranciaFil: Guardado Calvo, Pablo. Institut Pasteur de Paris. Departamento de Virología; FranciaFil: Dubois, Sarah. Université Paris Cité; FranciaFil: Morel, Etienne. Université Paris Cité; FranciaFil: Alfonso, Victoria. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; ArgentinaFil: Aguilera, Milton Osmar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; ArgentinaFil: Celayes Maldonado, María Emilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; ArgentinaFil: Polo Ilacqua, Luis Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; ArgentinaFil: Suhaiman, Laila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Galassi, Vanesa Viviana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Chiarpotti, Maria Vanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Allende, Carolina. Consejo Superior de Investigaciones Científicas. Centro Nacional de Biotecnología; EspañaFil: Rodríguez, Javier M.. Consejo Superior de Investigaciones Científicas. Centro Nacional de Biotecnología; EspañaFil: Castón, José R.. Consejo Superior de Investigaciones Científicas. Centro Nacional de Biotecnología; EspañaFil: Lijavetzky, Diego Claudio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Biología Agrícola de Mendoza. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Agrarias. Instituto de Biología Agrícola de Mendoza; ArgentinaFil: Taboga, Oscar Alberto. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; ArgentinaFil: Colombo, Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; ArgentinaFil: del Popolo, Mario Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Rey, Félix Augusto. Institut Pasteur de Paris.; FranciaFil: Delgui, Laura Ruth. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentin

Conformational changes, from β-strand to α-helix, of the fatty acid-binding protein ReP1-NCXSQ in anionic lipid membranes: dependence with the vesicle curvature

We studied the conformational changes of the fatty acid-binding protein ReP1-NCXSQ in the interface of anionic lipid membranes. ReP1-NCXSQ is an acidic protein that regulates the activity of the Na+/Ca2+ exchanger in squid axon. The structure is a flattened barrel composed of two orthogonal β-sheets delimiting an inner cavity and a domain of two α-helix segments arranged as a hairpin. FTIR and CD spectroscopy showed that the interactions with several anionic lipids in the form of small unilamellar vesicles (SUVs) induced an increase in the proportion of helix secondary structure. Lower amount or no increase in α-helix was observed upon the interaction with anionic lipids in the form of large unilamellar vesicles (LUVs). The exception was 1,2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphoglycerol (DMPG) that was equally efficien to to induce the conformational change both in SUVs and in LUVs. In solution, the infrared spectra of ReP1-NCXSQ at temperatures above the unfolding displayed a band at 1617 cm−1 characteristic of aggregated strands. This band was not observed when the protein interacted with DMPG, indicating inhibition of aggregation in the interface. Similarly to the observed in L-BABP, another member of the fatty acid binding proteins, a conformational change in ReP1-NCXSQ was coupled to the gel to liquid-crystalline lipid phase transition.Fil: Galassi, Vanesa Viviana. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza; ArgentinaFil: Salinas, Silvina Rosa. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Provincia de Córdoba. Ministerio de Ciencia y Técnica. Centro de Excelencia en Productos y Procesos de Córdoba; ArgentinaFil: Montich, Guillermo Gabriel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentin

Partición y respuesta óptica de un colorante sensible al voltaje en membranas lipídicas polarizadas

El presente trabajo surge de la necesidad actual de obtener mayor resolución espacio-temporal en la medición del potencial eléctrico a  través de una membrana, ya sea en membranas de células excitables o  en membranas modelo a nivel experimental. Los métodos de  determinación convencionales utilizan microelectrodos que además de  ser invasivos ofrecen poca resolución espacial. Las técnicas para la  determinación de potenciales de membranas basadas en imágenes,  utilizan moléculas ópticamente activas denominadas colorantes sensibles  al voltaje (CSV) para medir cambios en el potencial de  membrana. Indocianina Verde (ICG, por sus siglas en inglés), es un CSV  aprobado porla Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados  Unidos para uso clínico. La ICG presenta absorción y emisión  en el espectro infrarrojo lo que le permite sensar actividad eléctrica en  tejidos. Además, tiene baja toxicidad y rápida excreción.1 Estas  características hacen al ICG atractivo para su desarrollo como CSV. En  este trabajo hemos desarrollado un enfoque computacional para evaluar  la partición (ver Fig. 1) de ICG en membranas polarizadas y no  polarizadas y para calcular su espectro de absorción, con el fin de  dilucidar las propiedades físicoquímicas subyacentes a la respuesta  óptica frente a cambios en el potencial transmembrana. Resultados Se determinó la energética del proceso de inserción de ICG  obteniéndose una energía similar para membranas polarizadas y no  polarizadas de aproximadamente -86kJ mol-1. En cuanto a la  configuración del ICG en el mínimo de energía, se obtuvo una  localización centrada en 1,2 nm y una inclinación centrada en 90º para  ambos sistemas pero con una mayor dispersión en el sistema polarizado.  La orientación entre el plano de los anillos aromáticos y el plano de la  membrana resultó perpendicular para ambos casos. Se obtuvo un  corrimiento batocrómico para el sistema polarizado del orden de 10 nm.  Conclusiones La afinidad de ICG por la membrana y la configuración que  presenta en el mínimo de energía libre es independiente del grado  de polarización. Sin embargo, una topografía mas amplia del mínimo,  junto con una distribucion más dispersa en la localización de equilibrio y  ángulos de orientación, caracterizan un ensamble con mayor variabilidad  configuracional para el sistema polarizado. Esto, en  sinergia con el efecto meramente electrocrómico, determinan una  respuesta óptica diferencial al campo eléctrico interfacial. Referencias Treger J.S.,Biophysical journal. 2014.Fil: Sosa, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: del Popolo, Mario Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaFil: Galassi, Vanesa Viviana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; ArgentinaVII Encuentro Argentino de Materia BlandaCiudad Autónoma de Buenos AiresArgentinaUniversidad Nacional de San Martín. Instituto de NanosistemasUniversidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y NaturalesInstituto de Nanociencia y Nanotecnologí