Presencia de Acanthamoeba spp. en piscinas recreativas al aire libre de la ciudad de Córdoba, Argentina

El objetivo del estudio fue determinar la presencia de Acanthamoeba spp. en piscinas de uso recreacional, al aire libre, de la ciudad de Córdoba, Argentina. Se recolectaron 30 muestras de agua correspondiente a un total de 10 piscinas. Estas se sembraron en agar no nutritivo en presencia de Escherichia coli en solución de Page. Luego de 72 horas de incubación a 37°C, la identificación genérica se realizó mediante criterios morfológicos. La prueba de transformación amebo-flagelar se realizó para diferenciar amebas de vida libre que desarrollan trofozoítos flagelados, como Naegleria. Se midieron parámetros fisicoquímicos en cada una de las piscinas. Se identificó Acanthamoeba spp. en el 20% del total de las muestras. Las piscinas en las que se aisló este parásito presentaron niveles no detectables de cloro residual, pH moderadamente alcalino y temperatura templada. Este estudiodemuestra la presencia de Acanthamoeba spp. en piscinas recreativas de Córdoba, lo que puede representar un potencial riesgo para la salud pública.Fil: Jaule, Micaela. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; ArgentinaFil: Avellaneda, María Belen. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; ArgentinaFil: Funes Chabán, Macarena. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Marini, Vanina Natalia. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; ArgentinaFil: Laiolo, Jerónimo. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; Argentin

The thiophene α-terthienylmethanol isolated from Tagetes minuta inhibits angiogenesis by targeting protein kinase C isozymes α and β2

Background: Tumor angiogenesis is considered as a crucial pathologic feature of cancer with a key role in multidrug resistance (MDR). Adverse effects of the currently available drugs and the development of resistance to these remain as the hardest obstacles to defeat. Objetive: This work explores flora from Argentina as a source of new chemical entities with antiangiogenic activity. Methods: Tube formation assay using bovine aortic endothelial cells (BAECs) was the experiment of choice to assess antiangiogenic activity. The effect of the pure compound in cell invasiveness was investigated through the trans-well migration assay. The inhibitory effect of the pure compound on VEGFR-2 and PKC isozymes α and β2 activation was studied by molecular and massive dynamic simulations. Cytotoxicity on peripheral blood mononuclear cells and erythrocyte cells was evaluated by means of MTT and hemolysis assay, respectively. In silico prediction of pharmacological properties (ADME) and evaluation of drug-likeness features were performed using the SwissADME online tool. Results: Among the plants screened, T. minuta, showed an outstanding effect with an IC50 of 33.6 ± 3.4 μg/ml. Bio-guided isolation yielded the terthiophene α-terthienylmethanol as its active metabolite. This compound inhibited VEGF-induced tube formation with an IC50 of 2.7 ± 0.4 μM and significantly impaired the invasiveness of bovine aortic endothelial cells (BAECs) as well as of the highly aggressive breast cancer cells, MDA-MB-231, when tested at 10 μM. Direct VEGFR-2 and PKC inhibition were both explored by means of massive molecular dynamics simulations. The results obtained validated the inhibitory effect on protein kinase C (PKC) isozymes α and β2 as the main mechanism underlying its antiangiogenic activity. α-terthienylmethanol showed no evidence of toxicity against peripheral blood mononuclear and erythrocyte cells. Conclusion: These findings support this thiophene as a promising antiangiogenic phytochemical to fight against several types of cancer mainly those with MDR phenotype.Fil: Llorens de Los Ríos, María Candelaria. Fundación Para El Progreso de la Medicina; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; ArgentinaFil: Lanza Castronuovo, Priscila Ailin. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnologico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones En Biodiversidad y Biotecnologia. Grupo de Investigacion En Quimica Analitica y Modelado Molecular.; ArgentinaFil: Barbieri, Cecilia Luján. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnologico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones En Biodiversidad y Biotecnologia. Grupo de Investigacion En Quimica Analitica y Modelado Molecular.; ArgentinaFil: González, María L.. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Funes Chabán, Macarena. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Soria, Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Vera, Domingo Mariano Adolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnologico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones En Biodiversidad y Biotecnologia. Grupo de Investigacion En Quimica Analitica y Modelado Molecular.; ArgentinaFil: Carpinella, Maria Cecilia. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Joray, Mariana Belén. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; Argentin

Inhibition of MurA Enzyme from Escherichia coli and Staphylococcus aureus by Diterpenes from Lepechinia meyenii and Their Synthetic Analogs

Enzymes MurA and MurF, involved in bacterial cell wall synthesis, have been validated as targets for the discovery of novel antibiotics. A panel of plant-origin antibacterial diterpenes and synthetic analogs derived therefrom were investigated for their inhibitory properties on these enzymes from Escherichia coli and Staphylococcus aureus. Six compounds were proven to be effective for inhibiting MurA from both bacteria, with IC50 values ranging from 1.1 to 25.1 µM. To further mechanistically investigate the nature of binding and to explain the activity, these compounds were docked into the active site of MurA from E. coli. The aromatic ring of the active compounds showed a T-shaped π–π interaction with the phenyl ring of Phe328, and at least one hydrogen bond was formed between the hydroxy groups and Arg120 and/or Arg91. The results disclosed here establish new chemical scaffolds for the development of novel entities targeting MurA as potential antibiotics to combat the threat of pathogenic bacteria, particularly resistant strains

Presencia de Acanthamoeba spp. en piscinas recreativas al aire libre de la ciudad de Córdoba, Argentina

El objetivo del estudio fue determinar la presencia de Acanthamoeba spp. en piscinas de uso recreacional, al aire libre, de la ciudad de Córdoba, Argentina. Se recolectaron 30 muestras de agua correspondientes a un total de 10 piscinas. Estas se sembraron en agar no nutritivo en presencia de Escherichia coli en solución de Page. Luego de 72 horas de incubación a 37 °C, la identificación genérica se realizó mediante criterios morfológicos. La prueba de transformación amebo-flagelar se realizó para diferenciar amebas de vida libre que desarrollan trofozoítos flagelados, como Naegleria. Se midieron parámetros fisicoquímicos en cada una de las piscinas. Se identificó Acanthamoeba spp. en el 20% del total de las muestras. Las piscinas en las que se aisló este parásito presentaron niveles no detectables de cloro residual, pH moderadamente alcalino y temperatura templada. Este estudio demuestra la presencia de Acanthamoeba spp. en piscinas recreativas de Córdoba, lo que puede representar un potencial riesgo para la salud pública.Fil: Jaule, Micaela. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; ArgentinaFil: Avellaneda, María Belén. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; ArgentinaFil: Funes Chabán, Macarena. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; ArgentinaFil: Marini, Vanina Natalia. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; ArgentinaFil: Laiolo, Jerónimo. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentin

Transcription Factor CREB3L1 Regulates the Expression of the Sodium/Iodide Symporter (NIS) in Rat Thyroid Follicular Cells

The transcription factor CREB3L1 is expressed in a wide variety of tissues including cartilage, pancreas, and bone. It is located in the endoplasmic reticulum and upon stimulation is transported to the Golgi where is proteolytically cleaved. Then, the N-terminal domain translocates to the nucleus to activate gene expression. In thyroid follicular cells, CREB3L1 is a downstream effector of thyrotropin (TSH), promoting the expression of proteins of the secretory pathway along with an expansion of the Golgi volume. Here, we analyzed the role of CREB3L1 as a TSH-dependent transcriptional regulator of the expression of the sodium/iodide symporter (NIS), a major thyroid protein that mediates iodide uptake. We show that overexpression and inhibition of CREB3L1 induce an increase and decrease in the NIS protein and mRNA levels, respectively. This, in turn, impacts on NIS-mediated iodide uptake. Furthermore, CREB3L1 knockdown hampers the increase the TSH-induced NIS expression levels. Finally, the ability of CREB3L1 to regulate the promoter activity of the NIS-coding gene (Slc5a5) was confirmed. Taken together, our findings highlight the role of CREB3L1 in maintaining the homeostasis of thyroid follicular cells, regulating the adaptation of the secretory pathway as well as the synthesis of thyroid-specific proteins in response to TSH stimulation

Transcription Factor CREB3L1 Regulates the Expression of the Sodium/Iodide Symporter (NIS) in Rat Thyroid Follicular Cells

The transcription factor CREB3L1 is expressed in a wide variety of tissues including cartilage, pancreas, and bone. It is located in the endoplasmic reticulum and upon stimulation is transported to the Golgi where is proteolytically cleaved. Then, the N-terminal domain translocates to the nucleus to activate gene expression. In thyroid follicular cells, CREB3L1 is a downstream effector of thyrotropin (TSH), promoting the expression of proteins of the secretory pathway along with an expansion of the Golgi volume. Here, we analyzed the role of CREB3L1 as a TSH-dependent transcriptional regulator of the expression of the sodium/iodide symporter (NIS), a major thyroid protein that mediates iodide uptake. We show that overexpression and inhibition of CREB3L1 induce an increase and decrease in the NIS protein and mRNA levels, respectively. This, in turn, impacts on NIS-mediated iodide uptake. Furthermore, CREB3L1 knockdown hampers the increase the TSH-induced NIS expression levels. Finally, the ability of CREB3L1 to regulate the promoter activity of the NIS-coding gene (Slc5a5) was confirmed. Taken together, our findings highlight the role of CREB3L1 in maintaining the homeostasis of thyroid follicular cells, regulating the adaptation of the secretory pathway as well as the synthesis of thyroid-specific proteins in response to TSH stimulation

Inhibition of MurA enzyme from Escherichia coli and Staphylococcus aureus by diterpenes from Lepechinia meyenii and their synthetic analogs

Enzymes MurA and MurF, involved in bacterial cell wall synthesis, have been validated as targets for the discovery of novel antibiotics. A panel of plant-origin antibacterial diterpenes and synthetic analogs derived therefrom were investigated for their inhibitory properties on these enzymes from Escherichia coli and Staphylococcus aureus. Six compounds were proven to be effective for inhibiting MurA from both bacteria, with IC$_{50}$ values ranging from 1.1 to 25.1 µM. To further mechanistically investigate the nature of binding and to explain the activity, these compounds were docked into the active site of MurA from E. coli. The aromatic ring of the active compounds showed a T-shaped π–π interaction with the phenyl ring of Phe328, and at least one hydrogen bond was formed between the hydroxy groups and Arg120 and/or Arg91. The results disclosed here establish new chemical scaffolds for the development of novel entities targeting MurA as potential antibiotics to combat the threat of pathogenic bacteria, particularly resistant strains

Inhibitory effects of compounds isolated from Lepechinia meyenii on tyrosinase

To contribute enzymatic browning inhibitors to the food industry and also extend knowledge about the phytochemical profile of the anti-tyrosinase plant Lepechinia meyenii, its ethanol extract was subjected to bioguided fractionation. Three hydroxycinnamic acids, p-coumaric acid (1), caffeic acid (2) and rosmarinic acid (3), were isolated as mainly responsible for its activity. Compounds 1, 2 and 3 showed themselves highly effective for inhibiting tyrosinase with IC 50 values of 0.30, 1.50 and 4.14 μM, respectively, for monophenolase activity and 0.62, 2.30 and 8.59 μM, respectively for diphenolase activity. This is the first report describing the isolation of the compounds causing the tyrosinase inhibitory activity of L. meyenii extract. The inhibitory kinetics of 1–3 using both L-tyrosine and L-DOPA as substrates was investigated and the results obtained were discussed at molecular level by docking analysis. The resulting compounds 1–3 and a phenolic-enriched fraction of the extract, 2.9-fold more active than the starting material, may be suitable as non-toxic and inexpensive alternatives for the control of deleterious enzymatic darkening.Fil: Crespo, María Inés. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Funes Chabán, Macarena. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Lanza, Priscila Ailín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones En Biodiversidad y Biotecnología. Grupo de Investigación en Química Analítica y Modelado Molecular; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Joray, Mariana Belén. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Palacios, Sara Maria. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Vera, Domingo Mariano Adolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones En Biodiversidad y Biotecnología. Grupo de Investigación en Química Analítica y Modelado Molecular; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Carpinella, María Cecilia. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; Argentin

Synthesis and structure-activity relationships of novel abietane diterpenoids with activity against Staphylococcus aureus

To find alternative compounds against methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA) and methicillin-susceptible S. aureus (MSSA), novel derivatives from dehydroabietic acid were synthesized. Methods & results: Compound 12 was the most effective against 15 MRSA and 11 MSSA with minimum inhibitory concentration values ranging from 3.9 to 15.6 μg/ml. Although less active than 12, compound 11, followed by 25 and 13, also exhibited anti-staphylococcal activity. Additional studies showed that compound 12 is devoid of toxic effect on non-target cells. A structure-activity relationship study revealed that an oxime at C-13 together with a hydroxyl at C-12 could play a key role in the activity. Conclusion: These structures, in particular compound 12, could arise as templates for the development of agents against MRSA and MSSA.Fil: Funes Chabán, Macarena. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Antoniou, Antonia I.. University Of Patras. Department Of Chemistry; GreciaFil: Karagianni, Catherine. University Of Patras. Department Of Chemistry; GreciaFil: Toumpa, Dimitra. University Of Patras. Department Of Chemistry; GreciaFil: Joray, Mariana Belén. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Bocco, Jose Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Sola, Claudia del Valle. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Athanassopoulos, Constantinos. University Of Patras. Department Of Chemistry; GreciaFil: Carpinella, Maria Cecilia. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; Argentin

Study of the antiangiogenic effect of a terthiophene isolated from Tagetes minuta

Angiogenesis is an essential mechanism involved in biological processes such as reproduction, development and wound healing. Imbalances between the factors that regulate angiogenesis have been linked to different diseases that affect human health. Despite the great progress achieved in antiangiogenic therapy, its limited efficacy, severe adverse effects and the development of resistance demands the continuous development of novel therapeutic agents to overcome these obstacles. In this context plant-derived metabolites continue to play a highly significant role in drug discovery. From a screening performed in our laboratory, the ethanol extract of Tagetes minuta arose as a potent antiangiogenic agent. This effect was evaluated by the tube formation assay using bovine aortic endothelial cells (BAEC). Through bio-guided chemical fractionation three compounds identified as: 5´-methyl-5-(4-hydroxybut-1-ynyl)-2,2´-bithiophene (1), 5-(4-hydroxybut-1-ynyl)-2,2´-bithiophene (2) and alfa-terthienylmethanol (3) were obtained. Among these, compound 3 showed a potent antiangiogenic activity (IC50 = 2.69 μM). The influence of 3 over cell proliferation and cell invasion induced by the vascular endothelial growth factor (VEGF) was evaluated. While no effect was observed in the MTT proliferation assays, 3D transwell experiments demonstrated that compound 3 efficiently blocked cell invasion. Additionally, molecular docking experiments showed that 3 overlaps with the tyrosine kinase inhibitor sorafenib (a potent antioangiogenic agent) at the catalytic cleft of VEGF receptor 2 interacting with key aminoacids such as Glu885, Phe1047 and Cys919, extending over Val916 into the adjacent allosteric hydrophobic back pocket resembling a type II inhibition. These studies contribute to position 3 as a potential candidate to be used in antiangiogenic therapy itself or as a lead compound for the development of analogues with improved activity.Fil: Llorens de Los Ríos, María Candelaria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Barbieri, Cecilia Luján. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Biodiversidad y Biotecnología; ArgentinaFil: Lanza Castronuovo, Priscila Ailin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Biodiversidad y Biotecnología; ArgentinaFil: Funes Chabán, Macarena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Vera, Domingo Mariano Adolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Biodiversidad y Biotecnología; ArgentinaFil: Soria, Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Carpinella, Maria Cecilia. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaFil: Joray, Mariana Belén. Universidad Católica de Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Recursos Naturales y Sustentabilidad José Sanchez Labrador S. J.; ArgentinaReunión Anual de Sociedades de BiocienciaMar del PlataArgentinaSociedad Argentina de Investigación ClínicaAsociación Argentina de Farmacología ExperimentalSociedad Argentina de BiologíaSociedad Argentina de ProtozoologíaAsociación Argentina de NanomedicinasTecnología de Animales de Laboratori