Characterization of drug-induced human mitochondrial ADP/ATP carrier inhibition

Contains fulltext : 232028.pdf (Publisher’s version ) (Open Access

Okontrollerbarheten i en interorganisatorisk relation –En studie av okontrollerbara faktorer i samarbetet mellan Swedbank och sparbankerna

Bakgrund och problem: De senaste decennierna har komplexiteten och variationen av olika samarbeten ökat. När komplexiteten ökar i ett samarbete ökar även behovet av koordinering samtidigt som upprättande av ett fullständigt samarbetsavtal blir svårare, vilket skapar utrymme för ett opportunistiskt beteende. En parts opportunistiska handlande kan skapa styrproblem i samarbetet. I och med den ökade variationen av samarbeten är det därför intressant att undersöka styrproblemen som kan uppkomma av samarbeten. Syfte: Syftet är att ur ett ekonomistyrningsperspektiv identifiera och beskriva okontrollerbara faktorer som kan uppkomma av en interorganisatorisk relation samt försöka förklara vilka styrmekanismer som kan tillämpas för att mildra okontrollerbarheten. Avgränsningar: Uppsatsen har fokuserat på att undersöka samarbetet inom IT-system, produkter och service mellan en sparbank och Swedbank. Metod: Kvalitativa intervjuer har genomförts med representanter från två parter i en interorganisatorisk relation. Det empiriska materialet har analyserats utifrån en analysmodell som bygger på en identifieringsprocess av okontrollerbara faktorer. Identifieringsprocessen grundar sig på en teoretisk definition av okontrollerbar faktor. Efter att identifieringen har gjorts analyseras hur den okontrollerbara faktorns effekter på ekonomistyrningen kan mildras. Resultat och slutsatser: Tre okontrollerbara faktorer har identifierats vilka kännetecknas av opportunism. Studien påvisar vikten av hur en samstämmig målbild och interaktion mellan parter kan stärka tilliten i en relation och därmed minska risken för opportunistiskt beteende. Genom studien framhävs också behovet av att kontrollera användningen av ett samarbetsavtal. Förslag till fortsatt forskning: Studien visar att i en relation där den ena parten är betydligt större än den andra kan okontrollerbarheten, av ett outsourcat IT-system, hanteras genom ökat samarbete och tillit. Vi rekommenderar starkt att vidare forskning görs på området på ett större urval för att testa om studiens resultat är generaliserbart

Transport of β-Casein-derived Peptides by the Oligopeptide Transport System Is a Crucial Step in the Proteolytic Pathway of Lactococcus lactis

In the proteolytic pathway of Lactococcus lactis, milk proteins (caseins) are hydrolyzed extracellularly to oligopeptides by the proteinase (PrtP). The fate of these peptides, i.e. extracellular hydrolysis followed by amino acid uptake or transport followed by intracellular hydrolysis, has been addressed. Mutants have been constructed that lack a functional di-tripeptide transport system (DtpT) and/or oligopeptide transport system (Opp) but do express the P-1-type proteinase (specific for hydrolysis of beta- and to a lesser extent kappa-casein). The wild type strain and the DtpT(-) mutant accumulate all beta-casein-derived amino acids in the presence of beta-casein as protein substrate and glucose as a source of metabolic energy. The amino acids are not accumulated significantly inside the cells by the Opp(-) and DtpT(-) Opp(-) mutants. When cells are incubated with a mixture of amino acids mimicking the composition of beta-casein, the amino acids are taken up to the same extent in all four strains. Analysis of the extracellular peptide fraction, formed by the action of PrtP on beta-casein, indicates that distinct peptides disappear only when the cells express an active Opp system. These and other experiments indicate that (i) oligopeptide transport is essential for the accumulation of all beta-casein-derived amino acids, (ii) the activity of the Opp system is sufficiently high to support high growth rates on beta-casein provided leucine and histidine are present as free amino acids, and (iii) extracellular peptidase activity is not present in L. lactis.</p

Cloning and functional expression in Escherichia coli of the gene encoding the di- and tripeptide transport protein of Lactobacillus helveticus

The gene encoding the di- and tripeptide transport protein (DtpT) of Lactobacillus helveticus (DtpT(LH)) was cloned with the aid of the inverse PCR technique and used to complement the dipeptide transport-deficient and proline-auxotrophic Escherichia coil E1772. Functional expression of the peptide transporter,vas shown by the uptake of prolyl- [C-14] alanine in whole cells and membrane vesicles, Peptide transport via DtpT in membrane vesicles is driven by the proton motive force. The system has specificity for di- and tripeptides but not for amino acids or tetrapeptides, The dtpT(LH) gene consists of 1,491 bp, which translates into a 497-amino-acid polypeptide. DtpT(LH) shows 34% identity to the di- and tripeptide transport protein of Lactococcus lactis and is also homologous to various peptide transporters of eukaryotic origin, but the similarity between these proteins is confined mainly to the N-terminal halves