PDB_REDO: automated re-refinement of X-ray structure models in the PDB

The majority of previously deposited X-ray structures can be improved by applying current refinement methods

Etude des flux de protons catalyses par le complexe ATPase-ATPsynthase integre ou isole de la membrane interne des mitochondries de coeur de porc

SIGLECNRS T 56230 / INIST-CNRS - Institut de l'Information Scientifique et TechniqueFRFranc

Mise en place d'un environnement bioinformatique d'évaluation et de prédiction de l'impact de mutations sur le phénotype de pathologies humaines

LYON1-BU.Sciences (692662101) / SudocSudocFranceF

HCVDB (une base de données de séquences du virus de l'hépatite C interconnectée au Webiciel NPS@ d'outils bioinformatiques d'analyses de séquences et de structures)

PARIS7-Bibliothèque centrale (751132105) / SudocSudocFranceF

Analyse statistique des structures tridimensionnelles de protéines et validation de famille structurale à bas taux d'identité.

Le travail présenté comporte deux parties. Dans la première partie, nous présentons une stratégie originale pour l'étude statistique exhaustive et objective des structures tridimensionnelles de protéines. Cette stratégie est basée sur une architecture logicielle bioinformatique complexe grâce à laquelle nous établissons les relations entre les alignements multiples de séquences et la conservation de caractéristiques structurales particulières au sein de protéines. Nous montrons que les acides aminés des ponts disulfures, des interactions hydrophobes ou électrostatiques sont particulièrement conservés dans les alignements multiples, suggérant l'apport potentiel des alignements multiples pour la prédiction des structures tridimensionnelles. Par ailleurs, nous montrons que les alignements les plus informatifs sont constitués de séquences apparentées faiblement similaires. Cependant, il est difficile de valider les familles structurales à faible similarité. Dans la seconde partie du travail, nous présentons une méthode qui permet à partir d'un alignement multiple de séquences, de détecter les séquences " intruses " n'ayant pas de parenté avec les autres séquences de l'alignement. Cette méthode s'appuie sur la prédiction des structures secondaires et l'analyse de leur compatibilité dans les alignements multiples. Cette méthode automatique fournit un moyen efficace de s'assurer de la cohérence des alignements multiples et peut être utilisée pour réaliser de manière itérative, les alignement les plus divergents possibles et donc les plus informatifs. Par ailleurs, cette méthode peut être utile dans d'autres domaines : la caractérisation et la classification des protéines, l'amélioration des alignements multiples de séquences et des outils d'alignements et la modélisation des structures de protéines. Ces champs d'étude offrent des perspectives intéressantes pour les outils développés et les travaux réalisés durant cette thèse.LYON1-BU.Sciences (692662101) / SudocSudocFranceF

Improved performance in protein secondary structure prediction by inhomogeneous score combination.

International audienceMOTIVATION: In many fields of pattern recognition, combination has proved efficient to increase the generalization performance of individual prediction methods. Numerous systems have been developed for protein secondary structure prediction, based on different principles. Finding better ensemble methods for this task may thus become crucial. Furthermore, efforts need to be made to help the biologist in the post-processing of the outputs. RESULTS: An ensemble method has been designed to post-process the outputs of discriminant models, in order to obtain an improvement in prediction accuracy while generating class posterior probability estimates. Experimental results establish that it can increase the recognition rate of protein secondary structure prediction methods that provide inhomogeneous scores, even though their individual prediction successes are largely different. This combination thus constitutes a help for the biologist, who can use it confidently on top of any set of prediction methods. Moreover, the resulting estimates can be used in various ways, for instance to determine which areas in the sequence are predicted with a given level of reliability. AVAILABILITY: The prediction is freely available over the Internet on the Network Protein Sequence Analysis (NPS@) WWW server at http://pbil.ibcp.fr/NPSA/npsa_server.ht ml. The source code of the combiner can be obtained on request for academic use