Supramolecular photosensitizers as improved tools for anticancer and antimicrobial treatments

La absorción de luz por una molécula llamada fotosensibilizador (PS) en presencia de oxígeno molecular desencadena la generación de especies reactivas de oxígeno (ROS), que en un medio biológico son capaces de degradar las moléculas objetivo. Este efecto se denomina acción fotodinámica (PDA) y es la raíz de la terapia fotodinámica (TFD), que en los últimos años se convirtió en una herramienta muy útil y versátil para inactivar tanto a las células dañinas como a los patógenos. Con el desarrollo de estructuras supramoleculares funcionalizadas con propiedades fotosensibilizantes, hoy en día los horizontes de la TFD en aplicaciones antitumorales y antimicrobianas han mejorado y ampliado enormemente. En este artículo de revisión, discutimos los conceptos básicos de los procesos de fotosensibilización y TFD, revisando algunos de los avances más recientes en aplicaciones emergentes de fotosensibilizadores supramoleculares contra patógenos resistentes a múltiples fármacos, así como en tratamientos teranósticos del cáncer, donde se realiza con el mismo conjunto supramolecular tanto el diagnóstico como la terapia.Light absorption by a molecule called photosensitizer (PS) in the presence of molecular oxygen triggers the generation of reactive oxygen species (ROS), which can degrade target molecules in a biological milieu. This effect is called photodynamic action (PDA) and is the root of photodynamic therapy (PDT), which in recent years became a very useful and versatile tool for killing both harmful cells and pathogens. With the development of functionalized supramolecular structures with photosensitizing properties, nowadays the horizons of PDT in antitumoral and antimicrobial applications have been greatly improved and expanded. In this review article, we discussed the basics of the photosensitization and PDT processes, reviewing some of the most recent advances on emerging applications of supramolecular photosensitizers against multidrug resistant pathogens as well as in cancer theranostic treatments, where both diagnostic and therapy is performed with the same supramolecular ensemble.Fil: Vera, Claudia Cecilia. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Tulli, Fiorella Giovanna. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Facultad de Agronomía y Agroindustrias; Argentin

Hydrogen-bonding modulation of excited-state properties of flavins in a model of aqueous confined environment

The singlet and triplet excited states properties of lumiflavin (LF), riboflavin (RF), flavin mononucleotide (FMN) and flavin adenine dinucleotide (FAD) in reversed micelles (RM) of sodium docusate (AOT) in n-hexane solutions were evaluated as a function of the water to surfactant molar ratio, w0 = [H2O]/[AOT], by both steady-state and time-resolved absorption and fluorescence spectroscopy. The results indicated that hydrogen-bonding interactions between the isoalloxazine ring of the flavins with the water molecules of the micellar interior play a crucial role on the modulation of the excited state properties of the flavins. Fluorescence dynamic experiments in the RM, allowed the calculation of similar values for both the internal rotational time of the flavins (θi) and the hydrogen-bonding relaxation time (τHB), e.g. ≈ 7 and 1.5 ns at w0 = 1 and 20, respectively. In turn, the triplet state lifetimes of the flavins were also enlarged in RM solutions at low w0, without modifications of their quantum yields. A hydrogen bonding relaxation model is proposed to explain the singlet excited state properties of the flavins, while the changes of the triplet state decays of the flavins were related with the global composition and strength of the hydrogen bonding network inside of the RM.Fil: Valle, Lorena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Moran Vieyra, Faustino Eduardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentin

Influence of in vitro gastro-duodenal digestion on the antioxidant activity of single and mixed three “Jarilla” species infusions

Zuccagnia punctata Cav. (Zp), Larrea cuneifolia Cav. (Lc) and Larrea divaricata Cav. (Ld), are shrubs commonly called “Jarillas” and used in Argentinian local communities as medicinal plants. In this work, phytochemical profile and antioxidant activity of infusions prepared from aerial parts and mixtures in different proportions, before and after a simulated gastro-duodenal digestion was determined. The main phytochemical groups, protein, sugar and mineral content were analyzed, whereas some chemical markers were quantified by HPLC-DAD. All infusions exhibited antioxidant activity measured by different mechanisms (total reducing power and free radical scavenging). Although the antioxidant potential was lower after passing through the gastro-duodenal digestion process, in some cases an enhancement or synergism was observed. The mixture infusion prepared from 50% Lc, 25% Ld and 25% Zp showed higher antioxidant power after digestion and bioactive component recovery. These beverages could be important sources of antioxidant compounds for the prevention of chronic diseases associated with oxidative stress.Fil: Carabajal, Monica Patricia Antonella. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal; ArgentinaFil: Isla, Maria Ines. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal; ArgentinaFil: Zampini, Iris Catiana. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Instituto de Bioprospección y Fisiología Vegetal; Argentin

Unraveling the degradation mechanism of purine nucleotides photosensitized by pterins: the role of charge-transfer steps

Photosensitized reactions contribute to the generation of skin cancer and are used in many applications. The photosensitizers may act through different mechanisms. It is currently accepted that if the photosensitizer generates singlet molecular oxygen (1O2) upon irradiation, the target molecule is able to be oxidized by this ROS and the reaction needs dissolved O2 to take place, the reaction is named a 1O2 -mediated oxidation (type II mechanism). However, this assumption is not always precise. As an example of this type of case, we present here a study on the degradation of 2´-deoxyguanosine 5´-monophosphate (dGMP) photosensitized by pterin. We propose a general mechanism to explain by the degradation of biological targets, such as nucleotides, photosensitized by pterins, naturally occurring 1O2 photosensitizers, takes place through an electron-transfer initiated process (type I mechanism), being almost negligible the contribution of the 1O2 -mediated oxidation.Fil: Serrano, Mariana Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina. Universidad Nacional de La Plata; ArgentinaFil: Lorente, Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina. Universidad Nacional de La Plata; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero; Argentina. Universidad Nacional de Santiago del Estero; ArgentinaFil: Thomas, Andrés Héctor. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina. Universidad Nacional de La Plata; Argentin

Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina

Introducción: La membrana bacteriana es el blanco de acción de numerosos agentes antimicrobianos, tales como la Nisina (Nis), un péptido catiónico (+5) de 34 aminoácidos. Si bien el mecanismo de acción de la Nis se basa en la interacción con el receptor específico, el lípido II, se ha demostrado que también tiene la capacidad de perturbar sistemas de membranas modelo compuestas por fosfolípidos aniónicos como los fosfatidilgliceroles. Las interacciones electrostáticas entre las cabezas lipídicas y el péptido producen perturbaciones locales en la estructura de la bicapa que conducen a la formación de poros en la membrana.1 En este trabajo, se analizan estas alteraciones estructurales mediante Microscopía Raman, Dynamic Light Scattering (DLS) y Potencial Zeta. Resultados: Se estudió el sistema formado por dilauroilfosfatidilglicerol (DLPG) en fase líquido-cristalino, a concentración constante (1.3mM), y Nis a distintas concentraciones (entre 1.3 y 13M). Las medidas se realizaron a temperatura ambiente. El estudio vibracional se basó en los cambios espectrales correspondientes a los estiramientos i) C-H (3000-2800cm-1), ii) C-C y PO2 - (1150-1000 cm-1) y iii) C=O (~1700 cm-1) de las membranas lipídicas. Se observó que una mínima incorporación de Nis (1.3 y 2.6 M) produce un ligero aumento de la fluidez de la membrana. Sin embargo, la alteración más significativa ocurre a una concentración del péptido igual a 3.6M: se destacan una disminución de los confórmeros gauche en las cadenas acílicas y un mayor acoplamiento entre ellas, así como la deshidratación de la cabeza polar; estos cambios se correlacionan con una mayor rigidez de la bicapa lipídica. A concentraciones mayores del péptido (4.5 y 13M), los indicadores Raman muestran que la membrana recupera parcialmente su fluidez. Los resultados obtenidos por DLS reflejan una tendencia de los liposomas a la agregación a bajas concentraciones del péptido, pero con Nis a 3.6M se observa una mayor polidispersión de tamaños de las vesículas, indicando que esta concentración sería crítica para la formación de poros y posible disrupción de las membranas de DLPG. Se incluyen además, resultados de Potencial Zeta que confirman la incorporación de Nis y/o la agregación de las vesículas. Conclusiones: Se deduce que la concentración de Nisina equivalente a 3.6 M es crítica para la formación de poros transitorios en las membranas de DLPG. El péptido provoca un cambio en la organización lipídica de la membrana causando, en primera instancia, su agregación y luego su ruptura en estructuras más pequeñas. Este efecto desestabilizador también podría ser parte del mecanismo de acción bactericida de Nis.Fil: Juárez, Ana Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; ArgentinaFil: Sosa Morales, Marcelo Clemente. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Alvarez, Rosa Maria Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; ArgentinaXXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química ImorgánicaSan Miguel de TucumánArgentinaAsociación Argentina de Fisicoquímica y Química InorgánicaUniversidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmaci

Novel Heteroleptic Ruthenium(II) Complexes with 2,2′- Bipyridines Containing a Series of Electron-Donor and Electron-Acceptor Substituents in 4,4′-Positions: Syntheses, Characterization, and Application as Sensitizers for ZnO Nanowire-Based Solar Cells

A novel series of complexes of the formula [Ru(4,4′-X2-bpy)2(Mebpy-CN)](PF6)2 (X = −CH3, −OCH3, −N(CH3)2; Mebpy-CN = 4-methyl-2,2′-bipyridine-4′-carbonitrile) have been synthesized and characterized by spectroscopic, electrochemical, and photophysical techniques. Inclusion of the electron-withdrawing substituent −CN at one bpy ligand and different electrondonor groups −X at the 4,4′-positions of the other two bpy ligands produce a fine tuning of physicochemical properties. Redox potentials, electronic absorption maxima, and emission maxima correlate well with Hammett’s σp parameters of X. Quantum mechanical calculations are consistent with experimental data. All the complexes can be anchored through the nitrile moiety of Mebpy-CN over ZnO nanowires in dye-sensitized solar cells that exhibit an improvement of light to electrical energy conversion efficiency as the electronic asymmetry increases in the series.Fil: Salomón, Fernando Federico. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Vega, Nadia Celeste. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Parella, Teodor. Universitat Autònoma de Barcelona; EspañaFil: Moran Vieyra, Faustino Eduardo. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Longo, Claudia. Universidade Estadual de Campinas; BrasilFil: Cattaneo, Mauricio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Katz, Néstor Eduardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia; Argentin

Characterization of BLUF-photoreceptors present in Acinetobacter nosocomialis

Acinetobacter nosocomialis is a Gram-negative opportunistic pathogen, whose ability to cause disease in humans is well recognized. Blue light has been shown to modulate important physiological traits related to persistence and virulence in this microorganism. In this work, we characterized the three Blue Light sensing Using FAD (BLUF) domain-containing proteins encoded in the A. nosocomialis genome, which account for the only canonical light sensors present in this microorganism. By focusing on a light-modulated bacterial process such as motility, the temperature dependence of light regulation was studied, as well as the expression pattern and spectroscopic characteristics of the different A. nosocomialis BLUFs. Our results show that the BLUF-containing proteins AnBLUF65 and AnBLUF46 encode active photoreceptors in the light-regulatory temperature range when expressed recombinantly. In fact, AnBLUF65 is an active photoreceptor in the temperature range from 15C to 37C, while AnBLUF46 between 15C to 32C, in vitro. In vivo, only the Acinetobacter baumannii BlsA’s ortholog AnBLUF65 was expressed in A. nosocomialis cells recovered from motility plates. Moreover, complementation assays showed that AnBLUF65 is able to mediate light regulation of motility in A. baumannii ΔblsA strain at 30C, confirming its role as photoreceptor and in modulation of motility by light. Intra-protein interactions analyzed using 3D models built based on A. baumannii's BlsA photoreceptor, show that hydrophobic/aromatic intra-protein interactions may contribute to the stability of dark/light-adapted states of the studied proteins, reinforcing the previous notion on the importance of these interactions in BLUF photoreceptors. Overall, the results presented here reveal the presence of BLUF photoreceptors in A. nosocomialis with idiosyncratic characteristics respect to the previously characterized A. baumannii’s BlsA, both regarding the photoactivity temperature-dependency as well as expression patterns, contributing thus to broaden our knowledge on the BLUF family.Fil: Abatedaga, Inés. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Perez Mora, Barbara Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Tuttobene, Marisel Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Müller, Gabriela Leticia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Biancotti, Daiana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Valle, Lorena. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Mussi, María Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentin

Modulation of Optical Properties of Dissolved Humic Substances by their Molecular Complexity

In this study, we show that several UV-Vis absorbance, steady-state and time-resolved fluorescence parameters of a series of dissolved humic substances (DHS) from different sources (e.g. terrestrial fulvic and humic acids, and humic acid-like molecules extracted from composted and vermicomposted wastes) correlate with the molar absorptivity at 280 nm per mole of organic carbon (μ280), which in turn is proportional to the molecular complexity (e.g. molecular size, aromaticity and oxidation degree) of the DHS. Both absorbance and fluorescence spectral responses were sensitive to the molecular complexity associated with the maturation degree of the DHS. Depending on the DHS, different emitting responses by excitation at the UVA (340 nm) and VIS (460 nm) regions of the absorption spectra were observed. The results were explained in terms of the extent of intramolecular electronic interactions between electron donor groups, such as polyhydroxylated aromatics and indoles, and more oxidized acceptor groups (e.g. quinones or other oxidized aromatics) as the molecular complexity of the DHS increased.Fil: Mignone, Ricardo Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Martin, Marcela Vanessa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaFil: Moran Vieyra, Faustino Eduardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Palazzi, Valeria Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Lopez, Beatriz Alicia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; ArgentinaFil: Martire, Daniel Osvaldo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentin

Towards efficient biocatalysts: Photo-immobilization of a lipase on novel lysozyme amyloid-like nanofibrils

Herein, we report the preparation and characterization of a new biocatalyst based on the photo-immobilization of a lipase onto hybrid protein:sugar nanofibrils. The nanofibrils are obtained through the aggregation of hen white egg lysozyme induced by the highly sulfated glycosaminoglycan heparin. The new hybrid nanomaterial could be easily functionalized using photochemical reaction to attach lipases through dityrosine covalent bonds. Compared to the free enzyme, the photo-immobilized lipase has better thermostability and enhanced resistance to non-conventional environment. Structural and morphological characterization of the nanofibrils shows that they are compatible with amyloid-like aggregates. In addition, the supramolecular arrangement of heparin and lysozyme within the building unit of the nanofibrils is also proposed. The procedure reported herein could be useful to design a new generation of insoluble biocatalyst by a single photo-click step which is definitely cleaner and faster than conventional chemical cross-linked procedures.Fil: Chaves, Analía Silvina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Pera, Licia Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Avila, César Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Baigori, Mario Domingo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Morán Vieyra, Eduardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero; ArgentinaFil: Chehin, Rosana Nieves. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentin

BlsA is a low to moderate temperature blue light photoreceptor in the human pathogen acinetobacter baumannii

Light is an environmental signal that produces extensive effects on the physiology of the human pathogen Acinetobacter baumannii. Many of the bacterial responses to light depend on BlsA, a bluelight using FAD (BLUF)-type photoreceptor, which also integrates temperature signals. In this work, we disclose novel mechanistic aspects of the function of BlsA. First, we show that light modulation of motility occurs only at temperatures lower than 24◦C, a phenotype depending on BlsA. Second, blsA transcript levels were significantly reduced at temperatures higher than 25◦C, in agreement with BlsA protein levels in the cell which were undetectable at 26◦C and higher temperatures. Also, quantum yield of photo-activation of BlsA (lBlsA) between 14 and 37◦C, showed that BlsA photoactivity is greatly compromised at 25◦C and absent above 28◦C. Fluorescence emission and anisotropy of the cofactor together with the intrinsic protein fluorescence studies suggest that the FAD binding site is more susceptible to structural changes caused by increments in temperature than other regions of the protein. Moreover, BlsA itself gains structural instability and strongly aggregates at temperatures above 30◦C. Overall, BlsA is a low to moderate temperature photoreceptor, whose functioning is highly regulated in the cell, with control points at expression of the cognate gene as well as photoactivity.Fil: Golic, Adrián Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Valle, Lorena. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Jaime, Paula Constanza. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Alvarez, Clarisa Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Parodi, Clarisa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Abatedaga, Maria Ines de Los Angeles. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Mussi, María Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentin