56 research outputs found
Biosynthesis of glycogen from uridine diphosphate glucose
originalFil: Leloir, Luis Federico. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar; ArgentinaFil: Olavarría, José M.. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar; ArgentinaFil: Goldemberg, Sara H.. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar; ArgentinaFil: Carminatti, Héctor. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar; ArgentinaBlanco y negro8 páginas en pdfLFL-PI-O-ART. Artículos científicosUnidad documental simpleAR-HYL-201
Lactose hydrolysis potential and thermal stability of commercial β-galactosidase in UHT and skimmed milk
La renovación de la palabra en el bicentenario de la Argentina : los colores de la mirada lingüística
El libro reúne trabajos en los que se exponen resultados de investigaciones presentadas por investigadores de Argentina, Chile, Brasil, España, Italia y Alemania en el XII Congreso de la Sociedad Argentina de Lingüística (SAL), Bicentenario: la renovación de la palabra, realizado en Mendoza, Argentina, entre el 6 y el 9 de abril de 2010. Las temáticas abordadas en los 167 capítulos muestran las grandes líneas de investigación que se desarrollan fundamentalmente en nuestro país, pero también en los otros países mencionados arriba, y señalan además las áreas que recién se inician, con poca tradición en nuestro país y que deberían fomentarse. Los trabajos aquí publicados se enmarcan dentro de las siguientes disciplinas y/o campos de investigación: Fonología, Sintaxis, Semántica y Pragmática, Lingüística Cognitiva, Análisis del Discurso, Psicolingüística, Adquisición de la Lengua, Sociolingüística y Dialectología, Didáctica de la lengua, Lingüística Aplicada, Lingüística Computacional, Historia de la Lengua y la Lingüística, Lenguas Aborígenes, Filosofía del Lenguaje, Lexicología y Terminología
Two different forms of pyruvate kinase in rat kidney cortex
Fil:De Asúa, L.J. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.Fil:Rozengurt, E. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.Fil:Carminatti, H. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Elution of pyruvate kinase from cm-cellulose columns by its allosteric effector. A novel method For enzyme purification
Fil:Carminatti, H. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.Fil:Rozengurt, E. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.Fil:de Asua, L.J. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
The biosynthesis of a N,N'-diacetylchitobiose containing lipid by liver microsomes. A probable dolichol pyrophosphate derivative
originalFil: Leloir, Luis Federico. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar ahora Fundación Instituto Leloir; ArgentinaFil: Staneloni, Roberto Julio. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar ahora Fundación Instituto Leloir; ArgentinaFil: Carminatti, Hector. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar ahora Fundación Instituto Leloir; ArgentinaFil: Behrens, Nicolás H.. Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar ahora Fundación Instituto Leloir; Argentina1 ejemplarLFL-PI-O-ART. Artículos científicosUnidad documental simpleAR-HYL-201
The Role of Polyprenol-Bound Saccharides as Intermediates in Glycoprotein Synthesis in Liver
It has been reported that liver microsomes catalyze the transfer of glucose from uridine diphosphate glucose to dolichol monophosphate so as to produce dolichol monophosphate glucose. Dolichol is a polyprenol containing about 20 isoprene units. The glucosyl residue of dolichol monophosphate glucose is transferred to an endogenous acceptor on further incubation with liver microsomes. The glucosylated endogenous acceptor appears to be an oligosaccharide of about 20 monosaccharide units bound to dolichol through a phosphate or pyrophosphate bridge. In this paper it is reported that liver microsomes catalyze the transfer of the oligosaccharide from the glucosylated endogenous acceptor to an endogenous protein. This transfer reaction requires the presence of bivalent cations, manganese being more effective than magnesium. The presence of deoxycholate is also required. Besides the glycoprotein, several water-soluble products are also formed. Preliminary evidence indicates that they are glucose, iligosaccharides of different size, and possibly oligosaccharides bound to amino acids
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