Kinetic study of soybean pure powder lecithin hydrolysis using immobilized phospholipase A2

La enzima fosfolipasa A2 inmovilizada promueve la reacción hidrolítica de lecitina de soja pura en polvo liberando un mol de ácido graso de la posición C-2. El principal propósito de este trabajo fue determinar los parámetros cinéticos de la reacción cuando la enzima fue adsorbida sobre alúmina o sobre DEAE-sephadex. Las mejores condiciones para la reacción son: temperatura 45-48o C: concentración de iones Ca 6mM y pH 8,65. Las concentraciones de sustrato ensayadas fueron 6,3; 12,7; 19 y 25 mM trabajando en un reactor tipo batch y con la enzima inmovilizada. El tiempo de incubación no modificó la actividad enzimática. La actividad hidrolítica de fosfolipasa A2 adsorbida sobre alúmina o sobre sephadex fue menor que la de la enzima soluble porque las propiedades intrínsecas de la enzima se modificaron con la inmovilización. Para concentraciones de sustrato entre 6 y 19 mM las constantes de velocidad para cinética de 1er orden fueron k = 9,88.10-2 min-1 para enzima inmovilizada sobre alúmina y k = 1,766.10-1 min-1 para enzima inmovilizada sobre DEAEsephadex. Para los mismos soportes, pero a mayores concentraciones de sustrato (25mM) las constantes de velocidad para cinética de orden cero fueron k = 1,62.10-3 mol.l-1min-1 (alúmina) y k = 3,58. 10-3 mol.l-1 min-1 ( DEAE-sephadex).Immobilized A2 phospholipase enzyme promotes the hydrolytic reaction of pure powder soybean lecithin releasing a mole of fatty acid from C-2 position. The main purpose of this paper was to determine the kinetic parameters of this reaction when the enzyme was adsorbed on alumina or DEAE-sephadex. The best conditions for the reaction were: temperature: 45-48ºC, Ca ions concentration: 6mM, pH: 8,65. Tested conditions for substrate concentration were: 6,3; 12,7;19 and 25 mM working in a batch type reactor and with the immobilized enzyme. The incubating time did not change the enzymatic activity.The hydrolytic activity of alumina or DEAE-sephadex adsorbed A2 phospholipase enzyme was lower than of the soluble enzyme because the intrinsic properties are modified by immobilization. For substrate concentrations ranging between 6 and 19 mM first order kinetic velocity constants were k = 9, 88. 10-2 min-1 and k = 1,766. 10-1 min-1 for alumina and DEAE sephadex respectively. For the same supports but at higher substrate concentration (25mM) the zero order kinetic velocity constants were k= 1,62. 10-3 mol.l-1. min-1 (alumina) and k = 3,58.10-3 mol.l –1.min-1 (DEAE-sephadex).Fil: Maroto, Beatriz Graciela. Universidad Nacional de Córdoba; ArgentinaFil: Camusso, Celso Clemente. Universidad Nacional de Córdoba; ArgentinaFil: Zaritzky, Noemi Elisabet. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ingenierí­a. Departamento de Ingeniería Química; Argentin

Effect of laccase from Trametes versicolor on the oxidative stability of edible vegetable oils

Fil: Guerberoff, Gisela Kay. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Agropecuarias. Cátedra de Química Orgánica; Argentina.Fil: Camusso, Celso Clemente. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Agropecuarias. Cátedra de Química Orgánica; Argentina.The increasing demand of natural food from consumers has limited the use of traditional methods to control the oxidation of lipids, such as synthetic antioxidants and hydrogenation. Besides, it has been reported that the use of enzymes is efficient to eliminate dissolved oxygen in foods such as vegetable oils. Laccase is a polyphenol oxidase and the reduction of oxygen to water is accompanied by the oxidation, typically, of a phenolic substrate. Laccase have become important, industrially relevant enzymes that can be used for a number of diverse applications such waste detoxification, textile dye transformation, food technologic uses, biosensor and analytical applications, bioethanol production, among others. The target of this study was to evaluate the effect of laccase enzyme from Trametes versicolor, on the oxidative stability of sesame, chia, peanut and sunflower oils, measured through the peroxide value (PV) and conjugated dienes (K232) and trienes (K270). The samples of oil with laccase showed higher PV, K232 and K270 than their corresponding controls, under the conditions evaluated (room temperature and 60°C). The results suggest that fungal laccase has an unexpected pro-oxidant effect on vegetable oils, possibly promoted by products derived from the oxidation of phenols by enzymatic action.info:eu-repo/semantics/publishedVersionFil: Guerberoff, Gisela Kay. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Agropecuarias. Cátedra de Química Orgánica; Argentina.Fil: Camusso, Celso Clemente. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Agropecuarias. Cátedra de Química Orgánica; Argentina

Domesticación de plantas productoras del azul y el rojo, obtención de sus tinturas y difusión de estas metodologías para un desarrollo

Los artesanos que trabajan la lana, encuentran en las tinturas naturales un recurso promisorio para dar un valor agregado a su producto y permanecer en el medio rural. Sin embargo, desconocen o tienen a disposición muy pocos colores, provenientes de un acotado número de especies, entre los que no figuran el rojo y el azul, colores de difícil obtención. La domesticación de los recursos naturales nativos es un elemento básico para emprender iniciativas de desarrollo agroindustrial. El objetivo de este proyecto fue domesticar plantas productoras de azul y de rojo, obtener sus tinturas y difundir estas metodologías para un desarrollo sustentable. Para ello se mejoró el cultivo de 6 especies herbáceas tintóreas, se desarrollaron y/o ajustaron 45 metodologías de extracción de los colores más importantes, (rojo: 34 recetas y azul: 11 recetas), en 9 especies. Se logró teñir utilizando polvo de añil, reducido con dióxido de thiourea, sin utilizar método con orina o fermentación. Se introdujeron al cultivo en la Pampa de Oláen nuevas plantaciones de Indigofera kurtzii e Isatis tinctoria, permitiendo el desarrollo de Talleres de transferencia a la cooperativa de dicho lugar, y se realizó un Jardín Tintóreo con 9 especies en esta gama de colores en el Jardín Botánico de la ciudad de Córdoba para que constituya una verdadera transferencia educativa. Se recolectaron materiales de tinción y de multiplicación en los ecosistemas de Córdoba, en laboratorio se ajustaron las metodologías de obtención de estos tintes y a los mismos se los evaluó y probó para confirmar la capacidad tintórea. Se identificaron las especies botánicamente, para confirmar su identidad. Se realizaron talleres participativos, donde se capacitaron a docentes y alumnos de diversos niveles, artesanos y público en general, en conocimientos sobre la reproducción de las especies que producen estos tintes y en las metodologías de obtención y teñido. Las lanas teñidas en los talleres completaron el muestrario exhibido en el Museo Antropológico y en la Biblioteca de la FCA-UNC. Se creó una página web en donde se publicaron los avances obtenidos, para que el público tenga acceso a ellos. Se efectuó también una transferencia educativa -reforzando la currícula en colegios primarios y secundarios-, en las temáticas de Vivero Forestal, Tecnología de Productos y en Talleres de Plástica. Todas estas actividades contribuyeron a que los actores conozcan las especies tintóreas, las conserven y las valoren