Proyecto de gestión pedagógica y curricular para articular los ciclos de enseñanza básica y media del Colegio Inmaculada Concepción Nuestra Señora de Lourdes de Peñaflor

Tesis (Magíster en Gestión Pedagógica y Curricular)El presente proyecto tiene como propósito colaborar con un modelo de gestión pedagógica y curricular que establezca las líneas de acción para articular los ciclos de enseñanza básica y media en el Colegio Inmaculada Concepción Nuestra Señora de Lourdes de la comuna de Peñaflor. Esta investigación surgió a partir de las necesidades detectadas en el diagnóstico, relacionadas con las dificultades presentadas por los estudiantes al transitar de la enseñanza básica a media. Los métodos de recolección de información fueron principalmente empíricos, pues permitieron la recopilación de datos reales acerca del fenómeno estudiado, posibilitando un análisis descriptivo del problema de la escuela, facilitando la elaboración del modelo de gestión. El modelo propuesto apunta a fortalecer al cuerpo directivo en la gestión de procesos, apropiar de fundamentos pedagógicos a docentes y directivos, ampliar los espacios de comunicación y reflexión pedagógica para trabajar en función de la articulación entre ciclos. El proyecto es relevante e innovador, porque aporta a superar las antiguas prácticas fragmentadas y se convierte en un aporte a la investigación al estudiar la institución educativa desde un modelo sustentado en la sociedad del conocimiento, centrado en un enfoque holístico, que plantea la educación como fenómeno social, con vistas a lograr la formación integral del ser humano

Mutagenesis of a Specificity-Determining Residue in Tyrosine Hydroxylase Establishes That the Enzyme Is a Robust Phenylalanine Hydroxylase but a Fragile Tyrosine Hydroxylase

The aromatic amino acid hydroxylases tyrosine hydroxylase (TyrH) and phenylalanine hydroxylase (PheH) have essentially identical active sites; however, PheH is nearly incapable of hydroxylating tyrosine, while TyrH can readily hydroxylate both tyrosine and phenylalanine. Previous studies have indicated that Asp425 of TyrH is important in determining the substrate specificity of that enzyme [Daubner, S. C., Melendez, J., and Fitzpatrick, P. F. (2000) <i>Biochemistry 39</i>, 9652–9661]. Alanine-scanning mutagenesis of amino acids 423–427, a mobile loop containing Asp425, shows that only mutagenesis of Asp425 alters the activity of the enzyme significantly. Saturation mutagenesis of Asp425 results in large (up to 10⁴) decreases in the <i>V</i>_max and <i>V</i>_max/<i>K</i>_tyr values for tyrosine hydroxylation, but only small decreases or even increases in the <i>V</i>_max and <i>V</i>_max/<i>K</i>_phe values for phenylalanine hydroxylation. The decrease in the tyrosine hydroxylation activity of the mutant proteins is due to an uncoupling of tetrahydropterin oxidation from amino acid hydroxylation with tyrosine as the amino acid substrate. In contrast, with the exception of the D425W mutant, the extent of coupling of tetrahydropterin oxidation and amino acid hydroxylation is unaffected or increases with phenylalanine as the amino acid substrate. The decrease in the <i>V</i>_max value with tyrosine as the substrate shows a negative correlation with the hydrophobicity of the amino acid residue at position 425. The results are consistent with a critical role of Asp425 being to prevent a hydrophobic interaction that results in a restricted active site in which hydroxylation of tyrosine does not occur