Plan de negocio para la implementaci?n de una empresa fintech de intercambio de divisas

GoDivisa es una Fintech que funciona como canal para que las empresas que tienen necesidades de cambio de divisas y los proveedores de cambio de monedas, puedan realizar operaciones de compra y venta. Estas operaciones son la subasta, donde los usuarios invitan a proveedores a subastar online en la plataforma sus divisas y, por otro lado, al tipo de cambio promedio, donde los usuarios invitan a otros usuarios para intercambiar al tipo de cambio promedio interbancario. La oportunidad de negocio encontrada por GoDivisa es que permite cubrir alguna de las fallas m?s relevantes del sistema financiero permitiendo que las peque?as empresas puedan pactar sus propias tasas de cambio o puedan utilizar un tipo de cambio que se aproxime a las tasas de los bancos de primer nivel en el pa?s. Para ello, se realiz? una investigaci?n de mercado que demostr? la viabilidad del servicio, ello ser?a reforzado por la constituci?n de un fideicomiso que permitir? incorporar legalmente nuestras operaciones al sistema financiero para darle seguridad y transparencia a nuestros clientes. Finalmente, existe un an?lisis de riesgos probables, una propuesta de plan de marketing B2B y un an?lisis financiero conservador que demostrar? que la propuesta de negocio es atractiva

Trypanosoma cruzi trans-sialidase in complex with a neutralizing antibody: Structure/function studies towards the rational design of inhibitors

Trans-sialidase (TS), a virulence factor from Trypanosoma cruzi, is an enzyme playing key roles in the biology of this protozoan parasite. Absent from the mammalian host, it constitutes a potential target for the development of novel chemotherapeutic drugs, an urgent need to combat Chagas' disease. TS is involved in host cell invasion and parasite survival in the bloodstream. However, TS is also actively shed by the parasite to the bloodstream, inducing systemic effects readily detected during the acute phase of the disease, in particular, hematological alterations and triggering of immune cells apoptosis, until specific neutralizing antibodies are elicited. These antibodies constitute the only known submicromolar inhibitor of TS's catalytic activity. We now report the identification and detailed characterization of a neutralizing mouse monoclonal antibody (mAb 13G9), recognizing T. cruzi TS with high specificity and subnanomolar affinity. This mAb displays undetectable association with the T. cruzi superfamily of TS-like proteins or yet with the TS-related enzymes from Trypanosoma brucei or Trypanosoma rangeli. In immunofluorescence assays, mAb 13G9 labeled 100% of the parasites from the infective trypomastigote stage. This mAb also reduces parasite invasion of cultured cells and strongly inhibits parasite surface sialylation. The crystal structure of the mAb 13G9 antigen-binding fragment in complex with the globular region of T. cruzi TS was determined, revealing detailed molecular insights of the inhibition mechanism. Not occluding the enzyme's catalytic site, the antibody performs a subtle action by inhibiting the movement of an assisting tyrosine (Y119), whose mobility is known to play a key role in the trans-glycosidase mechanism. As an example of enzymatic inhibition involving non-catalytic residues that occupy sites distal from the substrate-binding pocket, this first near atomic characterization of a high affinity inhibitory molecule for TS provides a rational framework for novel strategies in the design of chemotherapeutic compounds.Fil: Buschiazzo, Alejandro. Instituto Pasteur de Montevideo; UruguayFil: Muia, Romina Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaFil: Larrieux, Nicole. Instituto Pasteur de Montevideo; UruguayFil: Pitcovsky, Tamara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaFil: Mucci, Juan Sebastián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaFil: Campetella, Oscar Eduardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentin