Cleavage of the signaling mucin Msb2 by the aspartyl protease Yps1 is required for MAPK activation in yeast

Signaling mucins are cell adhesion molecules that activate RAS/RHO guanosine triphosphatases and their effector mitogen-activated protein kinase (MAPK) pathways. We found that the Saccharomyces cerevisiae mucin Msb2p, which functions at the head of the Cdc42p-dependent MAPK pathway that controls filamentous growth, is processed into secreted and cell-associated forms. Cleavage of the extracellular inhibitory domain of Msb2p by the aspartyl protease Yps1p generated the active form of the protein by a mechanism incorporating cellular nutritional status. Activated Msb2p functioned through the tetraspan protein Sho1p to induce MAPK activation as well as cell polarization, which involved the Cdc42p guanine nucleotide exchange factor Cdc24p. We postulate that cleavage-dependent activation is a general feature of signaling mucins, which brings to light a novel regulatory aspect of this class of signaling adhesion molecule

O-GLYCBASE version 2.0: a revised database of O-glycosylated proteins.

O-GLYCBASE is an updated database of information on glycoproteins and their O-linked glycosylation sites. Entries are compiled and revised from the literature, and from the SWISS-PROT database. Entries include information about species, sequence, glycosylation sites and glycan type. O-GLYCBASE is now fully cross-referenced to the SWISS-PROT, PIR, PROSITE, PDB, EMBL, HSSP, LISTA and MIM databases. Compared with version 1.0 the number of entries have increased by 34%. Revision of the O-glycan assignment was performed on 20% of the entries. Sequence logos displaying the acceptor specificity patterns for the GalNAc, mannose and GlcNAc transferases are shown. The O-GLYCBASE database is available through WWW or by anonymous FTP

O-GLYCBASE Version 2.0 A revised database of O-glycosylated proteins

O-GLYCBASE is an updated database of information on glycoproteins and their O-linked glycosylation sites. Entries are compiled and revised from the literature, and from the SWISS-PROT database. Entries include information about species, sequence, glycosylation sites and glycan type. O-GLYCBASE is now fully cross-referenced to the SWISS-PROT, PIR, PROSITE, PDB, EMBL, HSSP, LISTA and MIM databases. Compared to version 1.0 the number of entries have increased by 34 %. Revisions of the O-glycan assignments was performed on 20 % of the entries. Sequence logos displaying the acceptor specificity patterns for the GalNAc, mannose and GlcNAc transferases are shown. The O-GLYCBASE database is available through WWW or by anonymous FTP. 3 INTRODUCTION Although it is not yet fully acknowledged, it is likely that most secreted proteins are glycosylated. One type is O-glycosylation, which is a post-translational event, where a carbohydrate is covalently linked to the hydroxyl group of serine or th..

O-GLYCBASE version 2.0: a revised database of O-glycosylated proteins. Nucleic Acids Res

O-GLYCBASE is an updated database of information on glycoproteins and their O-linked glycosylation sites. Entries are compiled and revised from the literature, and from the SWISS-PROT database. Entries include information about species, sequence, glycosylation sites and glycan type. O-GLYCBASE is now fully cross-referenced to the SWISS-PROT, PIR, PRO

Beiträge zur Glykobioinformatik Entwicklung von Software-Werkzeugen für die Glykobiologie

Die vorliegende Arbeit umfasst die Entwicklung von Algorithmen und Strategien zur Analyse von Massenspektren von Glykanen und Kohlenhydrate sowie Strategien zur voll- und halbautomatischen Aktualisierung und Annotierung einer bestehenden Datenbank der Sweet-DB. Für die Glykomik fehlte es bisher an Algorithmen, die ähnlich wie im Bereich der Proteomik bei der Sequenzierung von Peptiden, dem Benutzer eine Hilfe bei der Analyse von N-, O-Glykanen und Lipopolysacchariden sind. Die Zusammensetzung dieser Verbindungen ist aber für das Verständnis der zellulären Stoffwechsel-physiologie von essentieller Bedeutung. Im Rahmen der Entwicklung von Algorithmen zur Aufklärung von Massenspektren wurden insgesamt drei Programme entwickelt, die es dem Forscher gestatten, eine große Anzahl von Spektren, die im Bereich der Proteomik und Glykomik anfallen, auszuwerten. Dabei entstanden die Programme findYSeries, Glyco-Fragment und peakAssign, die eine schnellere Auswertung von Massenspektren im Bereich der Glykobiologie gestatten. So kann mit diesen Programmen die glykosylierte Aminosäure, die Komposition, die Anzahl der Antennen eines Glykans oder sogar die Sequenz eines Kohlenhydrats ermittelt werden. Im selben Maße wie der Bedarf an Programmen zur Auswertung von Messdaten zunimmt, steigt auch die Menge der daraus gewonnenen Erkenntnisse und Informationen. Diese Daten müssen dem Benutzer in entsprechenden Datenbanken zur Verfügung gestellt werden. In der Vergangenheit hat es sich leider gezeigt, dass dieser Prozess durch die damit verbundenen Kosten zum Ende eines Projektes führen kann. In dieser Arbeit sind verschiedene Strategien dargestellt worden, die zum Teil eine automatische Annotierung der Daten gestatten. Bei der Umsetzung sind zwei Erweiterungen der Sweet-Db entstanden. Die Algorithmen der Programme Glyco-Search-Ms und Glycan-Profiling gestatten eine schnelle Suche in einer theoretischen Vergleichsspektren-Sammlung. Bei der Verwaltung des Datenbestandes sind in erster Linie die Arbeitsumgebung zur Verwaltung von NMR- und Massenspektren zu nennen. Es wurde eine dezentrale Lösung geschaffen, die es dem Benutzer ermöglicht seine lokal gemessenen Spektren in dieser Datenbank zu verwalten. Hat er seine Ergebnisse veröffentlicht, können die Spektren über die beschriebenen Schnittstellen sofort in der Sweet-Db veröffentlicht werden. Dieses Vorgehen hat den Vorteil, dass die Daten ohne erneute Eingabe in die Datenbank übernommen werden können. In einem ersten Test wurden von zwei Hilfskräften ohne größere Probleme 347 Spektren über die Arbeitsumgebung eingeben und stehen nun der Sweet-Db zur Verfügung. Mit Hilfe der Programme autoReference und Reference konnte die Aktualisierung der Literatur zumindest semiautomatisch erfolgen. Ausgehend von einer Liste mit Trivialnamen kann in regelmäßigen Abständen in der Pubmed gesucht werden. Diese Rohdaten werden in einer temporären Datenbank zwischengespeichert und werden nach einer Kontrolle durch einen Experten in die Sweet-Db eingetragen

Funktion der Transmembranproteine ESAM und JAM-A bei Zell-Zell-Interaktionen

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