Dérivation urinaire cutanée continente par modification de la valve hydraulique iléale de Benchekroun ( technique et résultats à propos de 26 cas)

Nous rapportons ici notre expérience concernant la prise en charge de troubles vésico-sphinctériens invalidants nécessitant une dérivation urinaire cutanée continente. La valve hydraulique continente utilise un segment iléal selon la technique de BENCHEKROUN modifiée par MEZIANE puis par notre équipe. Entre 1997 et 2007, 26 patients (14 femmes et 12 hommes) en ont bénéficié. 18 patients présentaient des troubles vésico sphinctériens en rapport avec une vessie neurologique. 11 patients paraplégiques et 7 tétraplégiques. 8 patients présentaient des troubles vésico sphinctériens d étiologies diverses (sténoses urétrales récidivantes, néoplasie uro-génitale).L âge moyen au moment de l intervention était de 42 ans (21-75). Le délai moyen entre le début des troubles et l intervention était de 8 ans (1-31). Les données pré-opératoires (indication opératoire, état de dépendance motrice pour les neurologiques, mode de drainage vésical, bilan uro-dynamique, fonction rénale), per-opératoires (durée et type d intervention), et post-opératoires (complications précoces et tardives, recul et suivi) ont été rapportées. La qualité de vie a été évaluée par le questionnaire QUALIVEEN avant et après l intervention. La valve est parfaitement continente dans 87.5% des cas. Les auto-sondages sont acquis pour 25 patients (96%), 4 à 6 fois par jour, avec des sondes de calibre 18CH pour des volumes de 500ml en moyenne. Il existe une disparition ou une diminution de l hyperactivité vésicale urodynamique. Les complications précoces (< 3 mois) sont représentées par des infections urinaires (8%), des difficultés d apprentissages d auto sondage (7%), une occlusion intestinale (4%). Les complications tardives sont représentées par des sténoses anastomotiques urétéro néo-vésicales sur une vessie de remplacement dans 8% des cas ayant nécessité une reprise chirurgicale, des fuites occasionnelles à l effort au niveau de la valve (8%). La qualité de vie était significativement améliorée dans 86% des cas. La dérivation urinaire continente répond à la demande des patients qui en attendent un gain d autonomie, une amélioration de leur qualité de vie et une préservation de leur intimité. Le tout avec un taux de complications limitées. Néanmoins les indications restent limitées, la lourdeur de la chirurgie entraîne une modification du schéma corporel et nécessite une information précise et une prise charge globale et multidisciplinaire du patient avant de retenir l indicationAMIENS-BU Santé (800212102) / SudocPARIS-BIUM (751062103) / SudocSudocFranceF

Arabidopsis PME17 Activity can be Controlled by Pectin Methylesterase Inhibitor4

International audienceThe degree of methylesterification (DM) of homogalacturonans (HGs), the main constituent of pectins in Arabidopsis thaliana, can be modified by pectin methylesterases (PMEs). Regulation of PME activity occurs through interaction with PME inhibitors (PMEIs) and subtilases (SBTs). Considering the size of the gene families encoding PMEs, PMEIs and SBTs, it is highly likely that specific pairs mediate localized changes in pectin structure with consequences on cell wall rheology and plant development. We previously reported that PME17, a group 2 PME expressed in root, could be processed by SBT3.5, a co-expressed subtilisin-like serine protease, to mediate changes in pectin properties and root growth. Here, we further report that a PMEI, PMEI4, is co-expressed with PME17 and is likely to regulate its activity. This sheds new light on the possible interplay of specific PMEs, PMEIs and SBTs in the fine-tuning of pectin structure

Implication des pectines methylesterases dans la croissance et régulation de leur activité par un inhibiteur chez Arabidopsis Thaliana

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Implication des pectines methylesterases dans la croissance et régulation de leur activité par un inhibiteur chez Arabidopsis Thaliana

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Combined experimental and computational approaches reveal distinct pH-controlled inhibiting capacities of Arabidopsis pectin methylesterase inhibitors (PMEIs)

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Arabidopsis PECTIN METHYLESTERASE17 is co-expressed with and processed by SBT3.5, a subtilisin-like serine protease

International audienceBackground and Aims In Arabidopsis thaliana, the degree of methylesterification (DM) of homogalacturonans (HGs), the main pectic constituent of the cell wall, can be modified by pectin methylesterases (PMEs). In all organisms, two types of protein structure have been reported for PMEs: group 1 and group 2. In group 2 PMEs, the active part (PME domain, Pfam01095) is preceded by an N-terminal extension (PRO part), which shows similarities to PME inhibitors (PMEI domain, Pfam04043). This PRO part mediates retention of unprocessed group 2 PMEs in the Golgi apparatus, thus regulating PME activity through a post-translational mechanism. This study investigated the roles of a subtilisin-type serine protease (SBT) in the processing of a PME isoform. Methods Using a combination of functional genomics, biochemistry and proteomic approaches, the role of a specific SBT in the processing of a group 2 PME was assessed together with its consequences for plant development. Key Results A group 2 PME, AtPME17 (At2g45220), was identified, which was highly co-expressed, both spatially and temporally, with AtSBT3.5 (At1g32940), a subtilisin-type serine protease (subtilase, SBT), during root development. PME activity was modified in roots of knockout mutants for both proteins with consequent effects on root growth. This suggested a role for SBT3.5 in the processing of PME17 in planta. Using transient expression in Nicotiana benthamiana, it was indeed shown that SBT3.5 can process PME17 at a specific single processing motif, releasing a mature isoform in the apoplasm. Conclusions By revealing the potential role of SBT3.5 in the processing of PME17, this study brings new evidence of the complexity of the regulation of PMEs in plants, and highlights the need for identifying specific PME-SBT pairs

Combined experimental and computational approaches reveal distinct pH-controlled inhibiting capacities of Arabidopsis pectin methylesterase inhibitors (PMEIs)

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The mode of action of pectin methylesterases as a determinant of pectin structure, cell wall mechanics and growth

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The mode of action of pectin methylesterases as a determinant of pectin structure, cell wall mechanics and growth

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