Einfluss der Verarbeitungstechnologie und Werkstoffzusammensetzung auf die Struktur-Eigenschafts-Beziehungen von thermoplastischen Nanoverbundwerkstoffen

Die Einarbeitung von nanoskaligen Füllstoffen zur Steigerung von polymeren Eigenschaftsprofilen ist sehr viel versprechend und stößt daher heutzutage sowohl in der Forschung als auch in der Industrie auf großes Interesse. Bedingt durch ausgeprägte Oberflächen und hohe Anziehungskräfte, liegen Nanopartikel allerdings nicht singulär sondern als Partikelanhäufungen, so genannten Agglomeraten oder Aggregaten, vor. Zur Erzielung der gewünschten Materialverbesserungen gilt es, diese aufzuspalten und homogen in der polymeren Matrix zu verteilen. Bei thermoplastischen Kunststoffen ist die gleichläufige Doppelschneckenextrusion eines der gängigsten Verfahren zur Einarbeitung von Additiven und Füllstoffen. Aus diesem Grund war es Ziel dieser Arbeit, mittels dieses Verfahrens verbesserte Verbundwerkstoffe mit Polyamid 66- und Polyetheretherketon-Matrix, durch Einarbeitung von nanoskaligem Titandioxid (15 und 300 nm), zu generieren. In einem ersten Schritt wurden die verfahrenstechnischen Parameter, wie Drehzahl und Durchsatz, sowie die Prozessführung und damit deren Einfluss auf die Materialeigenschaften beleuchtet. Der spezifische Energieeintrag ist ausschlaggebend zur Deagglomeration der Nanopartikel. Dieser zeigte leichte Abhängigkeiten von der Drehzahl und dem Durchsatz und verursachte bei der Einarbeitung der Partikel keine wesentlichen Unterschiede in der Aufspaltung der Partikel sowie gar keine in den resultierenden mechanischen Eigenschaften. Die Prozessführung wurde unterteilt in Mehrfach- und Einfachextrusion. Die Herstellung eines hochgefüllten Masterbatches, dessen mehrfaches Extrudieren und anschließendes Verdünnen, führte zu einer sehr guten Deagglomeration und stark verbesserten Materialeigenschaften. Mittels Simulation des Extrusionsprozesses konnte festgestellt werden, dass das Vorhandensein von ungeschmolzenem Granulat in der Verfahrenszone zu einer Schmelze/Nanopartikel/ Feststoffreibung führt, die die Ursache für eine sehr gute Aufspaltung der Partikel zu sein scheint. Durch Modifikation des Extrusionsprozesses erreichte die Einfachextrusion annähernd den Grad an Deagglomeration bei Mehrfachextrusion, wobei die Materialien bei letzterem Verfahren die besten Eigenschaftsprofile aufwiesen. In einem zweiten Schritt wurde ein Vergleich der Einflüsse von unterschiedlichen Partikelgrößen und –gehalten auf die polymeren Matrizes vollzogen. Die 15 nm Partikel zeigten signifikant bessere mechanische Ergebnisse auf als die 300 nm Partikel, und die Wirkungsweise des 15 nm Partikels auf Polyetheretherketon war stärker als auf Polyamid 66. Es konnten Steigerungen in Steifigkeit, Festigkeit und Zähigkeit erzielt werden. Rasterelektronenmikroskopische Aufnahmen bestätigten diese Ergebnisse. Eine Berechnung der Plan-Selbstkosten von einem Kilogramm PEEK-Nanoverbundwerkstoff im Vergleich zu einem Kilogramm unverstärktem PEEK verdeutlichte, dass ein Material kreiert wurde, welches deutlich verbesserte Eigenschaften bei gleichem Preis aufweist. Zusammenfassend konnte in dieser Arbeit ein tieferes Verständnis des Extrusionsvorganges zur Herstellung von kostengünstigen und verbesserten Thermoplasten durch das Einbringen von Nanopartikeln gewonnen werden

Additional file 3: Table S1. of Non-invasive molecular imaging of inflammatory macrophages in allograft rejection

Timecourse biodistribution of 99mTc-SER-4 in wild-type mice. Biodistribution of 99mTc-SER-4 in wild-type mice at 1, 3 and 6 h post injection. Data expressed as percentage injected dose per gram of tissue (%ID/g). (PDF 63 kb

Additional file 4: Table S2. of Non-invasive molecular imaging of inflammatory macrophages in allograft rejection

Biodistribution of 99mTc-IgG and 99mTc-SER-4 in C57Bl/6 wild-type (WT) and Sn-/- (KO) mice. Biodistribution of 99mTc-IgG isotype control in C57Bl/6 wild-type mice (WT × Isotype) 99mTc-SER-4 in C57Bl/6 wild-type (WT × 99mTc-SER4) and Sn-/- mice (Sn KO × 99mTcSER4) were expressed as percentage injected dose per gram of tissue (%ID/g). (PDF 70 kb

Additional file 1: Figure S1. of Non-invasive molecular imaging of inflammatory macrophages in allograft rejection

Serum stability of 99mTc-SER-4. 99mTc-SER-4 was incubated in the presence of phosphate-buffered saline (B) or serum (C) for 20 h at 37 °C then injected into SEC radioHPLC system. Percentage bound was assessed by comparison of bound activity (integral of 8 min and 25 s peak) to that of free activity (integral of 17 min and 45 s peak). 99mTcO4 is included as a control (A). (PDF 73 kb

Additional file 5: Table S3. of Non-invasive molecular imaging of inflammatory macrophages in allograft rejection

Biodistribution of 99mTc-SER-4 in heterotopic cardiac transplant model. Biodistribution of 99mTc-SER-4 in recipients of allogeneic heart graft (mouse 1–5), syngeneic heart grafts (mouse 6–9), or allogeneic heart grafts at 4 h post injection of 99mTc-IgG isotype control (mouse 10–14). Data expressed as percentage injected dose per gram of tissue (%ID/g). (PDF 67 kb

Additional file 2: Figure S2. of Non-invasive molecular imaging of inflammatory macrophages in allograft rejection

Spleen sections from wild-type animals stained with SER-4 and counterstained with haematoxylin. White arrow denotes white pulp, black arrow denotes red pulp and black arrowhead denotes marginal metallophilic macrophages. (PDF 798 kb

Concentration of actin labelling in the nucleus and around the nuclear periphery.

<p>Widefield IFA of representative <i>P. berghei </i><b>A</b>) ookinetes and <b>B</b>) sporozoites that show pronounced nuclear labelling using rabbit anti-Act_239–253 (Green) surface markers Pbs28 or PbCSP (Red) and DAPI (Blue). Scale bar = 5 µm. See also <a href="http://www.plosone.org/article/info:doi/10.1371/journal.pone.0032188#pone.0032188.s009" target="_blank">Movie S5</a>. <b>C</b>) Widefield IFA of <i>P. falciparum</i> rings labelled with rabbit anti-Act_239–253 (Red) and DAPI (Blue). <b>D</b>) As <b>C</b> but following 6 hour JAS treatment. <b>E</b>) Two colour widefield IFA using rabbit anti-Act_239–253 (Red), rat anti-ERD2 (Green) and DAPI (Blue) in absence or presence of 1 µM JAS. All scale bars = 5 µm.</p

The spatial distribution of actin in invading merozoites and sporozoites.

<p><b>A</b>) Transmission electron micrograph with anti-Act_239–253 (rabbit) immunogold labelling (arrowheads) of invading <i>P. falciparum</i> merozoite. Arrows show direction of invasion. <b>B</b>) Widefield IFA with deconvolution of invading <i>P. falciparum</i> merozoites labelled with mouse anti-Act_239–253 (Red) or rabbit PfRON4 (Green) and DAPI (Blue). Scale bar = 2 µm. <b>C</b>) Widefield IFA with deconvolution of invading <i>P. berghei</i> merozoites labelled with rabbit anti-Act _239–253 (Green) and DAPI (Blue). Scale bar = 2 µm. Gamma settings were altered in 3D reconstruction. <b>D</b>) Widefield IFA with deconvolution of invading <i>P. berghei</i> sporozoites labelled with rabbit anti-Act_239–253 (Green), anti-PbCSP (Red, exterior only) and DAPI (Blue). Scale bar = 5 µm, arrowhead shows presumed site of tight junction.</p

An apicomplexan parasite-specific anti-actin antibody.

<p><b>A</b>) Sequence comparison between human non-muscle actin amino acids 237–251 (the basis of anti-Gly₂₄₅<a href="http://www.plosone.org/article/info:doi/10.1371/journal.pone.0032188#pone.0032188-Varma1" target="_blank">[39]</a>) and apicomplexan actin I orthologues over the amino acids 239–253 (the basis for anti-Act_239–253). <b>B</b>) Surface representation of the structures of rabbit G-actin (PDB:1J6Z; A) and a protomer in rabbit F-actin (PDB:3G37; B) showing anti-Gly₂₄₅ epitope. Residues in yellow indicate polymorphisms between mammalian and <i>P. falciparum</i> actin. <b>C</b>) Representative immunoblot showing reactivity of rabbit® anti-Act_239–253 serum with human erythrocytes (hRBC), asexual <i>P. falciparum</i> (3D7), mouse erythrocytes (mRBC), asexual <i>P. berghei</i> (ANKA), human foreskin fibroblasts (HFF) and <i>T. gondii</i> tachyzoites (RH). Lower panel shows same hRBC and 3D7 sample probed with mouse (m) anti-Act_239–253 serum. <b>D</b>) As C but using generic anti-actin monoclonal C4.</p

The tight junction is composed of dynamic actin filaments that localise posterior to the junction during invasion.

<p><b>A</b>) Widefield IFA with deconvolution and <b>B</b>) 3D reconstruction of <i>P. berghei</i> merozoites incubated with and without 1 µM JAS and labelled with anti-Act_239–253 (Green) and DAPI (Blue). Scale bar = 2 µm. Arrows show direction of invasion. <b>C</b>) Graphic representation of actin labelling in <i>P. berghei</i> merozoites with and without the addition of JAS. <i>n</i> = 124 merozoites for each of three replicates, mean is shown. <b>D</b>) 3D structured illumination microscopy (3D SIM) of three separate invading <i>P. falciparum</i> merozoites labelled with rabbit (upper row) and mouse (lower row) anti-Act_239–253. Labelling shows actin (Red), RON4 (Green) and DAPI (Blue). See also <a href="http://www.plosone.org/article/info:doi/10.1371/journal.pone.0032188#pone.0032188.s010" target="_blank">Movie S6</a>. Gamma settings were altered in 3D reconstructions.</p