Generating low-carbon heat from biomass:Life cycle assessment of bioenergy scenarios

Bioenergy systems will play a key role in many countries achieving their climate change, emission reduction and renewable energy contribution targets. It is important that implemented bioenergy pathways maximise GHG reductions, particularly since demand and competition for biomass resource is likely to increase in future. This research analyses the actual GHG performance of utilising different biomass resources to generate heat. Life cycle assessment (LCA) is undertaken to evaluate 2092 variants of bioheat options focused on utilising: UK agricultural and food wastes through anaerobic digestion pathways; UK straw agricultural residues and UK grown energy crops through combustion pathways. The results show a very broad range of GHG performances. Many pathways demonstrate GHG savings compared to conventional generation, although some have potential to actually increase GHG emissions, rather than reduce them. Variations in GHG performance do not correlate with feedstocks or technologies, but are most sensitive to the inclusion of specific processing steps and the displacement of certain counterfactuals. This suggests that policies should be developed that target resources with high GHG intensity counterfactuals, and where possible avoid energy intensive processing steps such as pelletisation

The influence of Mn2+ on DNA structure in the presence of Na+ ions: a Raman spectroscopic study

The influence of Mn(2+) ions on the structure of natural calf thymus DNA was studied by Raman spectroscopy. Measurements were done at room temperature and pH 6.2±0.2, in the presence of the physiological concentration of 150 mM Na+ ions, and in the presence of Mn(2+) concentrations that varied between 0 and 600 mM. No condensation of DNA was observed at any of the Mn(2+) concentrations. At 5 mM Mn(2+) and 150 mM Na(+) no significant influence of Mn(2+) ions on the DNA structure can be observed. Compared with our previous results obtained at 10 mM Na(+) ions, binding of Mn(2+) ions to charged phosphate groups and to DNA bases is inhibited in the presence of 150 mM Na(+) ions. DNA backbone conformational changes were not observed in the whole concentration range of Mn(2+) ions as judging from the Raman spectra. No evidence for DNA melting was identified. A high Mn(2+) affinity for binding to guanine N7 and possibly, in a much lesser extent, to adenine have been found

Erweiterte Identifizierung, automatische Generierung und Analyse von konservierten Sequenzmustern und vergleichende Analyse enzymatischer Reaktionen unter Verwendung von homologen Enzymdomänen

Enzyme sind Biomoleküle, die chemische Reaktionen in lebenden Organismen katalysieren. Nahezu alle Reaktionen in einer lebenden Zelle benötigen Enzyme, damit chemische Reaktionen in angemessener Zeit ablaufen. Annähernd alle Enzyme sind Proteine. Obwohl Enzyme in der Lage sind, unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren, können sie gleiche Domänen enthalten, die sich während der Evolution konserviert haben. Domänen sind die strukturellen, funktionellen und evolutionären Einheiten von Proteinen. The International Union of Biochemistry and Molecular Biology teilt Enzyme in sechs Klassen ein. Die Einteilung wird anhand der katalysierten Reaktion vorgenommen, nicht anhand gleicher Domänen oder Sequenzen. Da die Anzahl sequenzierter Proteine aufgrund von innovativen Sequenzierungstechnologien schnell wächst, ist die korrekte Annotation von Enzymen anhand reiner Sequenzinformation ein zentrales Problem in der Bioinformatik. In dieser Arbeit wurde die Clusteranalyse als etablierte und häufig genutzte Methode in der Bioinformatik dazu genutzt, Sequenzen anhand ihrer Sequenzähnlichkeit zu bedeutsamen Clustern zu gruppieren. Das Ergebnis dieser Analyse und die Erstellung von Sequenzmustern sollen helfen, die Frage zu beantworten, inwiefern es möglich ist, von Sequenzähnlichkeit auf gleiche Funktion zu schließen. Zunächst wurden alle derzeit verfügbaren Enzymsequenzen, die mindestens eine vollständige EC-Nummer tragen, gesammelt. Das Ergebnis von all-vs-all Alignments wurde dazu genutzt, die Domänenstruktur der analysierten Enzyme zu bestimmen. Abhängig vom E-Wert dieser Alignments, wurden Cluster aus homologen Domänen gebildet. Aus bestimmten Clustern wurden Sequenzen entnommen, um daraus Sequenzmuster zu erstellen. Die Qualität dieser Muster wurde durch Suche nach Richtig-Positiven und Falsch-Positiven Treffern getestet. Ein Treffer wird als Richtig-Positiv definiert, wenn der Treffer die gleiche EC-Nummer enthält, wie das Muster. Die erstellten Muster wurden mit Mustern der PROSITE-Datenbank verglichen. Zusätzlich wurde ein Algorithmus, der die größte gemeinsame Teilstruktur bestimmt, dazu genutzt, um Moleküle, die bei geclusterten Enzymen bei der Katalyse beteiligt sind, miteinander zu vergleichen. Reaktionsmatrizen wurden auf diese Weise erstellt. Schließlich wurde das Ergebnis der Clusteranalyse, die aufgrund Sequenzähnlichkeit basiert, mit dem Ergebnis der Clusteranalyse verglichen, die aufgrund identischer Reaktionsmatrizen basiert. 118947 Sequenzmuster wurden erstellt und deren Qualitäten bestimmt. Der größte Teil der Muster wurde aus bis zu zehn Sequenzen bei hohen E-Werten erstellt. Beispiele zeigten, dass Aminosäuren, die für die katalytische Aktivität oder für die Gewährleistung der korrekten 3D Konformation verantwortlich sind, hochkonserviert sind. Der Vergleich der Moleküle, die bei geclusterten Enzymen beteiligt sind, zeigte, dass die meisten Enzyme identische oder sehr ähnliche Moleküle nutzen. Abhängig vom E-Wert, nimmt die Anzahl von identischen Molekülen bei verglichenen Reaktionen mit ansteigendem E-Wert ab. Zusätzlich konnte bei dem Vergleich des Ergebnisses der Clusteranalyse, die auf Sequenzähnlichkeit basiert, mit dem Ergebnis der Clusteranalyse, die auf gleichen Reaktionsmatrizen basiert, gezeigt werden, dass die Anzahl der Enzyme, die in beiden Clusteranalysen gruppiert wurden, mit steigendem E-Wert abnimmt

BrEPS: a flexible and automatic protocol to compute enzyme-specific sequence profiles for functional annotation

<p>Abstract</p> <p>Background</p> <p>Models for the simulation of metabolic networks require the accurate prediction of enzyme function. Based on a genomic sequence, enzymatic functions of gene products are today mainly predicted by sequence database searching and operon analysis. Other methods can support these techniques: We have developed an automatic method "BrEPS" that creates highly specific sequence patterns for the functional annotation of enzymes.</p> <p>Results</p> <p>The enzymes in the UniprotKB are identified and their sequences compared against each other with BLAST. The enzymes are then clustered into a number of trees, where each tree node is associated with a set of EC-numbers. The enzyme sequences in the tree nodes are aligned with ClustalW. The conserved columns of the resulting multiple alignments are used to construct sequence patterns. In the last step, we verify the quality of the patterns by computing their specificity. Patterns with low specificity are omitted and recomputed further down in the tree. The final high-quality patterns can be used for functional annotation. We ran our protocol on a recent Swiss-Prot release and show statistics, as well as a comparison to PRIAM, a probabilistic method that is also specialized on the functional annotation of enzymes. We determine the amount of true positive annotations for five common microorganisms with data from BRENDA and AMENDA serving as standard of truth. BrEPS is almost on par with PRIAM, a fact which we discuss in the context of five manually investigated cases.</p> <p>Conclusions</p> <p>Our protocol computes highly specific sequence patterns that can be used to support the functional annotation of enzymes. The main advantages of our method are that it is automatic and unsupervised, and quite fast once the patterns are evaluated. The results show that BrEPS can be a valuable addition to the reconstruction of metabolic networks.</p

Interaction of Tet Repressor with Operator DNA and with Tetracycline Studied by Infrared and Raman Spectroscopy

AbstractTet repressor (TetR) is involved in the most abundant mechanism of tetracycline (Tc) resistance of Gram-negative bacteria. Raman spectra were measured for the class D TetR protein, for an oligodeoxyribonucleotide with sequence corresponding to operator site O1, and for the TetR:oligonucleotide complex. TetR forms a complex with [Ni-Tc]+, which does not bind to operator DNA. Raman and infrared measurements indicate nearly identical conformations of TetR with and without [Ni-Tc]+. Differences between the experimental spectrum of the TetR:operator DNA complex and the computed sum of the component spectra provide direct spectroscopic evidence for changes in DNA backbone torsions and base stacking, rearrangement of protein backbone, and specific contacts between TetR residues and DNA bases. Complex formation is connected with intensity decrease at 1376cm−1 (participation of thymine methyl groups), intensity increase at 1467cm−1 (hydrogen bond formation at guanine N7), decreased intensity ratio I854/I823 (increased hydrophobicity of tyrosine environment), increased intensity at 1363cm−1 (increased hydrophobicity of tryptophan ring environment), differences in the range 670–833cm−1 (changes in B-DNA backbone torsions and base stacking), and decreased intensity of the amide I band (structural rearrangement of TetR backbone consistent with a reduction of the distance between the two binding helices)