Registration and quantitative analysis of serum proteins of unstable structure

Niektóre liotropowe układy ciekłokrystaliczne tworzące taśmowe układy micelarne mają zdolność tworzenia kompleksów z białkami pod warunkiem możliwości penetracji do wnętrza bryły białkowej. Możliwość taką stwarzają białka o niestabilnej strukturze w tym głównie białka patologiczne a także część białek należących do białek ostrej fazy. Modyfikacja ładunku białka w wyniku kompleksowania może być ujawniona w rozdziale elektroforetycznym. Dwukierunkowy rozdział elektroforetyczny z dodatkiem liganda supramolekularnego w drugim prostopadłym kierunku rozdziału pozwala na ujawnienie i izolację kompleksów z ciekłokrystalicznym ligandem. Otwiera to istotne możliwości diagnostyczne. Oczekiwane jest opracowanie numerycznej techniki ilościowej oceny proporcji ujawnionych frakcji białkowych. Wiązanie ligandów ciekłokrystalicznych okazuje się też aktualne w przypadku kompleksowania ich przez złogi amyloidowe. Czerwień Kongo jest w tym przypadku markerem specyficznym.Some lyotropic liquide crystals of ribbon-like micellar structure form complexes with proteins of unstable structure due to possible penetration to their interior. Misfolded proteins and some acute phase serum proteins belong to that group. The altered charge of proteins engaged in complexation which becomes modified by the charge of bound ligand affects electrophoretic migration and allows differentiation of ubnormal proteins from among serum proteins. Two-dimensional agarose electrophoresis of serum proteins undergone complexation with supramolecular ligand after perpendicular reorganization of migration fulfils the requirement. The exposure of misfolded proteins and their quantitative analysis has a significant diagnostic meaning. Elaboration of numerical analysis is expected. Ligands in form of liquide crystals have been found to be bound to amyloids. Congo red appeared to be the specific marker for recognition of amyloid fibrils. This type of ligand seems to be the new category of ligands complexes in form of multimolecular system

Support for Cooperative Experiments in e-Science: From Scientific Workflows to Knowledge Sharing

The term e-Science describes computational and data-intensive science. It has become a complementary experiment paradigm alongside the traditional in vivo and in vitro experiment paradigms. e-Science opens new doors for scientists and with it, it exposes a number of challenges such as how to organize huge datasets and coordinate distributed execution. For these challenges, a plethora of technologies and innovations have come together to enable e-Science (Foster and Kesselman 2006). Nowadays, complex scientific experiments designed following the e-Science paradigm are preformed using geographically distributed instruments, data and computing resources. The newly designed scientific experiments are costly, time-consuming, and multidisciplinary. Complex scientific experiments not only require access to geographically distributed hardware and software resources, but also extensive support to foster best practices, dissemination, and re-use

ROC curve: Reader 2 versus Reader 3 (dermoscopy-RCM image sets).

<p>ROC curve: Reader 2 versus Reader 3 (dermoscopy-RCM image sets).</p

Confidence level frequencies (Reader 3 –dermoscopy/RCM imaging).

<p>Confidence level frequencies (Reader 3 –dermoscopy/RCM imaging).</p

Overall diagnostic performance of all readers.

<p>Overall diagnostic performance of all readers.</p

Confidence level frequencies (Reader 2 dermoscopy-RCM imaging).

<p>Confidence level frequencies (Reader 2 dermoscopy-RCM imaging).</p