Erforschung exzessiver Smartphone-Nutzung: Empfehlungen zur Vorgehensweise

Ziel: In der Fachwelt besteht noch große Uneinigkeit im Hinblick auf eine mögliche Klassifikation exzessiver Smartphone-Nutzung (ESN) als Störung aufgrund einer Verhaltenssucht. In diesem Positionspapier werden relevante inhaltliche und methodische Aspekte bisheriger Forschungsarbeiten zum Thema ESN dargestellt. Daraus werden Empfehlungen abgeleitet, welche Vorgehensweisen bei zukünftigen Forschungsarbeiten verstärkt Berücksichtigung finden sollten. Schlussfolgerungen: Unsere Empfehlungen umfassen folgende Punkte: 1. Entwicklung und konsistente Nutzung von Smartphone-basierten Messinstrumenten, die die Erhebung von Echtzeitnutzungsdaten und das Vorlegen von zeitgesteuerten Fragebögen erlauben, 2. Validierung dieser Instrumente an großen, repräsentativen Stichproben in Deutschland, 3. Untersuchungen mittels Echtzeit-Messinstrumenten zur Beantwortung der Frage, inwiefern ESN Suchtcharakter annehmen kann, sprich inwieweit zentrale Suchtkriterien erfüllt werden, 4. Klärung der zentralen Frage, inwiefern ESN spezifisch (d. h. die Nutzung von spezifischen Smartphone-Funktionen wie z. B. soziale Netzwerke) oder generalisiert (d. h. im Sinne eines Verhaltensmusters der allgemeinen Smartphone-Überbeanspruchung) erfolgt. Langfristig sollten weitere Studien zur Neurobiologie, sowie zur Langzeitstabilität von ESN durchgeführt werden, bevor die Klassifikation der ESN als Störung aufgrund einer Verhaltenssucht empfohlen werden kann

Unraveling the Impact of Cysteine-to-Serine Mutations on the Structural and Functional Properties of Cu(I)-Binding Proteins

Appropriate maintenance of Cu(I) homeostasis is an essential requirement for proper cell function because its misregulation induces the onset of major human diseases and mortality. For this reason, several research efforts have been devoted to dissecting the inner working mechanism of Cu(I)-binding proteins and transporters. A commonly adopted strategy relies on mutations of cysteine residues, for which Cu(I) has an exquisite complementarity, to serines. Nevertheless, in spite of the similarity between these two amino acids, the structural and functional impact of serine mutations on Cu(I)-binding biomolecules remains unclear. Here, we applied various biochemical and biophysical methods, together with all-atom simulations, to investigate the effect of these mutations on the stability, structure, and aggregation propensity of Cu(I)-binding proteins, as well as their interaction with specific partner proteins. Among Cu(I)-binding biomolecules, we focused on the eukaryotic Atox1-ATP7B system, and the prokaryotic CueR metalloregulator. Our results reveal that proteins containing cysteine-to-serine mutations can still bind Cu(I) ions; however, this alters their stability and aggregation propensity. These results contribute to deciphering the critical biological principles underlying the regulatory mechanism of the in-cell Cu(I) concentration, and provide a basis for interpreting future studies that will take advantage of cysteine-to-serine mutations in Cu(I)-binding systems