Extraction and properties of Nile Tilapia myofibrillar proteins for edible films

A elaboração de filmes comestíveis à base de biopolímeros implica conhecimento das propriedades físico-químicas da macromolécula. Os objetivos deste trabalho foram a descrição de um método de preparo de proteínas miofibrilares de tilápia-do-nilo (Oreochromis niloticus), o estudo das propriedades relacionadas com a formação de filmes, e a caracterização dos biofilmes elaborados com a proteína. Músculo moído de tilápia-do-nilo, recém-abatida, foi lavado e processado até formação de uma pasta homogênea. A evolução das frações protéicas, durante o processamento, foi acompanhada por calorimetria diferencial de varredura. Estudou-se a solubilidade das proteínas miofibrilares liofilizadas (PML) em função do pH (2-7). A identificação das frações protéicas e dos aminoácidos foi realizada por SDS-PAGE e cromatografia de troca iônica, respectivamente. Os biofilmes formados foram submetidos a testes de perfuração, de solubilidade e microscopia eletrônica. A amostra de PML, constituída apenas de proteínas miofibrilares, apresentou uma região de máxima solubilidade (96,9%) em torno do pH 3,0 e elevado potencial de interações iônicas (74,4 kJ/100 kJ). Os biofilmes à base das PML de tilápia-do-nilo são pouco solúveis (abaixo de 20 g/100 g matéria seca). O glicerol influencia fortemente as propriedades mecânicas e a solubilidade dos biofilmes.The elaboration of edible films based on biopolymers, implies the knowledge of physicochemical properties of macromolecules. The objectives of this work were to describe a methodology of preparing Nile Tilapia myofibrillar proteins and study the properties related to formation and characterization of edible film elaborated with these proteins. Freshly slaughtered ground Nile Tilapia (Oreochromis niloticus) muscle was washed and processed until the formation of a homogeneous paste. Evolution of protein fractions during processing was followed by scanning differential calorimetry. Solubility of freeze-dried myofibrillar proteins was studied as a function of pH (2-7). Identification of protein fractions and that of the composition of amino acids were accomplished by SDS-PAGE and ion-exchange chromatography, respectively. Biofilms, thus formed, were submitted to puncture, solubility and scanning electron microscopy tests. The sample of freeze-fried proteins, constituted only of myofibrillar proteins, presented maximum solubility (96.9%), at pH around 3 and a high ionic interaction potential (74.4 kJ/100 kJ). Nile Tilapia myofibrillar protein based biofilms were not very soluble (lower than 20 g/100 g dry matter). Glycerol strongly influenced mechanical as well as solubility properties of biofilms

Propriedades de filmes comestíveis produzidos com diferentes concentrações de plastificantes e de proteínas do músculo de tilápia-do-nilo

The use of sarcoplasmic proteins with myofibrilar proteins might be an interesting alternative in edible films technology, because it would eliminate the muscle washing step during protein extraction. The aim of this work was to study physical properties of films based on muscle proteins, constituted by myofibrilar and sarcoplasmic proteins, from Nile Tilapia (Oreochromis niloticus), as influenced by the protein concentration and the plasticizer content of the filmogenic solution. The films were made from filmogenic solutions with 1 or 2 g of proteins/100 g of solution and 15 to 65 g of glycerin/100 g of proteins, with the pH maintained at 2.7 (acetic acid), thermal treated at 90ºC for 30 min, and dehydrated at 30ºC for about 24 hours. Films made from solutions with higher protein concentration were more colored, more resistant to puncture and strain, with higher elongation capacity under strain and visibly more opaque, although significant difference was not found for this last property. The viscoelastic properties and the puncture deformation were not influenced by protein concentration. All properties were affected by the plasticizer content.A utilização de proteínas sarcoplasmáticas junto de proteínas miofibrilares pode ser interessante na tecnologia de filmes comestíveis, pois eliminaria o processo de lavagem do músculo no preparo das proteínas. O objetivo deste trabalho foi estudar propriedades físicas de filmes constituídos de proteínas miofibrilares e sarcoplasmáticas do musculo de tilápia-do-nilo (Oreochromis niloticus), em razão da concentração de proteínas e do plastificante na solução filmogênica. Os filmes foram elaborados a partir de soluções filmogênicas contendo 1 e 2 g de proteínas do músculo/100 g de solução filmogênica e 15 a 65 g de glicerina/100 g de proteínas, com pH igual a 2,7 (ácido acético glacial), tratadas à temperatura de 90ºC por 30 minutos e desidratadas a 30ºC por cerca de 24 horas. Os filmes produzidos com soluções de maior concentração de proteínas apresentaram-se mais coloridos, mais resistentes à perfuração e à tração, com maior capacidade de elongamento quando submetido à tração, e visivelmente mais opacos, embora nesse último caso, sem efeito significativo. As propriedades viscoelásticas e a deformação na perfuração não foram influenciadas pela concentração de proteínas. Todas as propriedades foram influenciadas pela concentração do plastificante

Transições de fase em filmes biodegradáveis à base de misturas de gelatina e poli (vinil álcool)

The aim of this work was to study the effect of the hydrolysis degree (HD) and the concentration (C PVA) of two types of poly (vinyl alcohol) (PVA) and the effect of the type and the concentration of plasticizers on the phase properties of biodegradable films based on blends of gelatin and PVA, using a response-surface methodology. The films were made by casting and the studied properties were their glass (Tg) and melting (Tm) transition temperatures, which were determined by diferential scanning calorimetry (DSC). For the data obtained on the first scan, the fitting of the linear model was statistically significant and predictive only for the second melting temperature. In this case, the most important effect on the second Tm of the first scan was due to the HD of the PVA. In relation to the second scan, the linear model could be fit to Tg data with only two statistically significant parameters. Both the PVA and plasticizer concentrations had an important effect on Tg. Concerning the second Tm of the second scan, the linear model was fit to data with two statistically significant parameters, namely the HD and the plasticizer concentration. But, the most important effect was provoked by the HD of the PVA.O objetivo deste trabalho foi estudar o efeito do grau da hidrólise (HD) e da concentração (C PVA) de dois tipos de poli (vinil álcool) (PVA) e do tipo e da concentração de plastificantes nas propriedades de fases de filmes biodegradáveis à base de misturas de gelatina e PVA, usando-se metodologia de superfície de resposta. Os filmes foram feitos por casting e as propriedades estudadas foram a temperatura de transição vítrea (Tg) e a fusão (Tm), determinadas por calorimetria diferencial de varredura (DSC). Para os dados obtidos na primeira varredura, o ajuste do modelo linear foi estatisticamente significativo e preditivo somente para a segunda temperatura de fusão. Neste caso, o efeito mais importante foi devido ao HD do PVA. Com relação à segunda varredura, o modelo linear pôde ser ajustado aos dados de Tg com somente dois parâmetros significativos. As concentrações de PVA e de plastificante tiveram um efeito importante em Tg. Em relação à segunda temperatura de fusão da segunda varredura, o modelo linear foi ajustado aos dados, com dois parâmetros significativos, o HD e a concentração de plastificante. Mas, o efeito mais importante foi provocado pelo HD do PVA.FAPESPCNPqPJAS - PQ

Preparo e caracterização de proteínas miofibrilares de tilápia-do-nilo para elaboração de biofilmes Extraction and properties of nile tilapia myofibrillar proteins for edible films

A elaboração de filmes comestíveis à base de biopolímeros implica conhecimento das propriedades físico-químicas da macromolécula. Os objetivos deste trabalho foram a descrição de um método de preparo de proteínas miofibrilares de tilápia-do-nilo (Oreochromis niloticus), o estudo das propriedades relacionadas com a formação de filmes, e a caracterização dos biofilmes elaborados com a proteína. Músculo moído de tilápia-do-nilo, recém-abatida, foi lavado e processado até formação de uma pasta homogênea. A evolução das frações protéicas, durante o processamento, foi acompanhada por calorimetria diferencial de varredura. Estudou-se a solubilidade das proteínas miofibrilares liofilizadas (PML) em função do pH (2-7). A identificação das frações protéicas e dos aminoácidos foi realizada por SDS-PAGE e cromatografia de troca iônica, respectivamente. Os biofilmes formados foram submetidos a testes de perfuração, de solubilidade e microscopia eletrônica. A amostra de PML, constituída apenas de proteínas miofibrilares, apresentou uma região de máxima solubilidade (96,9%) em torno do pH 3,0 e elevado potencial de interações iônicas (74,4 kJ/100 kJ). Os biofilmes à base das PML de tilápia-do-nilo são pouco solúveis (abaixo de 20 g/100 g matéria seca). O glicerol influencia fortemente as propriedades mecânicas e a solubilidade dos biofilmes.<br>The elaboration of edible films based on biopolymers, implies the knowledge of physicochemical properties of macromolecules. The objectives of this work were to describe a methodology of preparing Nile Tilapia myofibrillar proteins and study the properties related to formation and characterization of edible film elaborated with these proteins. Freshly slaughtered ground Nile Tilapia (Oreochromis niloticus) muscle was washed and processed until the formation of a homogeneous paste. Evolution of protein fractions during processing was followed by scanning differential calorimetry. Solubility of freeze-dried myofibrillar proteins was studied as a function of pH (2-7). Identification of protein fractions and that of the composition of amino acids were accomplished by SDS-PAGE and ion-exchange chromatography, respectively. Biofilms, thus formed, were submitted to puncture, solubility and scanning electron microscopy tests. The sample of freeze-fried proteins, constituted only of myofibrillar proteins, presented maximum solubility (96.9%), at pH around 3 and a high ionic interaction potential (74.4 kJ/100 kJ). Nile Tilapia myofibrillar protein based biofilms were not very soluble (lower than 20 g/100 g dry matter). Glycerol strongly influenced mechanical as well as solubility properties of biofilms