Evolutionary Biology: Patchy Food May Maintain a Foraging Polymorphism

SummaryTwo naturally-occurring alleles in the nematode Caenorhabditis elegans that differ by a single amino acid and cause striking differences in foraging behavior are probably maintained by selection in patchy environments

Description of Rhabditis (Caenorhabditis) drosophilae n. sp. and R. (C.) sonorae n. sp. (Nematoda : Rhabditida) from saguaro cactus rot in Arizona

Description est donnée de deux espèces gonochoriques, #Rhabditis (#Caenorhabditis) #drosophilae n. sp. et #R. (#C.) #sonorae n. sp., provenant de tissus de cactus "Saguaro" en décomposition en Arizona, Etats-Unis d'Amérique. Elles sont caractérisées par une bourse ouverte antérieurement et à marge lisse ; chez les deux espèces, les spicules, de forme complexe, ne sont pas pointus. Les dauerlarvae de #R. drosophilae n. sp. sont phorétiques sur la mouche #Drosophila nigrospiracula associée aux cactus. Des arguments sont avancés pour l'inclusion de deux espèces dans le sous-genre #Caenorhabditis du genre #Rhabditis ; une liste de caractères autoapomorphiques est donnée, de même que des considérations sur la colonisation des racines de cactus par les espèces de #Rhabditis (#Caenorhabditis). (Résumé d'auteur

Strukturbasierte Charakterisierung von Klasse II CPD Photolyasen

CPD-Photolyasen sind substratspezifische, lichtgetriebene DNA-Reparaturenzyme, die mit der Energie des Sonnenlichts (300 nm – 500 nm) den UV-induzierten Hauptschaden im Erbgut, das Cyclobutanpyrimidindimer (CPD), entfernen und somit die genomische Integrität sicherstellen. Diese monomeren Enzyme besitzen neben dem katalytisch essentiellen Kofaktor FAD in der Regel einen zusätzlichen Antennenchromophor zur Erweiterung ihres Aktionsspektrums. Die Klassifizierung der CPD-Photolyasen erfolgt anhand von Sequenzhomologien und spiegelt sich bemerkenswerterweise auch im differenzierten Auftreten innerhalb der Lebewesen wider. Während der umfangreich charakterisierte Klasse I Subtyp auf mikrobielle Organismen beschränkt ist, existiert der weitgehend unerforschte Klasse II Subtyp ubiquitär in Pflanzen, Tieren, Bakterien, Archaeen sowie in einigen Viren. In dieser Arbeit erfolgte die funktionelle als auch strukturelle Charakterisierung des Klasse II Subtyps am Beispiel der Photolyasen aus der archaealen Gattung Methanosarcina. Diese Enzyme stellen aufgrund der hohen Sequenzhomologien zu den pflanzlichen und tierischen Orthologen geeignete Modelle für die Untersuchung eukaryotischer, Klasse II-spezifischer Aspekte dar. Die in dieser Arbeit gelösten Kristallstrukturen der Methanosarcina mazei Photolyase (MmCPDII) allein und im Komplex mit doppelsträngiger, CPD-geschädigter DNA lieferten die ersten dreidimensionalen Informationen für diese phylogenetisch distinkte Gruppe. Dabei wurde deutlich, dass der durch Gelshift-Experimente ermittelte geringe Diskriminierungsgrad zwischen ungeschädigter und geschädigter DNA des Klasse II Subtyps auf einen unterschiedlichen DNA Bindungsmodus zurückzuführen ist. Katalytische Merkmale ähneln zwar dem Klasse I Subtyp funktionell, unterscheiden sich aber auf struktureller Ebene und deuten so auf deren konvergente Evolution hin. So findet der Elektronentransport während der Photoreduktion des Kofaktors FAD ebenfalls entlang konservierter Tryptophane statt, nimmt aber eine neue Route und besteht nicht aus einer Triade, sondern aus einer Dyade mit mehreren terminalen Verzweigungspunkten. Vergleichbar mit dem Klasse I Subtyp erfolgt die Stabilisierung des neutralen semichionoiden Zustands während der Photoreduktion und der DNA Reparatur über ein Asparagin, das sich allerdings im Klasse II Subtyp konserviert auf einem anderen Strukturelement befindet. Mit Hilfe ortsgerichteter Mutagenese und UV/Vis-spektroskopischer Methoden war es möglich, die Funktion und Relevanz dieser Klasse II-spezifischen Merkmale zu verifizieren. Die Etablierung eines artifiziellen Synthesewegs zur Bereitstellung des Deazaflavins 8-HDF im Expressionswirt Escherichia coli identifizierte in letzter Konsequenz den anfänglich unbekannten Antennenchromophor der MmCPDII. Die Kristallstruktur des MmCPDII/8-HDF Komplexes wiederum lieferte detaillierte Einblicke in die Antennenbindungstasche und ermöglichte Schlussfolgerungen bezüglich potentieller Antennen für den gesamten Klasse II Subtyp, insbesondere für die pflanzlichen Photolyasen. Diese Informationen können einen wichtigen Beitrag zur Entdeckung des bisher kryptischen Antennenchromophors in pflanzlichen Photolyasen leisten