Auswirkung der EMV-Anforderungen auf den Netzteilentwurf für Modellbahnsysteme

Klassische Modellbahnsysteme werden mittels eines Streufeldtransformators zur Netztrennung versorgt. Für Systeme mit Gleichspannung wird ein Gleichrichter zwischen dem regelbaren Trafoausgang geschaltet, für Wechselspannungssysteme entfällt dieser. Der Transformator dient gleichzeitig zur Stellung der Ausgangsspannung und damit der Fahrgeschwindigkeit sowie zur Versorgung von weiteren Lasten (Weichenantrieb, Beleuchtung). An den entsprechenden Ausgängen wird die Gleisanlage angeschlossen, auf der eine oder mehrere Lokomotiven durch Kleinmaschinen mit Bürsten angetrieben werden. Die auftretenden EMV-Störungen werden hierbei vom Strom über die Bürsten des Motors, dem Stromfluss innerhalb der Lokomotive über sich drehende Teile des Getriebes oder des Gestänges sowie dem Stromfluss über den Rad-Schiene-Kontakt erzeugt. Der Transformator selbst erzeugt, den Einfluss des Gleichrichters ausgenommen, keine EMV-Störungen. Er dient vielmehr als Filterelement zum Netz hin. Diese Rundfunkstörungen sorgen seit der Existenz des Modellbahnsystems zu Komplikationen mit dem Rundfunk im Frequenzbereich der Mittelwelle, der in Deutschland jedoch an Bedeutung verloren hat. Aus diesem Grund wurde im letzten Jahrhundert eine Messung der Funkstörspannungen am Gleis gegenüber PE mit einem Tastkopf in den EMV-Normen aufgenommen, die immer noch Bestand hat (1). In der Norm ist nicht spezifiziert, an welcher Stelle am Gleis oder auf welchem Leitungsabschnitt die Störspannung erfasst werden muss. Der Messpunkt wird vom jeweiligen Prüfer bestimmt

Competition of Spontaneous Protein Folding and Mitochondrial Import Causes Dual Subcellular Location of Major Adenylate Kinase

Sorting of cytoplasmically synthesized proteins to their target compartments usually is highly efficient so that cytoplasmic precursor pools are negligible and a particular gene product occurs at one subcellular location only. Yeast major adenylate kinase (Adk1p/Aky2p) is one prominent exception to this rule. In contrast to most mitochondrial proteins, only a minor fraction (6–8%) is taken up into the mitochondrial intermembrane space, whereas the bulk of the protein remains in the cytosol in sequence-identical form. We demonstrate that Adk1p/Aky2p uses a novel mechanism for subcellular partitioning between cytoplasm and mitochondria, which is based on competition between spontaneous protein folding and mitochondrial targeting and import. Folding is spontaneous and rapid and can dispense with molecular chaperons. After denaturation, enzymatic activity of Adk1p/Aky2p returns within a few minutes and, once folded, the protein is thermally and proteolytically very stable. In an uncoupled cell-free organellar import system, uptake of Adk1p/Aky2p is negligible, but can be improved by previous chaotropic denaturation. Import ensues independently of Hsp70 or membrane potential. Thus, nascent Adk1p/Aky2p has two options: either it is synthesized to completion and folds into an enzymatically active import-incompetent conformation that remains in the cytosol; or, during synthesis and before commencement of significant tertiary structure formation, it reaches a mitochondrial surface receptor and is internalized

The Taz1p Transacylase Is Imported and Sorted into the Outer Mitochondrial Membrane via a Membrane Anchor Domain

Mutations in the mitochondrial transacylase tafazzin, Taz1p, in Saccharomyces cerevisiae cause Barth syndrome, a disease of defective cardiolipin remodeling. Taz1p is an interfacial membrane protein that localizes to both the outer and inner membranes, lining the intermembrane space. Pathogenic point mutations in Taz1p that alter import and membrane insertion result in accumulation of monolysocardiolipin. In this study, we used yeast as a model to investigate the biogenesis of Taz1p. We show that to achieve this unique topology in mitochondria, Taz1p follows a novel import pathway in which it crosses the outer membrane via the translocase of the outer membrane and then uses the Tim9p-Tim10p complex of the intermembrane space to insert into the mitochondrial outer membrane. Taz1p is then transported to membranes of an intermediate density to reach a location in the inner membrane. Moreover, a pathogenic mutation within the membrane anchor (V224R) alters Taz1p import so that it bypasses the Tim9p-Tim10p complex and interacts with the translocase of the inner membrane, TIM23, to reach the matrix. Critical targeting information for Taz1p resides in the membrane anchor and flanking sequences, which are often mutated in Barth syndrome patients. These studies suggest that altering the mitochondrial import pathway of Taz1p may be important in understanding the molecular basis of Barth syndrome