1 research outputs found
Peptidek Ă©s moduláris fehĂ©rjĂ©k szerkezetvizsgálata NMR-spektroszkĂłpiai Ă©s elmĂ©leti mĂłdszerek segĂtsĂ©gĂ©vel = Structure analysis of peptides and modular proteins by NMR-spectroscopy and theoretical methods
Munkánk során biolĂłgiai jelentĹ‘sĂ©ggel bĂrĂł peptidek Ă©s fehĂ©rjĂ©k tĂ©rszerkezetĂ©nek Ă©s dinamikájának elemzĂ©sĂ©t vĂ©geztĂĽk el NMR-spektroszkĂłpiával. Megmutattuk, hogy az SGCI nevű proteázinhibitor egĂ©sze tĂ©rszerkezeti/dinamikai változásokat szenved az enzimhez valĂł kötĹ‘dĂ©skor. ValĂłszĂnűsĂtettĂĽk a belsĹ‘ dinamika szerepĂ©t az immunrendszer egyik fehĂ©rjĂ©jĂ©nek (C1r) működĂ©sĂ©ben. Racionális tervezĂ©ssel előállĂtottuk a Tc5b minifehĂ©rje stabilizált változatát. FeltĂ©rkĂ©peztĂĽk az SGTI proteázinhibitor esetĂ©ben a fajspecifitást nem mutatĂł változat tĂ©rszerkezetĂ©t. Meghatároztuk továbbá a GnRHIII peptidhormon Ă©s nĂ©hány variánsa tĂ©rszerkezetĂ©t. KvantumkĂ©miai számĂtások segĂtsĂ©gĂ©vel jellemeztĂĽk aminosavak (a metioinin Ă©s a hisztidin), valamint alfa- Ă©s bĂ©ta-aminosavakbĂłl felĂ©pĂĽlĹ‘ kĂĽlönbözĹ‘ peptidrendszerek stabilitását. ElemeztĂĽk a bĂ©ta-redĹ‘zött Ă©s a poliprolin-II szerkezetek felĂ©pĂĽlĂ©sĂ©nek energetikáját. FeltĂ©rkĂ©peztĂĽk az amiloid szerkezetek nagyfokĂş termodinamikai stabilitásának molekuláris szintű okait. Megmutattuk, hogy bĂ©ta-peptidekbĹ‘l nanocsĹ‘ szerkezetek Ă©pĂthetĹ‘ek, amelyek stabilitási viszonyai eltĂ©rnek az alfa-peptidekbĹ‘l felĂ©pĂĽlĹ‘ ''bĂ©ta-hordĂł'' szerkezetekĂ©tĹ‘l. FeltĂ©rkĂ©peztĂĽk továbbá a kimotripszin enzim által katalizált reakciĂł energetikai viszonyait kvantumkĂ©miai mĂłdszerekkel. ElvĂ©geztĂĽk 3 fehĂ©rjealkotĂł aminosav, a glicin, az alanin Ă©s a prolin diamidjának mátrixizoláciĂłs spektroszkĂłpiai vizsgálatát is. | We have determined the structure and internal dynamics of biologically important peptides and proteins by NMR spectroscopy. We have shown that the portease inhibitor SGCI undergoes overal changes in ints tsructure/dynamics upon protease binding. Our results suggest important role of the internal dynamics in the immune proteins C1r. We have prepared a stabilized variant of the Tc5b miniprotein by rational design. We have solved the solution structure of an SGTI variant without taxon specificity. The structure of the peptide hormon GnRHIII and some of its variants were also determined. Using quantum chemical calculations, we have deciphered the conformational behaviour of amino acids (methionine and histidine) and alpha- and beta-peptide systems. We have analyzed the stability of beta-pleated sheet structures and collagen helices, and have deciphered the stability of amyloid structures. We have shown that beta-peptides are capable of forming nanotubes quite differently than alpha-peptide barrels. The catalytic mechanism of chymotrypsin was also investigated by quantum mechanics. We have also performed matrix isolation spectroscopy studies on three proteinogenic amino acids: glycin, alanine and proline