Desarrollo de bioprocesos a bajas temperaturas mediante el uso de psicrozimas con potencial aplicación en la industria alimentaria

Una novedosa transglutaminasa (TGasa, EC 2.3.2.13) fue parcialmente purificada a partir de PeniciIllium chrysogenum antártico, usando como metodologías precipitación con sulfato de amonio y cromatografía de intercambio aniónico. El extracto final alcanzó una actividad específica de 7,81 mU/mg, con un factor de purificación de 7,16 y un rendimiento de 5,02%. El peso molecular de la enzima se estimó en 67 kDa por análisis bioinformático y SDS-PAGE. La actividad máxima de TGasa se observó a pH 8,0 y 30 °C, confirmándose una inactivación total en condiciones mesófilas (cercanas a 40 °C). Una ligera mejora en la actividad TGasa se demostró en presencia de Ca2+, la cual aumentó a 127,78 ± 9,62% en 35 mM pero retorno a los valores normales con concentraciones superiores. Asimismo, la actividad de la enzima disminuyó progresivamente en presencia de EDTA y STPP lo que expuso ser una enzima Ca2+ dependiente, siendo este factor suministrado por el sustrato de fermentación. La TGasa parcialmente purificada fue posteriormente utilizada como aditivo para modificar la reología de un gel de gelatina en frío, adquiriendo un aumento en la resistencia y gomosidad del gel de 32,25% y 30,50% respectivamente. ARK/CAICYT: http://id.caicyt.gov.ar/ark:/s22504559/4av0qagp

Aplicación de la impregnación a vacío en la biopreservación de carne de pescado de río

Entre Ríos presenta un destacado potencial para la piscicultura. Entre los peces que se desarrollan en la región, es posible destacar a la boga (Megaleporinus obtusidens), especie autóctona, migratoria, muy difundida y altamente demandada. En este contexto, los alimentos a base de pescado constituyen una buena alternativa debido a su mejor perfil lipídico. La carne de pescado es altamente perecedera; en este sentido, la incorporación de sobrenadantes libres de células de Lactiplantibacillus plantarum por impregnación a vacío representa una alternativa de conservación. Para establecer las condiciones de impregnación, se aislaron cepas de Pseudomonas de la boga entera y se realizaron pruebas de inhibición. La impregnación se estudió utilizando dos SLC que presentaron mayor capacidad de inhibición frente a las cepas aisladas: uno proveniente de cepas de aislado de maíz (LpM2) y otro de sorgo (LpS10). A las muestras impregnadas se les determinó variación de peso, color, pH, nitrógeno básico volátil total (NBVT), bacterias psicrótrofas y bacterias proteolíticas cada 3 días durante un período de 15 días de almacenamiento. La impregnación a vacío con el SLC de LpS10 resultó ser la mejor alternativa en términos del control del crecimiento microbiano y permitió disminuir los valores de pH y NBVT. ARK/CAICYT: http://id.caicyt.gov.ar/ark:/s22504559/ru4xf6tn

Two-step enzymatic strategy for the synthesis of a smart phenolic polymer and further immobilization of a β-galactosidase able to catalyze transglycosydation reaction

A rapid and efficient enzymatic procedure for the preparation of an immobilized β-galactosidase has been described. In a first step, soybean peroxidase was used to catalyze the polymerization of a strategically activated phenol (N–Succinimidyl 3–(4–hydroxyphenyl)propionate, known as Bolton-Hunter reagent). The phenolic support was directly employed for immobilizing β–galactosidase from Bacillus circulans (ATCC 31382, β–Gal–3), giving rise to a new biocatalyst subsequently applied in the synthesis of a β–galatodisaccharide (Gal–β(1–3)–GlcNAc and Gal–β(1–3)–GalNAc). The reaction proceeded with high conversion rates and total regioselectivity. Reusability assays were performed with the same reaction conditions finding that the immobilized enzyme retains about 55% of its activity after eight batches. Finally and based on our results, the two-step enzymatic procedure presented here is a good and green alternative to the preparation of carbohydrates with biological activities.Fil: Levin, Gustavo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos. Universidad Nacional de Entre Ríos. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos; Argentina. Universidad Complutense de Madrid; EspañaFil: Gómez, Sara. Universidad Complutense de Madrid; EspañaFil: Glodowsky, Alejandro Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos. Universidad Nacional de Entre Ríos. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos; ArgentinaFil: Cascone, Osvaldo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; ArgentinaFil: Hernáiz Gómez-dégano, María Jose. Universidad Complutense de Madrid; Españ

Cold active transglutaminase from antarctic Penicillium chrysogenum: Partial purification, characterization and potential application in food technology

A novel transglutaminase (TGase, EC 2.3.2.13) from antarctic Penicillium chrysogenum was partially purified using ammonium sulfate precipitation and anionic exchange chromatography. The final extract had a specific activity of 7.81 mU/mg, purification fold of 7.16, and a yield of 5.02%. The molecular weight was estimated to be 67 kDa by bioinformatic analysis and SDS-PAGE. Maximum TGase activity was observed at pH 8.0 and 30 °C, mesophilic conditions (near 40 °C) resulted in total inactivation. A slight improvement in TGase activity was observed in the presence of Ca2+, it increased to 127.78 ± 9.62% at 35 mM but return to normal values at higher concentrations. Additionally, the enzyme activity decreased progressively in the presence of EDTA and STPP suggesting that the enzyme is Ca2+ dependent but this cofactor is being supplied by the fermented substrate. The partially purified TGase was used as an additive to modify the rheology of a cold-set gelatin gel achieving an increase in the gel strength and gumminess of 32.25% and 30.50% respectively.Fil: Glodowsky, Alejandro Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos. Universidad Nacional de Entre Ríos. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos; ArgentinaFil: Ruberto, Lucas Adolfo Mauro. Ministerio de Relaciones Exteriores, Comercio Interno y Culto. Dirección Nacional del Antártico. Instituto Antártico Argentino; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; ArgentinaFil: Martorell, María Martha. Ministerio de Relaciones Exteriores, Comercio Interno y Culto. Dirección Nacional del Antártico. Instituto Antártico Argentino; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; ArgentinaFil: Mac Cormack, Walter Patricio. Ministerio de Relaciones Exteriores, Comercio Interno y Culto. Dirección Nacional del Antártico. Instituto Antártico Argentino; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; ArgentinaFil: Levin, Gustavo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos. Universidad Nacional de Entre Ríos. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos; Argentin