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    A cell surface arabinogalactan-peptide influences root hair cell fate

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    Indexación: Scopus.Root hairs (RHs) develop from specialized epidermal trichoblast cells, whereas epidermal cells that lack RHs are known as atrichoblasts. The mechanism controlling RH cell fate is only partially understood. RH cell fate is regulated by a transcription factor complex that promotes the expression of the homeodomain protein GLABRA 2 (GL2), which blocks RH development by inhibiting ROOT HAIR DEFECTIVE 6 (RHD6). Suppression of GL2 expression activates RHD6, a series of downstream TFs including ROOT HAIR DEFECTIVE 6 LIKE-4 (RSL4) and their target genes, and causes epidermal cells to develop into RHs. Brassinosteroids (BRs) influence RH cell fate. In the absence of BRs, phosphorylated BIN2 (a Type-II GSK3-like kinase) inhibits a protein complex that regulates GL2 expression. Perturbation of the arabinogalactan peptide (AGP21) in Arabidopsis thaliana triggers aberrant RH development, similar to that observed in plants with defective BR signaling. We reveal that an O-glycosylated AGP21 peptide, which is positively regulated by BZR1, a transcription factor activated by BR signaling, affects RH cell fate by altering GL2 expression in a BIN2-dependent manner. Changes in cell surface AGP disrupts BR responses and inhibits the downstream effect of BIN2 on the RH repressor GL2 in root epidermis. © 2020 The Authors. New Phytologist © 2020 New Phytologist Trusthttps://nph-onlinelibrary-wiley-com.recursosbiblioteca.unab.cl/doi/10.1111/nph.1648

    Low sugar is not always good: Impact of specific o-glycan defects on tip growth in arabidopsis

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    Hydroxyproline (Hyp)-rich O-glycoproteins (HRGPs) comprises several groups of O-glycoproteins including extensins (EXTs), ultimately secreted into plant cell walls. The latter are shaped by several posttranslational modifications (PTMs), mainly hydroxylation of proline residues into hydroxyproline (Hyp) and further O-glycosylation on Hyp and Serine (Ser) (Fig. S1A). EXTs contain several Ser-(Hyp)4 repeats usually O-glycosylated with chains of up to 4-5 linear arabinosyl units on each Hyp (Velasquez et al., 2011; Ogawa-Ohnishi et al., 2013) and mono-galactosylated on Ser residues (Saito et al., 2014). In this context, three groups of arabinosyltransferases (AraTs), HPAT1-HPAT3 (classified as GT8 in the Carbohydrate Active enZymes database [CAZy]), RRA1-RRA3 and XEG113 (GT77 family) have recently been implicated in the sequential addition of the innermost three L-Ara residues (Egelund et al., 2007; Ogawa-Ohnishi et al., 2013). In addition, one novel peptidyl-Ser galactosyltransferase named SERGT1 has been reported to add a single -Galp residue to each Ser residue in Ser-(Hyp)4 motifs of EXTs, thus belonging to a new family within CAZy (Table S1). Finally, glycosylated EXTs are possibly crosslinked by putative type-III peroxidases (PERs) at the Tyr residues by forming EXT linkages (Cannon et al., 2008) able to build a three-dimensional network likely to interact with other cell wall components like pectins (Cannon et al., 2008). Here, by using appropriate mutants of several known enzymes of the O-glycosylation pathway of HRGPs, we addressed to what extent each single defect on the O-glycosylation machinery impacts on root hair tip growth.Fil: Velásquez, Silvia Melina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Marzol, Eliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Borassi, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Pol-Fachin, Laercio. Universidade Federal de Pernambuco; Brasil. Universidade Federal do Rio Grande do Sul; BrasilFil: Ricardi, Martiniano María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Mangano, Silvina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Denita Juárez, Silvina Paola. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Salgado Salter, Juan David. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Gloazzo Dorosz, Javier Anselmo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Marcus, Susan E.. University of Leeds; Reino UnidoFil: Knox, J. Paul. University of Leeds; Reino UnidoFil: Dinneny, Jose R.. Carnegie Institution for Science. Department Of Plant Biology; Estados UnidosFil: Iusem, Norberto Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; ArgentinaFil: Verli, Hugo. Universidade Federal do Rio Grande do Sul; BrasilFil: Estevez, Jose Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentin
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