Robustesse des approches chimiométriques pour la reconstruction de profils moléculaires

Ce papier traite des approches chimiométriques pour la reconstruction de profils moléculaires. La quantification de protéines du sang est réalisée à partir du traitement par analyse factorielle de spectrogrammes issus d'une chaîne d'analyse contenant une colonne de nano-chromatographie et un spectromètre de masse. Nous nous intéressons plus particulièrement à la comparaison de la robustesse des méthodes de régression de type Unfold-PLS, N-PLS et PARAFAC vis-à-vis du problème de décalage temporel des pics contenus dans les spectrogrammes. Les méthodes multidimensionnelles type N-PLS et PARAFAC fournissent de meilleurs résultats ce qui permet d'envisager une quantification des protéines avec une plus grande tolérance sur le recalage des pics en temps de rétention

Reconstruction bayésienne de profils moléculaires

L'étude des protéines laisse entrevoir de grands espoirs pour la médecine de demain. Cependant pour répondre à ces promesses, les méthodes actuelles doivent gagner en sensibilité, en spécificité et en robustesse. Dans cette optique, le CEA développe un laboratoire sur puce et des méthodes de traitement numérique dédiées aux analyses protéomiques par LC-MS. Nous présentons dans cet article une approche bayésienne pour la reconstruction des profils de concentrations de protéines. Dans un premier temps nous proposons un modèle pour le dispositif de mesure complet. Puis nous décrivons une méthode d'estimation des concentrations de protéines présentes, les paramètres instrumentaux étant fixés. Enfin nous estimons conjointement les concentrations et les paramètres instrumentaux

Modeling geometric artefacts in intravascular ultrasound imaging

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