Kursanmeldungssystem mit Silverlight und Dynamics CRM

Das Microsoft Innovation Center, Teil des Instituts für vernetzte Systeme (INS) der Hochschule für Technik Rapperswil, unterstützt Softwarehersteller mit Schulungs- und Beratungsangeboten. Das bestehende Kursanmeldetool bietet potentiellen Kursteilnehmern die Möglichkeit, sich online über ausgeschriebene Kurse zu informieren, sowie sich für diese anzumelden. Die Kursanmeldung läuft in einer isolierten Umgebung und hat einen separaten Datenstamm. Es soll nun eine Möglichkeit geschaffen werden, das Kursverwaltungssystem in das bestehende Customer Relation Management System Microsoft Dynamics CRM zu integrieren. Die Kursverwaltung ist ein typischer Anwendungsfall für eine Spezialisierung von Dynamics CRM. Dynamics CRM liefert eine umfangreiche Basisfunktionalität zur Verwaltung von Kundenbeziehungen, hat aber keine Funktionen zur Verwaltung von Kursen, Schulungen oder Workshops. Um die Anforderungen an die Kursverwaltung zu erfüllen, muss Dynamics CRM in vielerlei Hinsicht ausgebaut werden. Um die neuen Daten einzugliedern, muss die Datenstruktur erweitert werden, sowie die Funktionen für die Administration dieser Daten geschaffen werden. Die neu zu entwickelnde Web-Anmeldeapplikation soll als eigenständige Komponente über eine definierte Schnittstelle mit dem CRM kommunizieren. Die Architektur der Web-Applikation berücksichtigt neben der guten Integration in Dynamics CRM auch andere Aspekte. Aus Gründen der Sicherheit und der Austauschbarkeit kommt eine Zwischenschicht zum Einsatz, welche nur einen limitierten externen Zugriff auf die Daten des Dynamics CRM, sowie die Anbindung an ein anderes Backend System ermöglicht. Ausserdem wird mit Microsoft Silverlight auf eine Frontend Technologie gesetzt, die eine ansprechende Benutzeroberfläche sowie eine saubere Architektur ermöglicht. Durch den konsequenten Einsatz moderner Technologien und Frameworks wurde eine ausbaubare Lösung geschaffen, welche sich gut in Dynamics CRM integriert und trotzdem soweit abgekoppelt ist, dass sich alle Komponenten gut austauschen lassen. Die Administration der Kurse lässt sich vollumfänglich in Dynamics CRM erledigen. Die dazugehörigen Masken und Workflows sind aus Bedienersicht gleich aufgebaut, wie die restliche CRM Funktionalität. Dadurch findet sich ein geübter CRM Nutzer schnell zurecht und kann wie im restlichen CRM den Arbeitsablauf selbst anpassen oder automatisieren

SURVEAST - Technologiestudie mit SharePoint

In der Medizin sind Infektionen, welche während stationären Behandlungen auftreten, ein grosses Problem. Mit SURVEAST soll eine Surveillance Plattform geschaffen werden, welche mögliche Ursachen von Infektionen sowie deren Eintritt so erfasst, dass sie systematisch ausgewertet werden können. Am Kantonsspital St.Gallen wurde der Grundsatzentscheid gefällt, neue Applikationen grundsätzlich auf der Microsoft SharePoint Plattform zu entwickeln. Dies betrifft auch SURVEAST. Das ursprüngliche Ziel der Arbeit, ein Pilotmodul zu SURVEAST zu entwickeln wurde während der Arbeit im Einverständnis aller Beteiligten zu Gunsten einer Technologiestudie abgeändert. Dazu wurden mögliche Integrationsmöglichkeiten abgewogen und beleuchtet. Daraus entstand ein Technologieprototyp mit voll integrierter Architektur welche auf den Business Connectivity Services von SharePoint aufbaut und die damit verbundenen Probleme und Schwierigkeiten aufzeigt. Zusätzlich wurde die entstandene Lösung mit anderen Technologien verglichen, dies um aufzuzeigen wie erheblich der tatsächliche Mehraufwand durch die SharePoint Integration wirklich ist. Das Gesamtprojekt SURVEAST wird im Anschluss an die Arbeit am Kantonsspital nun öffentlich ausgeschrieben. Die Arbeit dient als Basis, die Einschränkung auf die SharePoint Technologie nochmals zu überdenken und gegenüber dem Informatikdienst und der Geschäftsleitung des Spitals den Mehraufwand aufzuzeigen

Probing the Active Site of Pseudomonas Aeruginosa Porphobilinogen Synthase Using Newly Developed Inhibitors

Porphobilinogen synthase catalyzes the first committed step of the tetrapyrrole biosynthesis pathway. In an aldol like condensation, two molecules of 5 aminolevulinic acid ALA form the first pyrrole, porphobilinogen. Newly synthesized analogues of a reaction intermediate of porphobilinogen synthase have been employed in studying the active site and the catalytic mechanism of this early enzyme of tetrapyrrole biosynthesis. This study combines structural and kinetic evaluation of the inhibition potency of these inhibitors. In addition, one of the determined protein structures provides for the first time structural evidence of a magnesium ion in the active site. From these results, we can corroborate an earlier postulated enzymatic mechanism that starts with formation of a C amp; 8722;C bond, linking C3 of the A side ALA to C4 of the P side ALA through an aldole addition. The obtained data are discussed with respect to the current literatur

Plastid-associated Porphobilinogen Synthase from Toxoplasma gondii: KINETIC AND STRUCTURAL PROPERTIES VALIDATE THERAPEUTIC POTENTIAL*

Apicomplexan parasites (including Plasmodium spp. and Toxoplasma gondii) employ a four-carbon pathway for de novo heme biosynthesis, but this pathway is distinct from the animal/fungal C4 pathway in that it is distributed between three compartments: the mitochondrion, cytosol, and apicoplast, a plastid acquired by secondary endosymbiosis of an alga. Parasite porphobilinogen synthase (PBGS) resides within the apicoplast, and phylogenetic analysis indicates a plant origin. The PBGS family exhibits a complex use of metal ions (Zn2+ and Mg2+) and oligomeric states (dimers, hexamers, and octamers). Recombinant T. gondii PBGS (TgPBGS) was purified as a stable ∼320-kDa octamer, and low levels of dimers but no hexamers were also observed. The enzyme displays a broad activity peak (pH 7–8.5), with a Km for aminolevulinic acid of ∼150 μm and specific activity of ∼24 μmol of porphobilinogen/mg of protein/h. Like the plant enzyme, TgPBGS responds to Mg2+ but not Zn2+ and shows two Mg2+ affinities, interpreted as tight binding at both the active and allosteric sites. Unlike other Mg2+-binding PBGS, however, metal ions are not required for TgPBGS octamer stability. A mutant enzyme lacking the C-terminal 13 amino acids distinguishing parasite PBGS from plant and animal enzymes purified as a dimer, suggesting that the C terminus is required for octamer stability. Parasite heme biosynthesis is inhibited (and parasites are killed) by succinylacetone, an active site-directed suicide substrate. The distinct phylogenetic, enzymatic, and structural features of apicomplexan PBGS offer scope for developing selective inhibitors of the parasite enzyme based on its quaternary structure characteristics