Les Fab Labs et « ateliers numériques » en France

Les Fab Labs ou Laboratoires de Fabrication constituent un nouveau type de lieu où, à l’aide principalement de machines numériques, s’effectuent la conception et la réalisation d’objets et de prototypes. Ce sont également des sites d’échanges, de collaboration et de formation. Plutôt destinés à leur origine à des citoyens attirés par leurs possibilités, ils se sont développés récemment dans les mondes académique et industriel. Leur apport pour les temps de pandémie, ainsi que leur importance pour l’Afrique, sont discutés ici

Stratégies frugales pour la fabrication d’instruments scientifiques basés sur la photonique à coût abordable

L’accès à l’instrumentation scientifique est essentiel pour le développement des pays à faibles ressources. Il conditionne les possibilités de mesure de paramètres physiques, chimiques et biologiques, en particulier pour la caractérisation des problèmes sociétaux comme la pollution atmosphérique, la pureté de l’eau, l’analyse de médicaments, la détection de maladies, le réchauffement climatique. Il est également important pour la formation universitaire en sciences expérimentales car il est indispensable pour la formation des étudiants, techniciens, expérimentateurs et chercheurs ainsi que pour la réalisation d’expériences scientifiques

Détermination de la structure de protéines à l aide de données faiblement résolues

La connaissance des structures tridimensionnelles des macromolécules biologiques est indispensable pour mieux comprendre leur rôle et pour la conception de nouvelles molécules thérapeutiques. Les techniques utilisées actuellement offrent une grande variété d approches qui utilisent à la fois des informations spécifiques à la protéine étudiée et des informations génériques communes à l ensemble des protéines. Il est possible de classer ces méthodes en fonction de la quantité d information utilisée dans chacune de ces deux catégories avec d un côté des méthodes utilisant le plus possible de données spécifiques à la protéine étudiée et de l autre les méthodes utilisant le plus possibles de données génériques présentes dans les bases de données.Le travail présenté dans cette thèse aborde deux utilisations de techniques mixtes, présentant une autre combinaison entre données spécifiques et données génériques. En particulier nous avons cherché à obtenir la structure de protéines composée d un ou deux domaines en ne disposant que d un nombre restreint de données spécifiques. Pour déterminer la structure d une protéine de grande taille composée de deux domaines à l aide de données de diffusion des rayons X et de modèles obtenus par de la modélisation par homologie, nous avons adapté puis optimisé un programme récemment développé au laboratoire. Nous avons ensuite modélisé la structure d un domaine d une protéine de virus en incorporant un faible nombre de contraintes issues des données obtenues par RMN dans une méthode de prédiction de structure ab initio . Enfin, nous avons étudié l intérêt d intégrer les courants de cycle, une composante du déplacement chimique, dans un programme d arrimage moléculaire pour la résolution de complexes protéine-ADN.PARIS-BIUSJ-Physique recherche (751052113) / SudocSudocFranceF

Intrinsic Folding of Small Peptide Chains: Spectroscopic Evidence for the Formation of Beta-turns in the Gas Phase

Laser desorption of model peptides coupled to laser spectroscopic techniques enables the gas-phase observation of genuine secondary structures of biology. Spectroscopic evidence for the formation of -turns in gas-phase peptide chains containing glycine and phenylalanine residues establishes the intrinsic stability of these forms and their ability to compete with other stable structures. The precise characterization of local minima on the potential energy surface from IR spectroscopy constitutes an acute assessment for the state-of-the-art quantum mechanical calculations also presented. The observation of different types of -turns depending upon the residue order within the sequence is found to be consistent with the residue propensities in -turns of proteins, which suggests that the prevalence of glycine in type II and II' turns stems essentially from an energetic origin, already at play under isolated conditions

Electronic Spectrum of Tryptophan-Phenylalanine. A Correlated Ab Initio and Time-Dependent Density Functional Theory Study

International audienceThe theoretical electronic spectrum of the tryptophan-phenylalanine bichromophoric dipeptide was obtained for one of the lowest-energy conformer by various high-level computational methods such as complete active space with second order perturbation theory, second-order approximate coupled-cluster theory, and time-dependent density functional theory. The results show that the first excited state is located on the tryptophan residue and called Lb state in the amino-acid. The second and third excited states correspond respectively to the La state of Trp and the excited state in the Phe residue. Time-dependent density functional methods appeared to be not efficient to calculate the excited states of such a peptide (except the first one) due to the inclusion of charge transfer states

Probing the competition between secondary structures and local preferences in gas phase isolated peptide backbones

Combining laser desorption with a supersonic expansion together with the selectivity of IR/UV double resonance spectroscopy makes it possible to isolate and characterise the gas phase of remarkable backbone conformations of short peptide chains mimicking protein segments. A systematic bottom-up approach involving a conformer-specific IR study of peptide sequences of increasing sizes has enabled us to map the spectral signatures of the intramolecular interactions, which shape the peptide backbone, in particular H-bonds. The precise data collected are directly comparable to the most sophisticated quantum chemistry calculations of these species and therefore constitute a stringent test for the theoretical methods used. One-residue chains reveal the local conformational preference of the backbone and its dependence upon the nature of the residue. The investigation of longer chains provides evidence for a competition between simple successions of local conformational preferences along the chain and more folded structures, in which a new H-bonding network, involving distant H-bonding sites along the backbone, takes place. From three residues, the issue of helical folding can also be addressed. The present review of the gas phase literature data emphasizes the observation of remarkable secondary structures of biology, including short segments of b-strands, g- and b-turns, combinations of turns, including a 310 helix. It also provides evidence for the flexibility of the peptide chains, i.e., a critical influence of rather minor interactions (like side-chain/backbone interactions) on the conformational stability. Finally, the paper will discuss future promising directions of the present approach

La recherche, un droit mondial

La crise sanitaire nous fait prendre conscience de la mondialisation des problèmes sociétaux, qui touchent nos populations et encore plus celles des États où dominent la pauvreté et bien souvent la corruption. La crise suscite de forts élans de solidarité, auxquels les scientifiques sont naturellement associés, avec la responsabilité d’apporter leur expertise, nécessaire à la compréhension des phénomènes en cours