Traitement de polissage par marais épurateur du drainage minier acide

Affiche présentée dans le cadre du Colloque de l'ARC, «La culture de la recherche au collégial», dans le cadre du 82e Congrès de l'Acfas, Université Concordia, Montréal, le 14 mai 2014.Les résidus miniers représentent une source de danger potentiel pour l'environnement, en particulier lorsque ces déchets contiennent des minéraux sulfureux qui peuvent s'oxyder et générer du drainage minier acide (DMA). Ce dernier est caractérisé par un pH faible et des concentrations en sulfates et métaux dissous élevées. Les traitements biologiques constituent une solution moins coûteuse par rapport aux traitements chimiques, en plus de présenter plusieurs avantages dont des taux élevés d’enlèvement des métaux, une réduction du pH, de faibles coûts d’exploitation et une consommation minimale d’énergie. La capacité des marais filtrants à traiter un DMA chargé en fer à l’étape de polissage a été étudiée. Les systèmes consistaient en des marais artificiels à écoulement vertical et horizontal de 0,052 m3, remplis de deux différents substrats et plantés avec des quenouilles (Typha latifolia). Ils étaient alimentés pour traiter 1,5 mL/min d’un DMA ayant une concentration moyenne de 38,0 mg/L de fer, 2,6 mg/L de manganèse, 0,4 mg/L de nickel et 0,9 mg/L de zinc à un pH moyen de 4,2. Après traitement, le pH moyen à l’effluent était de 8,0 pour les marais verticaux et de 7,6 pour les horizontaux. Le taux d’enlèvement du fer et du zinc était respectivement de 95 et 96 % pour les marais à écoulement verticaux et de 87 et 94 % pour les horizontaux. Le traitement du nickel et du manganèse était négligeable

Non Ribosomal Peptides : A monomeric puzzle

National audienceNonribosomal peptides (NRPs) are increasingly studied because they harbor activities which can be exploited in various domains. They are often denoted as graphs illustrating their chemical structure, where the atoms are represented by nodes and the chemical bonds by arcs. Another possible representation is the monomeric structure. This structure, inspired by the biosynthetic pathway of these peptides, is effectuated by large enzymatic complexes which assemble together smaller compounds called monomers. Consequently, the nonribosomal peptides are composed of a great variety of monomers (more than 500 are known) including amino acids, lipids and carbohydrates. Likewise, nonpetidic bonds are formed between multiple monomers, producing peptides with cycles and/or branches. Thus, the monomeric structure is a graph formed by the monomers present in the peptide and their interlinking chemical bonds. Until now, there did not exist a tool allowing for the conversion between the atomic and monomeric structures. This article presents a novel algorithm capable of localising the monomers from a reference list in the chemical structures of peptides extracted from the Norine database. The algorithm is based on a heuristic that utilizes chemical information of NRPs. The preliminary results are encouraging, and should lead to further studies.Les peptides non-ribosomiques (NRP) sont des molécules de plus en plus étudiées car elles présentent des activités ayant des applications principalement dans le domaine pharmaceutique. Elles sont souvent décrites par leur structure chimique, c'est-a-dire un graphe dont les noeuds sont des atomes et les arêtes les liaisons chimiques. Une autre représentation possible est la structure monomérique. Cette structure, inspirée de la voie de synthèse de ces peptides, est réalisé par de gros complexes enzymatiques qui assemblent les briques de base, appelées monomères. Ainsi, les peptides non-ribosomiques sont composés d'une grande variété de monomères (plus de 500 recensés jusqu'à présent) tels que des acides aminés, mais aussi des lipides ou des sucres. De plus, des liaisons non-peptidiques peuvent être formées entre certains monomères, ce qui produit des peptides contenant des cycles et/ou des branchements. La structure monomérique est donc le graphe formé par les monomères présents dans le peptide et les liaisons qui les relient. A l'heure actuelle, il n'existe pas d'outil permettant de convertir la structure chimique d'un peptide non-ribosomique en sa structure monomérique. Cet article présente un algorithme capable de localiser les monomères d'une liste de référence dans les structures chimiques des peptides de la base de données Norine. Il est basé sur une heuristique gloutonne qui utilise des connaissances sur la chimie des NRP. Les résultats préliminaires sont satisfaisants et devraient conduire à de nouvelles études

Prospectives

Tiré de: Prospectives, vol. 20, no 4, déc. 1984Titre de l'écran-titre (visionné le 24 janv. 2013

Prospectives

Tiré de: Prospectives, vol. 12, no 2, avril 1976Titre de l'écran-titre (visionné le 24 janv. 2013

Prospectives

Tiré de: Prospectives, vol. 22, no 4, déc. 1986.Titre de l'écran-titre (visionné le 24 janv. 2013

Prospectives

Tiré de: Prospectives, vol. 25, no 4, déc. 1989.Titre de l'écran-titre (visionné le 24 janv. 2013

Norine, the knowledgebase dedicated to nonribosomal peptides, is now open to crowdsourcing

International audienceSince its creation in 2006, Norine remains the unique knowledgebase dedicated to non-ribosomal pep-tides (NRPs). These secondary metabolites, produced by bacteria and fungi, harbor diverse interesting biological activities (such as antibiotic, anti-tumor, siderophore or surfactant) directly related to the diversity of their structures. The Norine team goal is to collect the NRPs and provide tools to analyze them efficiently. We have developed a user-friendly interface and dedicated tools to provide a complete bioinformatics platform. The knowledgebase gathers abundant and valuable annotations on more than 1100 NRPs. To increase the quantity of described NRPs and improve the quality of associated annotations , we are now opening Norine to crowdsourc-ing. We believe that contributors from the scientific community are the best experts to annotate the NRPs they work on. We have developed MyNorine to facilitate the submission of new NRPs or modifications of stored ones. This article presents MyNorine and other novelties of Norine interface released since the first publication. Norine is freely accessible from the following URL: http://bioinfo.lifl.fr/NRP

Non Ribosomal Peptides : A monomeric puzzle

National audienceNonribosomal peptides (NRPs) are increasingly studied because they harbor activities which can be exploited in various domains. They are often denoted as graphs illustrating their chemical structure, where the atoms are represented by nodes and the chemical bonds by arcs. Another possible representation is the monomeric structure. This structure, inspired by the biosynthetic pathway of these peptides, is effectuated by large enzymatic complexes which assemble together smaller compounds called monomers. Consequently, the nonribosomal peptides are composed of a great variety of monomers (more than 500 are known) including amino acids, lipids and carbohydrates. Likewise, nonpetidic bonds are formed between multiple monomers, producing peptides with cycles and/or branches. Thus, the monomeric structure is a graph formed by the monomers present in the peptide and their interlinking chemical bonds. Until now, there did not exist a tool allowing for the conversion between the atomic and monomeric structures. This article presents a novel algorithm capable of localising the monomers from a reference list in the chemical structures of peptides extracted from the Norine database. The algorithm is based on a heuristic that utilizes chemical information of NRPs. The preliminary results are encouraging, and should lead to further studies.Les peptides non-ribosomiques (NRP) sont des molécules de plus en plus étudiées car elles présentent des activités ayant des applications principalement dans le domaine pharmaceutique. Elles sont souvent décrites par leur structure chimique, c'est-a-dire un graphe dont les noeuds sont des atomes et les arêtes les liaisons chimiques. Une autre représentation possible est la structure monomérique. Cette structure, inspirée de la voie de synthèse de ces peptides, est réalisé par de gros complexes enzymatiques qui assemblent les briques de base, appelées monomères. Ainsi, les peptides non-ribosomiques sont composés d'une grande variété de monomères (plus de 500 recensés jusqu'à présent) tels que des acides aminés, mais aussi des lipides ou des sucres. De plus, des liaisons non-peptidiques peuvent être formées entre certains monomères, ce qui produit des peptides contenant des cycles et/ou des branchements. La structure monomérique est donc le graphe formé par les monomères présents dans le peptide et les liaisons qui les relient. A l'heure actuelle, il n'existe pas d'outil permettant de convertir la structure chimique d'un peptide non-ribosomique en sa structure monomérique. Cet article présente un algorithme capable de localiser les monomères d'une liste de référence dans les structures chimiques des peptides de la base de données Norine. Il est basé sur une heuristique gloutonne qui utilise des connaissances sur la chimie des NRP. Les résultats préliminaires sont satisfaisants et devraient conduire à de nouvelles études

Norine: a powerful resource for novel nonribosomal peptide discovery

International audienceSince its first release in 2008, Norine remains the unique resource completely devoted to nonribosomal peptides (NRPs). They are very attractive microbial secondary metabolites, displaying a remarkable diversity of structure and functions. Norine (http://bioinfo.lifl.fr/NRP) includes a database now containing more than 1160 annotated peptides and user-friendly interfaces enabling the querying of the database, through the annotations or the structure of the peptides. Dedicated tools are associated for structural comparison of the compounds and prediction of their biological activities. In this paper, we start by describing the knowledgebase and the dedicated tools. We then present some user cases to show how useful Norine is for the discovery of novel nonribosomal peptides