Thiobarbituric acid reacting material in Erigeron annuus pers (Agricultural Chemistry)

ヒメジオンの直接酸加水分解物を, イオン交換(アンバーライトIR-120とダウエックス1×2)クロマトグラフィーと, セファデックスG-15を用いるゲルロ過で分画した。得られたチオバルビツール酸反応陽性画分は, オボムチンのシアル酸と比較するため, 各種の分析に供された。その結果, ヒメジオンの酸加水分解物からは, シアル酸が検出されなかった。得られたチオバルビツール酸反応陽性物質の構造は, 分子量の測定, TBAテストによる発色団の同定, 赤外吸収, NMRスペクトル, 元素分析, 過ヨード酸酸化, 官能基の検索および各種の呈色反応などの結果から, HOCH_2 (CHOH)_5CH_2COCOOHと決定された。この化合物は, クロマトグラフ的にも呈色反応的にも, シアル酸に非常によく類似した性質を有していた。Erigeron was hydrolyzed in acid directly, and the acid hydrolysate was fractionated by ion-exchange chromatography (Amberlite IR-120 and Dowex 1×2) and by gel filtration using Sephadex G-15. The gel filtrated TBA positive fraction was submitted to analysis for comparison with sialic acid from ovomucin. Sialic acid was not detected in Erigeron. The structure of TBA positive fraction can be formulated as HOCH_2 (CHOH)_5CH_2COCOOH according to molecular weight determination, identification of chromogen in TBA test, IR absorption, NMR spectra, elementary analysis, periodate oxidation, analysis of functional groups, some coler reaction and so on. This compound showed rather similar properties to sialic acid in chromatographic and colorimetric method of analysis

The homogeneity of the purified dialysable proteinase inhibitor from eggplant exocarp (Agricultural Chemistry)

ナスビ果皮より単離精製されたトリプシン・インヒビターの均一性をセフアデックスG-50によるゲルロ過やデイスクおよびSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動によって, しらべた。このインヒビター標品は完全に均一な蛋白質であることが判明した。またこのインヒビターはゲルロ過, SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動および沈降平衡法によって, 分子量約6000であることが明らかになったが, この値は, 植物由来のインヒビターとして最小のものである。The homogeneity of the protein-like dialysable proteinase inhibitor purified from eggplant exocarp was investigated by gel chromatography on Sephadex G-50 and by disc and SDS-polyacrylamide gel electrophoreses. These analyses showed this inhibitor preparation was homogeneous protein. The molecular weight of this inhibitor was estimated to be approximately 6000 by the methods of gel chromatography, SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and equilibrium centrifugation