Horta no tabuleiro

O presente trabalho relata um projeto de participação ativa e colaborativa entre entidades - o Colégio D. Pedro V (DPV) e o STOL-Science Through Our Lives/Dep. Biologia-UMinho (STOL) - no âmbito da Educação Ambiental e tendo subjacente os quatro pilares da Educação Delors (UNESCO) – “Aprender a Ser”, “Aprender a Fazer”, “Aprender a Conhecer” e “Aprender a Viver Juntos”. O projeto “Horta no Tabuleiro” desenvolveu-se em duas fases. Primeiro, com a visita de duas turmas do 1º Ciclo (36 crianças) à Horta-STOL no campus de Gualtar da Universidade do Minho, foi explorada a abordagem prática e presencial do que é uma horta e a sua biodiversidade; do tipo de plantas cultivadas, técnicas de cultivo e valorização de resíduos; das relações entre plantas e delas com o meio envolvente. Numa segunda fase, seguiu-se uma sessão em sala no DPV com especial atenção à exploração do conceito “bioversidade". Para isso recorreu-se a um conjunto de jogos de tabuleiro originais produzidos pelo STOL com imagens recolhidas na própria horta (um jogo da memória sobre a biodiversidade vegetal, um jogo do loto sobre biodiversidade animal e alguns puzzles focando a polinização, as inflorescências e a frutificação) e ainda a três X-banner sobre a Horta-STOL. Como forma de inferir o alcance das ações desenvolvidas e aferir os instrumentos de avaliação dessas aprendizagens, as crianças foram desafiadas, individualmente, de diversas formas, quer antes da visita (construção de mapas mentais à volta do conceito biodiversidade e desenhos sobre o que esperariam ver na horta), quer posteriormente. Nesta segunda fase: (i) completaram-se os mapas mentais anteriores com uma segunda ronda de novas palavras, (ii) registou-se em desenho a ida à horta, (iii) escreveram-se textos narrativos sobre a visita e (iv) uma semana depois, após a repetição dos jogos de tabuleiro no DPV, preencheu-se um questionário sobre os conceitos abordados. Contamos apresentar a análise de todos estes instrumentos

Oligomerization of the cysteinyl-rich oligopeptidase EP24.15 is triggered by S-glutathionylation

Thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15; EP24.15) is a thiol-rich metallopeptidase ubiquitously distributed in mammalian tissues and involved in oligopeptide metabolism both within and outside cells. Fifteen Cys residues are present in the rat EP24.15 protein, seven are solvent accessible, and two are found inside the catalytic site cleft; no intraprotein disulfide is described. In the present investigation, we show that mammalian immunoprecipitated EP24.15 is S-glutathionylated. In vitro EP24.15 S-glutathionylation was demonstrated by the incubation of bacterial recombinant EP24.15 with oxidized glutathione concentration as low as 10 mu M. The in vitro S-glutathionylation of EP24.15 was responsible for its oxidative oligomerization to dimer and trimer complexes. EP24.15 immunoprecipitated from cells submitted to oxidative challenge showed increased trimeric forms and decreased S-glutathionylation compared to immunoprecipitated protein from control cells. Our present data also show that EP24.15 maximal enzymatic activity is maintained by partial S-glutathionylation, a mechanism that apparently regulates the protein oligomerization. Present results raise the possibility of an unconventional property of protein S-glutathionylation, inducing oligomerization by interprotein thiol-disulfide exchange. (c) 2007 Elsevier Inc. All rights reserved