A metalloproteinek kötőhelyét modellező hisztidin tartalmú heptapeptid – H2N-HAVAHHH-NH2 – átmenetifém komplexeinek vizsgálata

Az H2N-HAVAHHH-NH2 Ni(II)-vel képzett komplexeit 1:1, 1:3 és 2:1 fémion:ligandum arányoknál; Ni(II):Cu(II)-komplexét ekvimoláris oldatban; Zn(II)-komplexét ligandumfelesleg alkalmazása mellett vizsgáltuk. pH-potenciometriás, UV-Vis spektrofotometriás, CD spektroszkópiás és tömegspektrometriás vizsgálatokat végeztünk. Nikkel(II)ionnal mono- és dinukleáris komplexek alakulnak ki, koordinációs izomerek képződésével kell számolni. A vegyes komplex képződésénél mindkét fémion egyaránt koordinálódhat a C- és az N-terminális véghez is, nincs preferencia. Zn(II)-vel 1:1 arányú, különböző protonáltsági fokú komplexek keletkeznek; pH 7-8 körül csapadék válik ki.MSc/MAVegyés

Ni(II)-ion megkötésére szolgáló peptidek tervezése és szintézise

Az Ac-HAHFH-NH2 nikkel(II)ionnal képzett komplexeit 1:1, 1:2, és 2:1 fémion:ligandum arányoknál vizsgáltuk. pH-potenciometriás, UV-látható spektrofotometriás és CD spektroszkópiás vizsgálatokat végeztünk. Meghatároztuk a ligandum protonálódási és a keletkezett komplexek stabilitási állandóit. A szerkezet igazolására UV-Vis és CD spektroszkópiás vizsgálatokat végeztünk. Az NMR-vizsgálatok csak egyféle koordinációs izomer képződését igazolták.BSc/BAKémia BScg

The Role of Side Chains in the Fine-Tuning of the Metal-Binding Ability of Multihistidine Peptides

The systematic studies of copper(II), nickel(II) and zinc(II) ion complexes of protected multihistidine peptides containing amino acids with different side chains (Ac-SarHAH-NH2, Ac-HADH-NH2, Ac-HDAH-NH2, Ac-HXHYH-NH2 X, Y = A, F, D or K, Ac-HXHAHXH-NH2, X = F or D) have provided information about the metal ion and protein interaction and have made it possible to draw conclusions regarding general trends in the coordination of metal complexes of multihistidine peptides. The stability of the metal complexes significantly depends on the position of the histidines and amino acids, which are present in the neighbourhood of the histidine amino acids as well. The most significant effect was observed on peptides containing aspartic acid or phenylalanine. The redox parameters of complexes, however, depend on the number and position of histidines, and the other side chain donor atoms have practically no effect on the electrochemical properties of imidazole-coordinated species. However, the presence of aspartic acid side chains results in a more distorted geometry of amide-coordinated species and increases the reducibility of these complexes