Carta abierta condenando la crisis en curso y abordando los impactos ambientales y humanitarios en Palestina

Nosotres, biólogues, ecologistas y otres profesionales dedicados a proteger la vida, les escribimos con una solicitud urgente. Les pedimos muy comedidamente que su organización o institución emita un comunicado oficial condenando la crisis en curso y abordando los impactos ambientales y humanitarios en Palestina

Eje 3 y 4

Universidad Nacional, Costa RicaEscuela de Ciencias Biológica

First record of the sea anemone Anthopleura nigrescens (Cnidaria: Actiniaria: Actiniidae) on the Pacific coast of Central America

We report the first record of the sea anemone Anthopleura nigrescens on the Pacific coast of Central America. Five specimens from Mata Limón (Costa Rica) were collected from rocks of a man-made breakwater at sub-tidal level. Images of live specimens are presented. A map with its worldwide distribution is included and we concluded that this actiniarian can be considered widely distributed in the Indo-Pacific.Presentamos el primer registro de la anémona de mar Anthopleura nigrescens en la costa del Pacífico de América Central. Se recolectaron cinco especímenes de Mata Limón (Costa Rica) de rocas de un rompeolas artificial a nivel submareal. Se presentan imágenes de especímenes vivos. Se incluye un mapa con su distribución mundial y llegamos a la conclusión de que este actiniarian puede considerarse ampliamente distribuido en el Indo-PacifiUniversidad Nacional, Costa RicaEscuela de Ciencias Biológica

Antimicrobial properties of sea anemone Anthopleura nigrescens from Pacific coast of Costa Rica

Objective: To evaluate the antimicrobial and antifungal activities of the aqueous and partitioned extract of sea anemone Anthopleura nigrescens (A. nigrescens). Methods: The sea anemone A. nigrescens was collected, minced, homogenized, lyophilized and then further partitioned with diethyl ether, acetone, ethanol and water. These fractions were evaluated for antimicrobial activity against bacterial and fungal pathogens. Results: Acetone extract was found to produce a pronounced inhibition of 7.0 mm against Proteus vulgaris and diethyl ether extract inhibited Pseudomonas aeruginosa with an inhibition zone of 6.5 mm. In antifungal activity, ethanol extract showed good activity against Botrytis cinerea, Trichoderma harzianum and Rhizopus oryzae compared with other strains. Acetone and ethanol extract of A. nigrescens showed activity against all of pathogens tested. Slight activity was observed in the water extract with inhibition zone of 1.5 mm. Conclusions: The present study revealed that sea anemone A. nigrescens may also contain some biologically active agents which have potential activity against pathogenic microorganisms

Isolation and partial purification of a hemolytic sphingomyelin-inhibitable fraction from the sea anemone Anthopleura nigrescens

Actinoporins are highly hemolytic pore-forming proteins with a molecular mass of around 20 kDa and high affinity for sphingomyelin-containing membranes. On the crude extract of the sea anemone Anthopleura nigrescens, the hemolytic activity (HA) was detected. In order to identify the presence of pore-forming proteins similar to actinoporins in this anemone, the fractionation and analysis of its crude extract was carried out. The aqueous extract of the whole body was subjected to gel filtration chromatography on Sephadex G50 medium rendering three resolved peaks (P-I, P-II, and P-III) as measured by their absorbance at 280 nm. Functional characterization of the crude extract and chromatographic fractions was evaluated by HA against human red blood cells. The crude extract and two peaks (P-II and P-III) showed HA. Interestingly, the HA of the crude extract and P-II were specifically inhibited by small unilamellar vesicles of phosphatidylcholine: sphingomyelin (1:1). Both the crude extract and P-II revealed the existence of at least one protein band around 20 kDa by SDS-PAGE. The inhibition by sphingomyelin of the whole body extract HA and the localization of this property in P-II that could be associated with a protein of around 20 kDa suggest the presence of at least one novel actinoporin in A. nigrescens. Furthermore, this is the first report of a biochemical activity for this sea anemone. Work is in progress in order to purify and characterize the molecular entities responsible for this HA inhibited by sphingomyelin.Las actinoporinas son proteínas formadoras de poros altamente hemolíticas con una masa molecular de alrededor de 20 kDa y alta afinidad por las membranas que contienen esfingomielina. Sobre el extracto crudo de la anémona de mar Anthopleura nigrescens, se detectó la actividad hemolítica (HA). Para identificar la presencia de proteínas formadoras de poros similares a las actinoporinas en esta anémona, se realizó el fraccionamiento y análisis de su extracto crudo. El extracto acuoso de todo el cuerpo se sometió a cromatografía de filtración en gel en medio Sephadex G50 dando tres picos resueltos (P-I, P-II y P-III) medidos por su absorbancia a 280 nm. La caracterización funcional del extracto crudo y las fracciones cromatográficas se evaluó mediante HA frente a glóbulos rojos humanos. El extracto crudo y dos picos (P-II y P-III) mostraron HA. Curiosamente, el HA del extracto crudo y P-II fueron inhibidos específicamente por pequeñas vesículas unilaminares de fosfatidilcolina: esfingomielina (1: 1). Tanto el extracto crudo como el P-II revelaron la existencia de al menos una banda de proteína alrededor de 20 kDa por SDS-PAGE. La inhibición por esfingomielina del extracto de HA de todo el cuerpo y la localización de esta propiedad en P-II que podría estar asociada con una proteína de alrededor de 20 kDa sugieren la presencia de al menos una actinoporina nueva en A. nigrescens. Además, este es el primer informe de una actividad bioquímica de esta anémona de mar. Se está trabajando para purificar y caracterizar las entidades moleculares responsables de este HA inhibido por la esfingomielina.Universidad Nacional, Costa RicaEscuela de Ciencias Biológica

Hemolytic activity of Sea Anemone Aiptasia Pallida (Cnidaria: Actiniaria: Actiniidae) from Costa Rica

El filo Cnidaria incluye organismos considerados dentro de los más venenosos en la naturaleza. Más específicamente, alrededor de 32 especies de anémonas marinas han sido reportadas como productoras de péptidos y proteínas citolíticas. Este estudio fue llevado a cabo para evaluar la actividad hemolítica del extracto crudo de la anémona marina Aiptasia pallida en Costa Rica. El material biológico fue colectado, triturado, homogenizado y posteriormente centrifugado para la obtención del extracto crudo. El mismo fue caracterizado a través de una evaluación de su actividad hemolítica (HA) con glóbulos rojos de sangre humana (RBC). Interesantemente, los resultados de HA no mostraron rompimiento de los eritrocitos, sin embargo hubo un incremento de la absorbancia en función del tiempo. El extracto crudo reveló la existencia de una banda de proteína alrededor de 30 kDa por SDS-PAGE, no se encontró banda características de actinoporinas en A. pallida. Estos resultados podrían estar asociados con una concentración sub-lítica de otra familia de proteínas las cuales alteran el equilibrio osmótico y cambian el volumen de las células, sin un efecto letal a las concentraciones ensayadas.The Cnidaria phylum includes organisms that are among the most venomous animals. More than 32 species of sea anemones have been reported to produce lethal cytolytic peptides and proteins. This study was designed to evaluate the hemolytic activity on the crude extract of the sea anemone Aiptasia pallida. The anemone was collected, minced, homogenized and then centrifuged. Functional characterization of the crude extract was evaluated by hemolytic activity (HA) against human red blood cells. Interestingly, the HA results showed no lysis of the cells, but absorbance increased in function of time. The crude extract revealed the existence of proteins band around 30 kDa by SDS-PAGE, no actinoporin band was found in A. pallida. These results could be associated with a sub-lytic concentration of other protein family which is altering osmotic equilibrium and changing cells volume, with no lethal effect at the concentrations tested

Actividad hemolítica de la Anémona Marina Aiptasia Pallida (Cnidaria: Actiniaria: Actiniidae) de Costa Rica

The Cnidaria phylum includes organisms that are among the most venomous animals. More than 32 species of sea anemones have been reported to produce lethal cytolytic peptides and proteins. This study was designed to evaluate the hemolytic activity on the crude extract of the sea anemone Aiptasia pallida. The anemone was collected, minced, homogenized and then centrifuged. Functional characterization of the crude extract was evaluated by hemolytic activity (HA) against human red blood cells. Interestingly, the HA results showed no lysis of the cells, but absorbance increased in function of time. The crude extract revealed the existence of proteins band around 30 kDa by SDS-PAGE, no actinoporin band was found in A. pallida. These results could be associated with a sub-lytic concentration of other protein family which is altering osmotic equilibrium and changing cells volume, with no lethal effect at the concentrations testedEl filo Cnidaria incluye organismos considerados dentro de los más venenosos en la naturaleza. Más específicamente, alrededor de 32 especies de anémonas marinas han sido reportadas como productoras de péptidos y proteínas citolíticas. Este estudio fue llevado a cabo para evaluar la actividad hemolítica del extracto crudo de la anémona marina Aiptasia pallida en Costa Rica. El material biológico fue colectado, triturado, homogenizado y posteriormente centrifugado para la obtención del extracto crudo. El mismo fue caracterizado a través de una evaluación de su actividad hemolítica (HA) con glóbulos rojos de sangre humana (RBC). Interesantemente, los resultados de HA no mostraron rompimiento de los eritrocitos, sin embargo hubo un incremento de la absorbancia en función del tiempo. El extracto crudo reveló la existencia de una banda de proteína alrededor de 30 kDa por SDS-PAGE, no se encontró banda características de actinoporinas en A. pallida. Estos resultados podrían estar asociados con una concentración sub-lítica de otra familia de proteínas las cuales alteran el equilibrio osmótico y cambian el volumen de las células, sin un efecto letal a las concentraciones ensayadas

Cloning, purification and characterization of nigrelysin, a novel actinoporin from the sea anemone Anthopleura nigrescens

Actinoporins constitute a unique class of pore-forming toxins found in sea anemones that being secreted as soluble monomers are able to bind and permeabilize membranes leading to cell death. The interest in these proteins has risen due to their high cytotoxicity that can be properly used to design immunotoxins against tumor cells and antigen-releasing systems to cell cytosol. In this work we describe a novel actinoporin produced by Anthopleura nigrescens, an anemone found in the Central American Pacific Ocean. Here we report the amino acid sequence of an actinoporin as deduced from cDNA obtained from total body RNA. The synthetic DNA sequence encoding for one cytolysin variant was expressed in BL21 Star (DE3) Escherichia coli and the protein purified by chromatography on CM Sephadex C-25 with more than 97% homogeneity as verified by MS-MS and HPLC analyses. This actinoporin comprises 179 amino acid residues, consistent with its observed isotope-averaged molecular mass of 19 661 Da. The toxin lacks Cys and readily permeabilizes erythrocytes, as well as L1210 cells. CD spectroscopy revealed that its secondary structure is dominated by beta structure (58.5%) with 5.5% of a-helix, and 35% of random structure. Moreover, binding experiments to lipidic monolayers and to liposomes, as well as permeabilization studies in vesicles, revealed that the affinity of this toxin for sphingomyelin-containing membranes is quite similar to sticholysin II (StII). Comparison by spectroscopic techniques and modeling the three-dimensional structure of nigrelysin (Ng) showed a high homology with StII but several differences were also detectable. Taken together, these results reinforce the notion that Ng is a novel member of the actinoporin pore-forming toxin (PFT) family with a HA as high as that of StII, the most potent actinoporin so far described, but with peculiar structural characteristics contributing to expand the understanding of the structure-function relationship in this protein family.International Foundation for Science/[F/5205–1]/IFS/Estados UnidosInternational Foundation for Science/[F/5205-2]/IFS/Estados UnidosUniversidad Nacional/[SIA 0067-13]/UNA/Costa RicaUniversidad Nacional/[SIA 0116-16]/UNA/Costa RicaUCR::Vicerrectoría de Investigación::Unidades de Investigación::Ciencias de la Salud::Instituto Clodomiro Picado (ICP

La unión y formación de poros de las actinoporinas están determinadas por las propiedades fisicoquímicas de la membrana

Introducción. Las actinoporinas (AP) son proteínas formadoras de poro (PFP) que se asocian a membranas conduciendo a la muerte celular. Sticholysinas I y II (St, StI/II) se encuentran entre las AP más potentes descritas en la naturaleza. El objetivo del presente trabajo fue estudiar la influencia de la composición lipídica y dinámica de la membrana en la unión y formación de poros por StI/II y nigrelysina (Ngr), una nueva AP aquí descrita. Métodos. La unión y formación de poros se estudiaron mediante membranas modelo combinadas con espectroscopía de fluorescencia y microscopía. Resultados y discusión. St y Ngr se unen y permeabilizan preferencialmente membranas que contienen esfingomielina (SM) cuando se compara con fosfatidilcolina (PC), debido a la presencia, en SM, de la unidad de fosfocolina de PC más la unidad ceramida (Cer). StI reconoce a Cer y a gangliósidos, aunque en menor extensión. En términos de propiedades dinámicas, StI penetra preferencialmente membranas con elevada movilidad lateral y adecuado nivel de SM. StI permeabiliza más eficientemente membranas con esteroles además de SM. Los bordes de la coexistencia de dominios lipídicos no constituyen un factor determinante para su unión y actividad. La heterogeneidad molecular de las membranas, más allá de la presencia de dominios, favorece la actividad de AP. Conclusiones. Estos estudios explican la relevancia de SM, otros lípidos de base Cer y esteroles a la actividad de St, Ngr, y por extensión, a las AP. Desde una perspectiva dinámica, una fase altamente fluida y moderadamente enriquecida en SM y esteroles constituye una plataforma ideal para la formación de poros por AP.Introduction. Actinoporins (AP) are pore-forming proteins (PFPs) that readily bind to membranes leading to cell death. Sticholysins I and II (St, StI/II) are among the most potent AP described in nature. This proposal aimed to characterize the influence of lipid composition and dynamic properties of membranes on binding and pore-formation by StI/II and nigrelysin (Ngr), a novel AP here described. Methods. Binding and pore-formation were studied using model membranes such as liposomes and lipidic monolayers combined with fluorescence spectroscopy and microscopic techniques. Results and Discussion. St and Ngr bind and preferentially permeabilize membranes containing sphingomyelin (SM) over phosphatidylcholine (PC). This is explained by the presence of the PC phosphocholine unit plus a ceramide moiety (Cer) in SM. StI also recognizes Cer and gangliosides although to a lesser extent. In terms of dynamic properties, StI penetrates preferentially membranes with high lateral mobility and moderately enriched in SM. Also, StI permeabilizes more efficiently membranes containing sterols, in addition to SM. The appearance of borders resulting from lipidic domains coexistence is not a determining factor for binding or activity in membranes. Indeed, the activity is enhanced by membrane molecular heterogeneity beyond the presence of lipidic domains. As a conclusion these studies explain the relevance of SM and sterols for St, Ngr, and by extension, to APs binding to membrane and explain the contribution of other Cer-based lipids to their activity. In dynamic terms, a highly fluid phase, and moderately enriched in SM and sterols, is an ideal platform for the formation of pores in the membrane for AP.Universidad Nacional, Costa RicaAcademia de Ciencias de Cuba, CubaEscuela de Ciencias Biológica

Diálogo en bioeconomía: la UNA al servicio del desarrollo nacional

Contiene los resúmenes de las presentaciones realizadas en el Taller Diálogo en bioeconomía: la UNA al servicio del desarrollo nacional, celebrada en noviembre 2020, con el siguiente contenido: Ponencias Magistrales: Bioeconomía: una visión glonal y regional, Estrategia nacional de bioeconomía Costa Rica 2020-2030, Bioeconomía y retos del desarrollo, Procesos de innovación en centros de investigación: casos de éxito en LANOTEC CENAT CONARE. Ejes: Bioeconomía para el desarrollo social, Biodiversidad y desarrollo, Biorrefinería de biomasa residual y bioeconomía avanzada Bioeconomía urbana y ciudades verdes. Para Finalizar con el resumen del conversatorio.Universidad Nacional, Costa RicaEscuela de EconomíaCentro Internacional de Política Económica para el Desarrollo SostenibleEscuela de QuímicaVicerrectoría de InvestigaciónInstituto Regional de Estudios en Sustancias Tóxica