Evaluation of the Microbiological Quality of Water for Consumption at the Ocean Sky Garment Manufacturing Facilities

This document is part of a digital collection provided by the Martin P. Catherwood Library, ILR School, Cornell University, pertaining to the effects of globalization on the workplace worldwide.  Special emphasis is placed on labor rights, working conditions, labor market changes, and union organizing.FLA_Water_Testing_Ocean_Sky.pdf: 190 downloads, before Oct. 1, 2020

Biochemical studies on chick embryo during incubation (Agricultural Chemistry)

孵卵中の卵白のシアル酸およびトリプシン阻害活性の変化を追求した。シアル酸濃度は日と共に徐々に増加し, インヒビター活性は, 最初減少したのち増加し, それ以後は変化しなかった。孵卵数日にして形成される漿尿膜(CAM)は, 強いシアリダーゼ活性を有し, 卵白のシアロタンパク質であるオボムチンやオボムコイドからシアル酸を遊離させた。またCAM自身もシアル酸を有し, 自らもシアル酸を遊離させる。微生物由来のシアリダーゼで処理したCAMは非常に強いシアリダーゼ活性を示したが, これは加えたシアリダーゼが膜と強く結合するものと考えられる。シアロタンパク質とCAMの結合が, オボムコイドの示すトリプシン阻害活性をもって間接的に, ^Iによる標識で直接的に検討された。用いたオボムコイド, オボムチン共に脱シアル酸処理をしたCAMとよく結合し, 逆に脱シアル酸処理したタンパク質は, そのままのCAMとよく結合した。The change of sialic acid content and trypsin inhibitory activity of chicken egg white during incubation were studied. The sialic acid concentration of egg white slightly increased during incubation, indicating the absorption of sialo-proteins of egg white into embryo occurred later than that of others. In early period of incubation, trypsin inhibitory activity rapidly and extensively decreased and after this period, trypsin inhibitory activity was kept at approximately constant level. Neuraminidase (sialidase) of chorioallantoic membrane (CAM) was able to release the endogenous sialic acid and showed the strong activity toward exogenously added ovomucoid and ovomucin. When neuraminidase was mixed with CAM in a buffer, sialic acid at the membrane surface was removed. Added neuraminidase remained bound at the surface of CAM despite of sufficient washing and shows strong activity on sialo-proteins. The experiments for CAM-sialo-protein binding showed that desialylated proteins (desialylated ovomucoid and ovomucin) bound to native CAM in greater amount than to desialylated CAM. Further, it was found that native sialo-proteins (native ovomucoid and ovomucin) bound to desialylated CAM rather than native CAM. ^I-labelled sialo-proteins were prepared and used in these binding experiments

The homogeneity of the purified dialysable proteinase inhibitor from eggplant exocarp (Agricultural Chemistry)

ナスビ果皮より単離精製されたトリプシン・インヒビターの均一性をセフアデックスG-50によるゲルロ過やデイスクおよびSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動によって, しらべた。このインヒビター標品は完全に均一な蛋白質であることが判明した。またこのインヒビターはゲルロ過, SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動および沈降平衡法によって, 分子量約6000であることが明らかになったが, この値は, 植物由来のインヒビターとして最小のものである。The homogeneity of the protein-like dialysable proteinase inhibitor purified from eggplant exocarp was investigated by gel chromatography on Sephadex G-50 and by disc and SDS-polyacrylamide gel electrophoreses. These analyses showed this inhibitor preparation was homogeneous protein. The molecular weight of this inhibitor was estimated to be approximately 6000 by the methods of gel chromatography, SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and equilibrium centrifugation

Optical studies on the purified eggplant trypsin inhibitor (Agricultural Chemistry)

ナス果皮より均一に精製したトリプシン・インヒビターについてその光学的性質を検討した。各種pHにおいて, 紫外吸収スペクトルを測定したがpH 3.1から9.4の範囲では, チロシンおよびフェニールアラニン残基による同じスペルトルを示したが, pH 10以上ではチロシン残基のイオン化による著しい変化が認められた。またアミノ酸分析で確認されているようにトリプトフアンを含まないことは, 紫外吸収スペルトルからも明らかであった。275nmで励起した蛍光スペクトルが測定されたが, pH 3.1から9.4の範囲では蛍光強度は, ほゞ一定であり10以上で減少した。またCDスペクトルの測定結果はこのインヒビターが, ほとんどヘリックス構造やβ-構造を含まないことを示している

The identification of a non-dialyzable proteinase inhibitor with the dialyzable from eggplant exocarps (Agricultural Chemistry)

ナスビ外皮より非透析性のプロテアーゼインヒビターを精製した。塩析, 熱処理, DEAE-セファデックスおよびゲル漏過を用いたが, 最初の段階を除いては, 透析は行わず, 脱塩はすべてダイヤファルターを用いた。このようにして精製したインヒビターは, その分子量, トリプシンやキモトリプシンに対する挙動, またアミノ酸組成の点からみて, 透析性およびアセチル化セルロースを透析に用いて精製したインヒビターと全く同じものであった。そしてナスビ外皮には主要なインヒビターとしては一種類しか存在しないことが明らかとなった。しかし分子量6000のインヒビターが, 未精製のとき, 何故, 透析膜中に残存するかは依然として不明である。Non-dialyzable proteinase inhibtor was purified from eggplant exocarp. The salting out, heat-treatment, DEAE-Sephadex and gel chromatographies were used, and the ultrafiltration was used instead of dialysis except first purification step. The molecular weight, inhibition behaviour for proteinases and amino acid composition were the same as those of purified inhibitor by the other methods. These results show that the non-dialyzable and dialyzable inhibitors are identical and only one kind of inhibitor exists in eggplant exocarp as the main inhibitor. However, the reason why the inhibitor of molecular weight of 6000 in crude stage remains in dialyzing tube, is still unclear

各種保存条件下での牛乳κ-カゼインの変化(農芸化学部門)

UHT滅菌乳の長期貯蔵による沈殿生成やゲル化の機構を解明する予備実験として, 牛乳κ-カゼインの各種保存条件下における変化を, 安定化能, 4.5M尿素を含むディスクおよびSDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動により検討した。保存条件としては, 温度-20,4,25℃で, 溶液(70mM KCIを含む10mMイミダゾール塩酸緩衝液pH7.1,4.5M尿素, 蒸留水, 濃度はいずれも10mg/ml)中または, 凍結乾燥標品の12種を設定し, 1,3,5,7ケ月間の保存状態を検討した。-20℃では, ほとんど変化せず, いずれも保存状態は良好であった。4℃では, 4.5M尿素中および凍結乾燥品での保存が良かった。また, 25℃では, 凍結乾燥保存を除き, 全般的に保存性は悪かった。両電気泳動の結果から, 長期保存によってκ-カゼインは高分子化や分解が進んでいることが明らかとなり, 同時に, それらの進行と安定化能の低下との間に相関が認められた。The formation of precipitate and the gelation of ultra high-temperature sterilized milk have been observed during the long storage. As the preliminaly experiments to make clear the mechanism of these phenomena, the effects of various preservative conditions on bovine κ-casein were investigated by the stabilizing ability test for α_-casein in the presence of calcium ion, disc gel electrophoresis containing 4.5M urea and sodium dodecylsufate (SDS)-polyacrylamide gel electrophoresis. κ-Casein was stored at -20°, 4°and 25℃ as the solution dissolved in 10mM imidazole-HCl-70mM KCl buffer (pH7.1), 4.5M urea and distilled water and as the lyophilized material for 1,3,5 and 7 months. When κ-casein was stored at -20℃ at various states, the stabilizing ability was maintained and the behaviors on both electrophoreses were not different from those of native one, though the samples at 25℃ lost the ability quickly. The preservation at 4℃ in 4.5M urea solution did not affect on the properties of κ-casein. The lyophilized material was stable at every tested temperatures through the experimental period. It was considered that the loss of stablizing ability of κ-casein was due to the polymerization and the degradation from the results of disc and SDS gel electrophoreses

Thiobarbituric acid reacting material in Erigeron annuus pers (Agricultural Chemistry)

ヒメジオンの直接酸加水分解物を, イオン交換(アンバーライトIR-120とダウエックス1×2)クロマトグラフィーと, セファデックスG-15を用いるゲルロ過で分画した。得られたチオバルビツール酸反応陽性画分は, オボムチンのシアル酸と比較するため, 各種の分析に供された。その結果, ヒメジオンの酸加水分解物からは, シアル酸が検出されなかった。得られたチオバルビツール酸反応陽性物質の構造は, 分子量の測定, TBAテストによる発色団の同定, 赤外吸収, NMRスペクトル, 元素分析, 過ヨード酸酸化, 官能基の検索および各種の呈色反応などの結果から, HOCH_2 (CHOH)_5CH_2COCOOHと決定された。この化合物は, クロマトグラフ的にも呈色反応的にも, シアル酸に非常によく類似した性質を有していた。Erigeron was hydrolyzed in acid directly, and the acid hydrolysate was fractionated by ion-exchange chromatography (Amberlite IR-120 and Dowex 1×2) and by gel filtration using Sephadex G-15. The gel filtrated TBA positive fraction was submitted to analysis for comparison with sialic acid from ovomucin. Sialic acid was not detected in Erigeron. The structure of TBA positive fraction can be formulated as HOCH_2 (CHOH)_5CH_2COCOOH according to molecular weight determination, identification of chromogen in TBA test, IR absorption, NMR spectra, elementary analysis, periodate oxidation, analysis of functional groups, some coler reaction and so on. This compound showed rather similar properties to sialic acid in chromatographic and colorimetric method of analysis

Growth-Promoting Factors in Young Lupinus Seeds (A. NATURAL SCIENCE)

1. The present study is concerned with cytokinin and embryo factor in young Lupinus seeds. 2. Partial purification of these factors was carried out. 3. The silver-precipitated fraction of the Lupinus extract stimulates cell-division of calluses of tobacco and carrot. It is promotive to the growth of radish leaf, and inhibitory to the degradation of chlorophyll of radish cotyledon. 4. Embryo factor and cytokinin in the Lupinus extract have different Rf values on paper chromatogram, indicating that they were different substances

Changes of Bovine κ-Casein Stored in Various Solutions (Agricultural Chemistry)

UHT滅菌乳の変質改良のための基礎データの蓄積, あるいは, 乳たん白質の保存特性の解明を目的として, 14種類の水溶液中に牛乳κ-カゼインを保存し, 保存によるκ-カゼインの諸性質の変化を検討した。即ち, 10% glucose水溶液, 10% lactose水溶液, 10% maltose水溶液, 10% sucrose水溶液, 2% NaCl水溶液, 2% glycine水溶液, 蒸留水, 10% glucose-4.5M urea, 10% lactose-4.5M urea, 10% maltose-4.5M urea, 10% sucrose-4.5M urea, 2% NaCl-4.5M urea, 2% glycine-4.5M urea, 4.5M ureaの各溶液に, κ-カゼインを0.25%(w/v)となるように溶解し, それらを5℃で保存した。κ-カゼインの保存状態を, α_-カゼイン安定化能, 4.5M尿素を含むディスクゲル電気泳動, セファアクリルS-300ゲルロ過クロマトグラフィー, フリーアミノ基およびスルフヒドリル基の定量によって検討した。α_-カゼイン安定化能は, 経時的に低下した。10% maltose水溶液中, 6ケ月保存では70.2%の安定化能を示したが, sucrose溶液中では沈殿が生じた。ゲル電気泳動では, κ-カゼインの分解と高分子化が同時進行していることが示唆された。一方, ゲルロ過クロマトグラフィーでは, 尿素を含まない保存液の場合は, ほとんど変化は観察されず, 尿素存在下保存の場合は, self-association能の低下が観察された。κ-カゼインの分解や高分子化は, フリーアミノ基およびスルフヒドリル基の定量から, 交互に進行し, アミノカルボニル反応やジスルフィド結合によるものと考えられた。Changes of bovine κ-casein stored in various solutions were followed by the stabilizing ability test for α_-casein in the presence of calcium ion, disc gel electrophoresis containing 4.5M urea, Sephacryl S-300 gel filtration chromatography, the determinations of free amino group and sulfhydryl group for the sake of accumulating the fundamental data for the improvement of denaturation of ultra high temperature sterilized milk and making clear the preservative characteristics of milk proteins. κ-Casein was stored at 5℃ as the solution dissolved in the following solutions; 10% glucose, 10% lactose, 10% maltose, 10% sucrose, 2% NaCl, 2% glycine, distilled water, 10% glucose-4.5M urea, 10% lactose-4.5M urea, 10% maltose-4.5M urea, 10% sucrose-4.5M urea, 2% NaCl-4.5M urea, 2% glycine-4.5M urea and 4.5M urea. The stabilizing ability was lost with the passage of time. κ-Casein stored in 10% maltose solution for 6 monthes had 70.2% of stabilizing ability, while 10% sucrose for 5 monthes began to precipitate. The results of electrophoreses indicated that the hydrolysis and polymerization of κ-casein progress at the same time. The lowering of self-asscoiation ability was observed by the gel chromatography of κ-casein stored in solutions containing urea. It was considered that the polymerization of κ-casein was due to the disulfide bond and the amino-carbonyl reaction

植物繊維原料の醗酵精練について(第 17 報) : 一細菌のペクチン質分解酵素について(農芸化学部門)

亜麻の浸漬醗酵液中よりペクチン質分解酵素を強く生成する一細菌を見出しNo. 431菌と名称しその菌学的性質を検討した。本菌の生成するペクチナーゼは強力なるペクチン粘度降下作用を示すが, 糖化作用及びメチルエステラーゼ作用は殆んど示さなかった。本菌の麩麹抽出液からアセトン40∿60%濃度で沈澱する区分をとり更にpH 8.0でCM-セルロースカラムで精製を行なってほぼ純粋な酵素標品を得た。本酵素の作用最適pHは9.0付近にあり, ペクチンに強く作用して粘度降下作用を示すと共に微量の不飽和ガラクツロニドを生成するが, ペクチン酸にはその様な顕著な作用を示さなかった。したがってNo. 431菌の生成する酵素はエンド型のペクチントランスエリミナーゼ(endo-pectintranseliminase)であろうと推論した。We isolated some bacteria showing a strong activity of pectinase action from flax fermentating solution. One of these strain, No. 431,acted strongly to pectin and the taxonomic properties of the strain were researched. The pectinase produced by strain was partialy purified by ionexchange column-chromatography with CM-cellulose. It was recognized that this enzyme, showed much activity for viscosity reduction to pectin solution, but little to pectic acid solution. On each decomposition of pectic substances by this enzyme the galacturonate or the homologue was not producted from the materials and we could explain that the enzyme showed strong transe-liminase action to pectin but little to pectic acid