Finding the region of pseudo-periodic tandem repeats in biological sequences

SUMMARY: The genomes of many species are dominated by short sequences repeated consecutively. It is estimated that over 10% of the human genome consists of tandemly repeated sequences. Finding repeated regions in long sequences is important in sequence analysis. We develop a software, LocRepeat, that finds regions of pseudo-periodic repeats in a long sequence. We use the definition of Li et al. [1] for the pseudo-periodic partition of a region and extend the algorithm that can select the repeated region from a given long sequence and give the pseudo-periodic partition of the region. AVAILABILITY: LocRepeat is available a

On Longest Repeat Queries Using GPU

Repeat finding in strings has important applications in subfields such as computational biology. The challenge of finding the longest repeats covering particular string positions was recently proposed and solved by \.{I}leri et al., using a total of the optimal $O(n)$ time and space, where $n$ is the string size. However, their solution can only find the \emph{leftmost} longest repeat for each of the $n$ string position. It is also not known how to parallelize their solution. In this paper, we propose a new solution for longest repeat finding, which although is theoretically suboptimal in time but is conceptually simpler and works faster and uses less memory space in practice than the optimal solution. Further, our solution can find \emph{all} longest repeats of every string position, while still maintaining a faster processing speed and less memory space usage. Moreover, our solution is \emph{parallelizable} in the shared memory architecture (SMA), enabling it to take advantage of the modern multi-processor computing platforms such as the general-purpose graphics processing units (GPU). We have implemented both the sequential and parallel versions of our solution. Experiments with both biological and non-biological data show that our sequential and parallel solutions are faster than the optimal solution by a factor of 2--3.5 and 6--14, respectively, and use less memory space.Comment: 14 page

Δομικές μελέτες αμυλοειδογόνων πρωτεϊνών με περιοδικότητες στην αλληλουχία τους

Τα αμυλοειδή αποτελούν εξωκυτταρικές/ενδοκυτταρικές εναποθέσεις αδιάλυτων πρωτεϊνικών ινιδίων που δημιουργούνται από διαλυτές πρωτεΐνες/πεπτίδια, όταν διπλώνονται κατά μη φυσιολογικό τρόπο και αυτοσυγκροτούνται, προκαλώντας την καταστροφή κυττάρων και ιστών. Τα αμυλοειδή σχετίζονται με έναν αριθμό στερεοδιαταξικών ασθενειών, τις λεγόμενες αμυλοειδώσεις. Συχνά αρκετοί οργανισμοί εκμεταλλεύονται τις ιδιότητες και την αρχιτεκτονική που χαρακτηρίζουν τα αμυλοειδή ινίδια, με στόχο να υποστηρίξουν πολύπλοκες βιολογικές λειτουργίες. Οι λειτουργικές αυτές δομές ονομάζονται λειτουργικά αμυλοειδή (functional amyloids). Αρκετές αμυλοειδογόνες πρωτεΐνες έχουν συσχετιστεί με την δημιουργία β-σοληνοειδών δομών. Τα β-σωληνοειδή (β-έλικες) αποτελούν επιμήκεις σπείρες που σχηματίζονται από πολυπεπτιδικές αλυσίδες, οι οποίες διπλώνουν κατά κυκλικό τρόπο στο χώρο. Βασικό χαρακτηριστικό των πρωτεϊνικών αυτών αλληλουχιών, αποτελεί η παρουσία αμινοξικών περιοδικοτήτων μεγέθους 5-40 καταλοίπων. Ταυτόχρονα, εμφανίζουν υψηλή προτίμηση σε αμινοξικά κατάλοιπα που έχουν φέρουν μικρή πλευρική αλυσίδα, αλλά και πολικό χαρακτήρα. Σκοπός της εργασίας ήταν η εύρεση τμημάτων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας αμυλοειδογόνων πρωτεϊνών που αποτελούνται από αποκλίνουσες και συνεχείς περιοδικότητες, μεγέθους 5-40 αμινοξικών καταλοίπων, ικανών για την δημιουργία β-σωληνοειδών δομών. Tα αποτελέσματα υποδεικνύουν την παρουσία επαναλαμβανόμενων τμημάτων στις αλληλουχίες των περισσότερων αμυλοειδογόνων πρωτεϊνών. Ταυτόχρονα, οι δομικές μελέτες που πραγματοποιήθηκαν σε 5 πρότυπες πρωτεΐνες, υπέδειξαν την ικανότητά τους να σχηματίζουν β-σωληνοειδείς δομές, ο πολυμερισμός των οποίων μπορεί να οδηγήσει στον σχηματισμό αμυλοειδών πρωτοϊνιδίων.Amyloids are extracellular/intracellular protein fibrous deposits formed by otherwise soluble proteins or peptides that fail to adopt a proper fold, leading to tissue damage and degeneration. Amyloids are related to a number of conformational diseases, named amyloidoses. However, organisms (from bacteria to human) exhibit novel and important biological functions, based on the functional properties of amyloids. Such structures are known as functional amyloids. Structures known as β-solenoids are elongated spirals which support the “cross-β” structure of amyloids and are formed by stacked coils, representing subsequent sequence repeats. They are formed by proteins sequences, baring successive amino acid repeats, 5-40 residues long. Such sequences indicate a preference for residues with small side chains (such as glycine or alanine) and exhibit a high percentage of residues with polar side chains (such as serine, threonine, glutamine or asparagine). The purpose of this study, involved an exhaustive search for successive and divergent repeats, 5-40 residues in length, in amyloidogenic sequences that could contribute in the formation of β-solenoid structures. Admittedly, results presented in the current study, indicate the presence of divergent repeats in most amyloidogenic sequences. Moreover, structural studies performed indicate the ability of certain model cases of the above to form β-solenoid structures