Redox signalling during host-pathogen interaction

Abstract

Neutrophile phagozytieren eindringende Mikroorganismen und greifen diese mit reaktiven Oxidantien an. Auf Proteinebene ist ein Hauptziel von Oxidantien der Thiolrest der Aminosäure Cystein. Insbesondere die reversible Thioloxidation von Proteinen wird in Organismen häufig zur Erfassung und Anpassung an oxidativen Stress verwendet. Im Zuge dieser Arbeit wurde die Redoxdynamik von Proteinthiolen sowohl in einer Neutrophilen-Zelllinie als auch in $\textit {Escherichia coli}$ während der Wirt-Pathogen-Interaktion unter Verwendung von genetisch kodierten roGFP2 Redox-Sensoren untersucht. Zudem wurde das Thiol-Redox-Proteom von phagozytierten Bakterien zum ersten Mal analysiert. Diese Studie zeigt, dass die Oxidation der roGFP2-basierten Biosensoren während der Phagozytose in Neutrophilen und in $\textit {E. coli}$ unterschiedlich reguliert wird. Die Analyse des Thiol-Redox-Proteom von phagozytierten Bakterien zeigt einen Zusammenbruch des Protein-Thiol-Redox-Proteoms an