Synthesis, cyclization and characterization of catalytic peptide CG11

Abstract

Katalitički peptidi su kratke sekvence aminokiselina koje mogu katalizirati specifičnu kemijsku reakciju. Katalitički peptidi često su inspirirani aktivnim mjestima enzima. Katalitička aktivnost enzima proizlazi iz specifičnog rasporeda aminokiselinskih ostataka unutar njihove trodimenzionalne strukture, što im omogućuje interakciju sa supstratima na precizan i selektivan način. Katalitički peptidi mogu se koristiti kao katalizatori za organske ili anorganske reakcije i za asimetrične transformacije/kiralne katalitičke reakcije. Kratki katalitički peptidi karakterizirani su konformacijskom fleksibilnošću i mogu se lako prilagoditi i funkcionalizirati na različite načine. Njihova struktura koja se sastoji od monomera aminokiselina dopušta nebrojene mogućnosti u dizajnu katalitičkih peptida. Ipak, odnos između sekvence aminokiselina peptida i njegove katalitičke aktivnosti nije u potpunosti shvaćen. Unatoč svom velikom potencijalu, postoji nekoliko izazova, poput njihove niske stabilnosti i niske selektivnosti. Ovaj rad bavi se razotkrivanjem odnosa strukture i aktivnosti kratkog katalitičkog peptida, CG11, i modifikacijom njegove strukture sa svrhom poboljšanja katalitičke učinkovitosti. Ciklizacija linearnog CG11 peptida služi kao jednostavna, ali potentna modifikacija koja nudi poboljšanu rigidnost i stabilnost. Uz stalna istraživanja i razvoj novih peptida koji se mogu podesiti za određene funkcije, katalitički peptidi mogu se koristiti kao visoko učinkoviti biokatalizatori u kemijskoj i biotehnološkoj industriji.Catalytic peptides are short sequences of amino acids capable of catalyzing a specific chemical reaction. Catalytic peptides are often inspired by enzyme active sites. Enzyme catalytic activity arises from the specific arrangement of amino acid residues within its three-dimensional structure, which allows it to interact with substrates in a precise and selective manner. Catalytic peptides can be utilized as catalysts in organic and inorganic reactions and for asymmetric transformations/chiral catalytic reactions. Short catalytic peptides are characterized by conformational flexibility and can be easily tuned and functionalized numerous ways. Their structure consisting of monomers of amino acids allows countless possibilities in the design of catalytic peptides. Still, the relationship between the amino acid sequence of a peptide and its catalytic activity is not entirely understood. Despite their great potential, they face several challenges, such as low stability and low selectivity. This thesis deals with unraveling the structure–activity relationship of a short catalytic peptide, CG11, and the modification of its structure with the goal to achieve better catalytic efficiency. Cyclization of the linear CG11 peptide serves as a straightforward but powerful modification that offers improved rigidity and stability. With continuing research and development of novel peptides that can be finely tuned for specific functions, catalytic peptides can be employed as highly efficient biocatalysts in chemical and biotechnological industry