Preparatıon And Usabılıty Of Epıtop Prınted Pdms Surfaces For Specıfıc Recognıtıon Of Ferrıtıne

Abstract

Moleküler baskılama tekniği; bazı hastalıkların teşhisi ve tedavisinde, ilaç salımında, sensörlerde, kromatografide, bazı maddeleri saflaştırma ve ayırma gibi birçok alanda başarı ile uygulanan bir yöntemdir. Proteinler, yüzlerce aminoasitin düzgün bir şekilde bağlanmasıyla bir araya gelen makromoleküllerdir. Makromoleküller yerine onlara ait bir alt parçanın baskılanmasına “epitop baskılama tekniği” adı verilir. Ferritin, 24 homolog alt birimden oluşan bir demir depolama proteinidir. Laktoferrisin B ise özellikle immün sistemde önemli roller oynayan ferritine ait bir alt peptit dizisidir. Çeşitli moleküler baskılama yöntemleri mevcuttur. Bu çalışmada, ferritinin spesifik olarak ayırt edilebilmesi için epitop baskı tekniği kullanılarak Polidimetilsiloksan yüzeyler hazırlanıldı. UV-GB ile moleküler olarak baskılanmış polimerler yüzeylerimizin (MIP) absorbans değerlerini ölçerek adsorbsiyon kinetiği, yeniden kullanılabilirlik, hedef proteine seçicilik çalışmaları yapıldı. Gerçek numunelerde çalışmamızın verimini denedikMolecular imprinting technique is a method successfully applied in many areas such as diagnosis and treatment of some diseases, drug release, sensors, chromatography, purification and separation of some substances. Proteins are macromolecules that come to get heer by the proper binding of hundreds of amino acids. The printing of a subpart of macromolecules instead of them is called epitope suppression technique. Ferritin is an iron storage protein composed of 24 homologous sub units. Lactoferricin B (LFB) is a subpeptide sequence belonging to ferritin, which plays an important role in the immunesystem. Various molecular suppression methods are available. In this study; We have prepared polydimethylsiloxane surfaces using the epitope printing technique to specifically distinguish ferritin. By measuring the absorbance values of our moleculary imprinted polymers (MIP) surfaces with UV-GB spectrophotometer, we conducted adsorption kinetics, reusability, selectivity to target protein. We tried our efficiency of working with real samples

Similar works

Full text

thumbnail-image

Gazi University Dspace

redirect
Last time updated on 24/12/2021

This paper was published in Gazi University Dspace.

Having an issue?

Is data on this page outdated, violates copyrights or anything else? Report the problem now and we will take corresponding actions after reviewing your request.