This work is a study, at the single molecule level, of the recombination intermediate producedwhen two homologous DNA molecules exchange their single-strands : the Holliday junction.First, we show that a negative torque applied on a DNA molecule with an entirely palindromicsequence leads to the formation of a Holliday junction. The strand exchange can then be directly drivenby mechanical torsion. Using this technique we accessed experimentally, and for the first time with sucha precision, to the value in solution of the helical pitch of DNA : 3.61 ± 0.03 nm/tr.We also studied the kinetics of the strand exchange process under the influence of mechanicalconstraints and in the presence of magnesium ions. We then developed a simple model of the mechanicalbehavior of the Holliday junction under mechanical constraint in order to interpret the experimental data.The single-strand exchange can also be catalyzed by specific enzymes. The mechanical workproduced during this activity defines these proteins as molecular motors. The second part of this workconcerns the study, at the single molecule level, of one of these enzymes : the RuvAB complex of thebacteria Escherichia coli.Firstly, we characterized the RuvAB migration activity on single Holliday junctions. In particular,we found that the complex is highly processive and we estimated its speed at 37◦C and in presenceof 1 mM ATP : ∼ 43 base pairs exchanged per second.Furthermore, we have shown that the RuvA subunit alone catalyzes the exchange of base-pairsthat occurs at the branch point of the structure.Ce travail présente tout d'abord l'étude, à l'échelle de la molécule individuelle, de l'intermédiairede recombinaison formé par l'échange de simples brins entre deux molécules d'ADN homologues : lajonction de Holliday.Nous montrons tout d'abord qu'il est possible, à partir d'un ADN portant une séquence entièrementpalindromique, de former une jonction de Holliday en appliquant une torsion négative. Une foisla jonction formée, la torsion permet également de contrôler de façon directe l'échange des simples brins.Cette technique nous a permis d'accéder expérimentalement, avec une très bonne précision, à la valeuren solution du pas hélicoïdal de l'ADN : 3.61 ± 0.03 nm/tr.Ensuite nous avons étudié, en présence d'ions magnésium, la cinétique de migration de la jonctionde Holliday sous l'influence des contraintes mécaniques. Une modélisation simple du comportementde la jonction de Holliday vis-à-vis des contraintes mécaniques a été développée permettant d'expliquerleur influence sur le mécanisme de migration.L'échange des simples brins peut également être catalysé par certaines enzymes. Le travailmécanique développé au cours de cette activité catalytique fait de ces enzymes des moteurs moléculaires.La seconde partie de ce travail porte sur l'étude en molécule unique d'un tel moteur : le complexe RuvABde la bactérie Escherichia coli.Nous avons tout d'abord caractérisé la migration de jonctions de Holliday individuelles sousl'action du complexe RuvAB. Nous avons notamment montré la très grande processivité du complexe etnous avons pu estimer la vitesse de migration à 37◦C et en présence d'1 mM d'ATP : ∼ 43 paires debases échangées par seconde.D'autre part, et pour finir, nous avons mis en évidence le rôle catalytique de la sous-unité RuvAdans l'échange des paires de bases au niveau du point de branchement
