L'interaction des protéines 1 et 2 du groupe de mobilité électrophorétique élevée (protéines HMG) avec l'octamère d'histones à l'intérieur du nucléosome et leur niveau de poly (ADP-ribosylation) ont été étudiés. Extraite de thymus de lapin et digérée par des enzymes, la chromatine a été traitée avec le 1-éthyl-3-(3-diméthylaminopropyl) carbodiimide, lequel catalyse la formation de liens covalents entre les résidus de protéines en contact. Les produits formés par la réaction de réticulation ont été séparés sur un système de gel en deux dimensions acide-urée/ sodium dodécyl sulfate (SDS), excisés et clivés par une hydrolyse acide partielle. Les constituants peptidiques des bandes découpées ont été ensuite identifiés par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS. Les résultats montrent que les protéines HMG 1 et 2 se retrouvent localisées près de l'histone H3 à l'intérieur du coeur nucléosomal. En second lieu, l'interaction des protéines HMG 1 et 2 (extraites de thymus de veau) avec les histones nucléosomales a été étudiée dans un système reconstitué. Les résultats montrent la disparition des produits de réticulation constitués en moitié de l'histone H1 lors de l'ajout des protéines HMG 1 et 2. Ceci suggère le déplacement de l'histone H1 par les protéines HMG 1 et 2 dans la chromatine. Les résultats d'expériences de poly (ADP-ribosylation) montrent que les protéines HMG 1 et 2 peuvent être mono (ADP-ribosylées) comme l'est l'histone H1 et qu'elles se retrouvent presque entièrement dans une seule fraction de la chromatine. Les histones du coeur nucléosomal sont poly (ADP-ribosylées) dans les mêmes conditions expérimentale
