SANTIAGO RODRIGUEZ MARIA DEL ROSARIO

Repositorio Institucional de la Universidad Autónoma del Estado de México

Licenciatura: Medicina Veterinaria y Zootecnia  UNIDAD DE APRENDIZAJE: Virología.  TEMA: Encefalopatía espongiforme   Elaboró: Dra. en C . María del        Rosario Santiago Rodríguez.   Octubre 2017 CONTENIDO  I)  Introducción  II) Características del agente causal  III) Genoma  IV) Transmisión  V)  Patogenia  VI) Cuadro clínico   VII Lesiones  VIII) Enfermedad en humanos  IX) Diagnóstico diferencial  X) Diagnóstico clínico  XI) Prevención  XII) Consideraciones  XIII) Referencias    Presentar material didáctico que permita facilitar la comprensión de ésta enfermedades degenerativas del sistema nervioso causada por priones, en bovinos y su relación con la enfermedad en humanos  OBJETIVO INTRODUCCIÓN Aunque no es una enfermedad , se estudia en el curso de virología debido a que una de las teorías del origen de los prones es que provienen de virus  Diagnosticada por primera vez en Inglaterra en 1886   Desde entonces,  se han registrado más de 190.229 casos en el mundo (2016). Dallos, 2016 Encefalopatía espongiforme  bovina (EEB) o mal de las vacas locas es  una de las encefalopatías transmisibles que se presentan en animales.  En este grupo de enfermedades se encuentra también el scrapie (ovejas).   Se han observado variantes en cerdos, gatos y ratones    Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (humano). CARACTERÍSTICAS DEL AGENTE ETIOLÓGICO  La EEB es causada por una proteína: Prion (PrPc), es una sialoglico-proteína de membrana celular, principalmente  en Sistema Nervioso.  Al ser proteína,  puede sufrir alteraciones conformacionales por proteasas y cambios en la temperatura.  …y entonces cambia a su isoforma mas resistente, PrPsc (scrapie).   Al ser resistente, no puede ser degradada y PrPsc se va acumulando intra y extracelularmente,        la hipótesis más aceptada sobre su origen sugiere que la EEB se originó a partir de una mutación del prion bovino.   otra hipótesis indica que  la EEB se originó por  transmisión del  scrapie ovino al bovino a través de suplementos alimenticios elaborados con proteína de origen ovino  (proceso de fabricación modificado a comienzos del año 1981 en el Reino Unido). GENOMA  BIOSÍNTESIS DE  PrPc y PrPsc Weissman et al , 2006   Resistente al calor y a químicos Alta resistencia al medio ambiente  Transmisión  -Ingestión de alimentos contaminados con el prión.       -existe riesgo de transmisión de la madre afectada a los terneros nacidos de ella.  PATOGENIA  Las células expresan constitutivamente la forma celular de la proteína prión (PrPc), la cual está anclada a la membrana plasmática y está glicosilada.   El prión infectante induce un cambio conformacional de la proteína nativa PrPc,   es por eso que el sistema inmune no es capaz de reaccionar contra el prión, ya que es una proteína propia.   Al encontrarse una molécula de PrPsc con una normal, la  repliega y la trasforma formando vacuolas que dan al cerebro enfermo el aspecto de esponja   resultado del "estallido" de neuronas infectadas que han liberado miles de priones en el medio intercelular.   Esto sucede mediante la participación  de receptores químicos   La forma infectante PrPsc es resistente a tratamientos físicos y químicos ,   es estable a variaciones de pH y   no es afectada por alteraciones postmortem.   Es preservada en refrigeración y congelación y    resistente  a la  radiación ultravioleta y a  métodos convencionales de esterilización.    El método más efectivo para su inactivación, es la incineración,  también es inactivado  con hipoclorito de sodio durante  una hora, con  hidróxido de sodio por una hora y en autoclave a 134°C por 20 minutos.   Los priones son altamente resistentes, por lo que pueden permanecer intactos al atravesar la vía digestiva.   La expresión "material específico o especificado de riesgo" (MER) se refiere a    las partes del animal con mayor probabilidad de estar infectadas con el agente de la EEB y    son el sistema nervioso central,  los ojos y parte del intestino grueso.    En teoría: estas estructuras han sido eliminados de la cadena alimentaria destinada tanto a consumo humano como animal.  SIGNOS   CLINICOS  INESTABILIDAD  APATIA EN EL ANIMAL  CAMBIOS DE ANIMO   CAMBIOS BRUSCOS  INCOORDINACIÓN MOTORA   ATAXIA  ….  Muerte  .   LESIONES Neuro-degeneración acumulación del prion en las células neuronales originando vacuolas que dan al tejido nervioso un aspecto de esponja.  Por ello el nombre de: encefalopatía espongiforme  Y finalmente necrosis del tejido Vacuolas Priones en células nerviosas Periodo de incubación  4-5 años Lesiones Vacuolización              Gliosis                                   Depósitos del Prion En el humano la enfermedad puede ser  hereditaria o adquirida.   En 1996, se comprueba la asociación de la EEB con la variante de   Creutzfeldt-Jakob (vCJD) en humanos, lo que lleva a exigir   medidas más estrictas de seguridad e inocuidad alimentaria por parte de los consumidores EN HUMANOS  La Enfermedad de Creutzfeldt-Jakobes, tiene una evolución progresiva causando la muerte antes de un año.   La forma hereditaria es causada por  una alteración en el gen prnp (Prion Related Protein) ubicado en el cromosoma 20 y afecta a 1 persona por cada millón de habitantes, principalmente individuos mayores de 60 años.  Demencia,   Cambios de personalidad,   Deterioro de la memoria, el enjuiciamiento y el pensamiento,   Problemas de coordinación muscular,   Insomnio, depresión o sensaciones inusitadas,   Contracciones musculares involuntaria   Con el tiempo los pacientes pierden la capacidad de moverse, hablar y entran en coma.  Signos en humanos    El agente de la EEB no se ha detectado en la carne de los músculos ni en la leche.     la OMS  ha confirmado que tanto la carne como la leche de vaca pueden consumirse sin peligro para la salud.      Rabia      Listeriosis Diagnóstico diferencial DIAGNOSTICO Clínico  Histopatología del Obex (primera porción de la medula cervical),    caracterizado morfológicamente por Vacuolización de las neuronas y astrogliosis.  extractos de cerebro infectados por EEB para microscopia electrónica,   contienen fibrillas anormales similares a las fibrillas asociadas al scrapie llamadas SAF (Scrapie Associated Fibrils).    Inmunohistoquímica (IHQ): La IHQ se considera la prueba confirmatoria y de referencia,  es más sensible que la histopatología y puede ser realizada aún en muestras autolizadas.    Western Blot: Es la prueba de oro de la EEB por la alta sensibilidad y especificidad  detecta  las PrPsc resistentes a  proteasas, la proteína es captada por una membrana y marcada con anticuerpos monoclonales que distinguen entre las proteínas bovinas, ovinas y humanas.    ELISA: detecta la PrPsc.  La proteína resistente es  detectada por anticuerpos específicos conjugados con una enzima.  CONTROL Y PREVENCION  Impedir la entrada del agente patógeno en la cadena de alimentación animal:  *Detección y eliminación de todos los animales afectados o sospechosos.   *Eliminación y destrucción de los (materiales especificados de riesgo MER)   *Prohibición de la utilización de harinas animales elaboradas en la alimentación de los rumiantes  PREVENCION en el Humano  No consumir productos cárnicos, especialmente vísceras, tejido nervioso, ganglios e intestinos  de ganado y de mataderos sin control sanitario.   Susceptibilidad de especie  Evolución de cepas Otras especies involucradas Referencias  Torres Trillo J.M. Laboratorio de Biología Molecular y Celular de Priones. Ratones transgénicos como modelo de estudio de los priones. Centro de Investigación en Sanidad Animal (CISA-INIA). Valdeolmos (Madrid) Int J  Dallos 2016. Instituto  Colombiano Agropecuario (ICA).   Weissman et.al. 2006. Prions. Exp Path 77 283-293.  Código Sanitario para los Animales Terrestres de la OIE:www.oie.int/es/normasinternacionales/codigo-terrestre/acceso-en-linea/        Fuentes de imágenes:  -http://cahpwww.nbc.upenn.edu/bse/scrapie2.jpg  -Agromeat Campus Universitario - U.N.C.P.B.A - B7000AND - Tandil - Pcia. Bs. As. – Argentina  -Torres Trillo J.M. Laboratorio de Biología Molecular y Celular de Priones. Ratones transgénicos como modelo de estudio de los priones. Centro de Investigación en Sanidad Animal (CISA-INIA). Valdeolmos (Madrid) Int J  -https://app.emaze.com   -Trigo Tavera F. 2016. Patologías del Sistema nervioso. On line 

ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORME

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