Die in dieser Arbeit durchgeführten Kristallstrukturanalysen der ersten bakteriellen Chalconisomerase (CHI) bilden die Grundlage für das strukturelle Verständnis der Flavonoiddegradation von Eubacterium ramulus. Das Enzym zeigt eine offene und eine geschlossene Lid-Konformation, die das aktive Zentrum vollständig vom Solvens abgrenzt. Durch SAXS-Messungen konnte gezeigt werden, dass sich diese beiden Konformationen im Solvens in einem dynamischen Gleichgewicht befinden und nur eine geringe Energiebarriere zur Schließung überwunden werden muss. Die Lokalisation des aktiven Zentrums konnte durch Cokristallisation mit dem Substrat (2S)-Naringenin bewiesen werden. Der Reaktionsmechanismus konnte durch Mutagenese-Studien und spezifischen 1H/2H-Austausch durch NMR bewiesen werden. Trotz jeglicher fehlender funktionaler Verwandtschaft zeigt die Tertiärstruktur der bakteriellen CHI große Ähnlichkeiten zu der ferredoxin-like Faltung der Chloritdismutase aus Dechloromonas aromatica und dem mit Stress verbundenen Protein SP1 aus Populus tremula. Ein Vergleich der bakteriellen CHI mit der pflanzlichen CHI von Medicago sativa zeigt, dass deren 3D-Struktur in keinem verwandtschaftlichen Verhältnis steht. Dies suggeriert eine konvergente Evolution der beiden Chalconisomerasen ausgehend von unterschiedlichen Vorläuferproteinen. Anhand von Strukturaufklärungen der (R)-selektiven Amin-Transaminase aus Aspergillus fumigatus konnten erste Informationen über die strukturellen Voraussetzungen zur (R)-Selektivität dieser neuen Enzymklasse gewonnen werden. Die in silico Experimente zeigen, dass ähnlich zu den BCATs und D-ATAs das aktive Zentrum der (R)-ATA in eine große und eine kleine Bindetasche unterteilt ist. Dies konnte strukturell über den Inhibitorkomplex verifiziert werden. Die De-/Protonierung des Substrates durch das katalytische aktive Lys179 kann ausschließlich von der si-Seite erfolgen, sodass es zur Bildung des (R)-Enantiomers kommt. Der Mechanismus zur Bindung polarer Substrate (dual substrate recognition) wurde durch einen kovalenten Inhibitorkomplex und Mutagenese-Studien belegt und ist auf ein konserviertes Arginin im active site loop zurückzuführen.The first determination of the protein structure of a bacterial CHI provides detailed structural insights into the key step of the flavonoid degradation pathway. The active site could be confirmed by co-crystallization with the substrate (2S)-naringenin. The stereochemistry of the proposed mechanism for the isomerase reaction is verified by a specific 1H /2H isotope exchange observed by 1H NMR experiments and further supported by mutagenesis studies. The active site is shielded by a flexible lid whose varying structure could be modelled in different states of the catalytic cycle using small-angle X-ray scattering data together with the crystallographic structures. Comparison of bacterial CHI with the plant enzyme from Medicago sativa reveals unrelated folds, suggesting that the enzyme activity evolved convergent from different ancestor proteins. Despite the lack of any functional relationship, the tertiary structure of the bacterial CHI shows similarities to the ferredoxin-like fold of a chlorite dismutase and the stress-related protein SP1. The crystal structure of the (R)-selective amine transaminase elucidated here for the enzyme from Aspergillus fumigatus provides essential information and insights into the understanding how the substrate recognition occurs in (R)-selective amine transaminases and distinguishes them from other enzymes of the fold class IV. In addition, a crystal structure with the bound inhibitor gabaculine was solved. The orientation and binding of the carboxylate of the inhibitor is facilitated by Arg126 via water molecules